Caracterização molecular de proteínas de sedas de aranhas da biodiversidade brasileira

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Bittencourt, Daniela Matias de Carvalho
Data de Publicação: 2007
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UnB
Texto Completo: http://repositorio.unb.br/handle/10482/5779
Resumo: Tese (doutorado)—Universidade de Brasília, Instituto de Ciências Biológicas, Departamento de Biologia Celular, Programa de Pós-Graduação de Biologia Molecular, 2007.
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spelling Bittencourt, Daniela Matias de CarvalhoRech Filho, Elíbio Leopoldo2010-10-27T14:19:47Z2010-10-27T14:19:47Z2007-072007-07BITTENCOURT, Daniela Matias de Carvalho. Caracterização molecular de proteínas de sedas de aranhas da biodiversidade brasileira. 2007. 138 f., il. Tese (Doutorado em Biologia Molecular)-Universidade de Brasília, Brasília, 2007.http://repositorio.unb.br/handle/10482/5779Tese (doutorado)—Universidade de Brasília, Instituto de Ciências Biológicas, Departamento de Biologia Celular, Programa de Pós-Graduação de Biologia Molecular, 2007.As aranhas produzem até seis tipos diferentes de seda, cada um para uma função biológica específica. As sedas de aranhas também são conhecidas por suas exclusivas propriedades mecânicas. A possibilidade de produzir novos materiais com propriedades semelhantes motivou a pesquisa sobre essas proteínas da seda (espidroínas). Neste trabalho foram identificados diferentes espidroínas produzidas pelas glândulas sericígenas das aranhas Nephilengys cruentata, produtora de teias em orbital, e Avicularia juruensis, da família das caranguejeiras, aranhas rudimentares possuídoras de apenas uma ou duas glândulas produtoras de seda; ambas encontradas na fauna brasileira. As seqüências das espidroínas de N. cruentata mostraram uma considerável semelhança com outras espidroínas anteriormente descritas, com alto teor de alanina e glicina devido à presença dos motivos altamente repetitivo (poli-Ala, (GlyGlyX)n, (GlyProGlyGlyX)n). Estudos mecânicos e estruturais da fibra ampolada principal, uma das produzidas pela aranha N. cruentata, também foram conduzidos no intuito de esclarecer as correlações entre estrutura e função desta espidroína. Nos últimos anos, a maioria das pesquisas sobre as proteínas de seda de aranhas se concentrou nas aranhas de fiação orbicular e em suas intrigantes teias. Outras aranhas de construção não orbicular, tais como a "primitiva" Mygalomorphae, foram em grande parte negligenciadas, assim criando uma nítida lacuna de conhecimento na evolução da seda de aranhas. Neste estudo, foram identificadas duas espidroínas produzidas pela glândula globular da aranha migalomorfa Avicularia juruensis, uma aranha nativa da Amazônia brasileira. A análise das seqüências e da filogenia usando 77 C-terminais a partir de 35 espécies de aranhas classificaram, de modo evidente, uma das espidroínas da Avicularia dentro da classe da ampolada maior (MaSp2), contribuindo para o melhor entendimento de vários aspectos evolutivos das sedas de aranhas. ______________________________________________________________________________ ABSTRACTSpiders are able to produce up to six different kinds of silk, each one for a specific biological function. Spiders’ silks are also known for their unique mechanical properties. The possibility to produce new materials with similar properties led to an advance in the studies about the silks’ proteins (spidroins). In this work were identified spidroins produced by the silk glands from the Brazilian spiders Nephilengys cruentata, an orb-weaver spider, and Avicularia juruensis, from the tarantula family which has only one or two silk glands. N. cruentata spidroins sequence showed great similarity to other spidroins previously described, with high content of alanine and glycine amino acids due to the presence of highly repetitive motifs (poly-Ala, (GlyGlyX)n, (GlyProGlyGlyX)n). In order to establish a comparison between the amino acid sequence motifs found in the major ampullate silk from N. cruentata and its mechanical properties, structural and mechanical analyses were also done. Most research on spider silk proteins in recent years has concentrated on orb weaving spiders and their intriguing webs. Other non-web building spiders, such as the “primitive” Mygalomorphae have been largely neglected, creating a clear knowledge gap in spider silk evolution. In this study we have identified two spidroins produced by the globular gland of the mygalomorph spider Avicularia juruensis, a native spider from the Brazilian Amazon. Sequence and phylogenetic analysis using 77 C-termini from 35 spider species clearly place one of the Avicularia spidroins within the major ampullate (MaSp2) clade, contributing for the better understanding of several evolutionary aspects of the spider silks.Caracterização molecular de proteínas de sedas de aranhas da biodiversidade brasileirainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisAranhaProteínasEstrutura molecularPeptídeosDiversidade biológicaBRAinfo:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da UnBinstname:Universidade de Brasília (UnB)instacron:UNBORIGINALTese Final.pdfTese Final.pdfapplication/pdf6188529http://repositorio2.unb.br/jspui/bitstream/10482/5779/1/Tese%20Final.pdf6aa4e95b65ce34ead01801608bfbf982MD51open accessLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain1868http://repositorio2.unb.br/jspui/bitstream/10482/5779/2/license.txt5ffa7df2aa61cc6fb473e4ccfdcef14fMD52open accessTEXTTese Final.pdf.txtTese Final.pdf.txtExtracted texttext/plain275943http://repositorio2.unb.br/jspui/bitstream/10482/5779/3/Tese%20Final.pdf.txt69ac6d23ad42d9387ce5c38de54988ecMD53open access10482/57792023-07-07 21:05:38.435open accessoai:repositorio2.unb.br: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Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttps://repositorio.unb.br/oai/requestopendoar:2023-07-08T00:05:38Repositório Institucional da UnB - Universidade de Brasília (UnB)false
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