Processo de produção de amilases fúngicas imobilizadas em microgéis de alginato-quitosana na produção de açúcares redutores

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Souza, Igor Albuquerque de
Data de Publicação: 2020
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UnB
Texto Completo: https://repositorio.unb.br/handle/10482/39744
Resumo: Tese (doutorado)—Universidade de Brasília, Faculdade de Ceilândia, Programa de Pós-Graduação Stricto Sensu em Ciências e Tecnologias e Saúde, 2020.
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Foram realizados teste de reuso das microesferas, testes de produção de açúcares redutores, quantificação de amido residual, todos esses testes avaliando a atividade enzimática. Adicionalmente foram feitos teste de estabilidade em pH e temperatura, colocando o suporte, com o extrato bruto enzimático em diferentes condições. De acordo com disposição das amilases nas microesferas: FI: Fase Interna (amilases situaram-se na fase interna do suporte); FIG: Fase Interna com agente ligante; FE: Fase Externa (amilases situaram-se na fase externa do suporte); FEG: Fase Externa com agente ligante; FU: Fase Interna e Externa (amilases situaram-se tanto na fase interna quanto na fase externa do suporte); FUG: Fase Interna e Externa com agente ligante; obteve-se resultados distintos em rendimento em massa, estabilidade em pH e temperatura distintas e reuso em ciclos. Desta maneira, partindo-se de mesmas matérias primas, em mesma condição quantitativa, obtém-se resultados ou faixas de aplicação a depender do ambiente de hidrólise. Os resultados de para a hidrólise do amido em açúcares redutores foram obtidos usando o suporte FI. O rendimento máximo em eficiência de imobilização alcançado foi de 97,38%, com imobilização geral de 17,18%. Durante três ciclos de reutilização da amilase imobilizada, as enzimas permaneceram ativas e ligadas ao suporte IP, convertendo eficientemente amido em açúcar. Os ensaios da avaliação de pH e temperatura em condições variadas demonstram que sa amilases imobilizadas apresentava maior atividade a 45 °C e uma faixa de pH de 5,0 a 7,0, com maior atividade a pH 5,0. O sistema imobilizado pode ser melhorado aumentando a concentração de amilase no suporte à FI, o que provavelmente resultaria em maiores taxas de conversão de amido em açúcares redutores.Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES).The present work describes the production of a polymeric support of alginate and chitosan, forming microgels used to immobilize fungal amylases obtained from Aspergillus oryzae. The immobilized amylases on polymeric support can have several applications in the industry for hydrolysis of starch in sugars. Different conformations between immobilization supports (alginate and chitosan) and amylases were tested, evaluating the response of immobilized systems in relation to concentration of sugars produced during enzymatic hydrolysis process of the starch. Microsphere reuse tests, tests for reducing sugar production, quantification of residual starch were carried out, all of these tests evaluating enzymatic activity. In addition, pH and temperature activity rate tests were carried out, placing the support with crude enzyme (EB) extract under different conditions. According to the arrangement of the amylases in the microspheres: FI: Internal phase (amylases were located in the internal phase of the support); FIG: Internal phase with binding agent; FE: External phase (amylases were located in the external phase of the support); FEG: External phase with binding agent; FU: Internal and External Phase (amylases were located both in the internal and external phases of the support); FUG: Internal and External Phase with binding agent; different results were obtained in mass yield, different pH and temperature activity rate and reuse in cycles. In this way, starting from the same raw materials, in the same quantitative condition, results or application ranges are obtained depending on the hydrolysis environment. Optimal results for the conversion of starch into reducing sugars were obtained using the IP support. The maximum immobilization efficiency yield achieved was 97.38%, with an overall immobilization of 17.18%. During three cycles of reuse of the immobilized amylase, enzymes remained active and bound to the IP support, efficiently converting starch into sugar. Assays of pH and thermal optimization found that immobilized amylase showed greater activity at 45 ° C and showed a pH range of 5.0–7.0, with greater activity at pH 5.0. The immobilized system could be improved by increasing concentration of amylase in IP support, which would likely result in higher conversion rates of starch into reducing sugars.Faculdade UnB Ceilândia (FCE)Programa de Pós-Graduação em Ciências e Tecnologias em SaúdeGomes, Claure Nain LunardiOrsi, Daniela Castilhoiasphar@gmail.comSouza, Igor Albuquerque de2020-12-17T16:11:42Z2020-12-17T16:11:42Z2020-12-172020-03-06info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdfSOUZA, Igor Albuquerque de. Processo de produção de amilases fúngicas imobilizadas em microgéis de alginato-quitosana na produção de açúcares redutores. 2020. 127 f., il. Tese (Doutorado em Ciências e Tecnologias em Saúde)—Universidade de Brasília, Brasília, 2020.https://repositorio.unb.br/handle/10482/39744A concessão da licença deste item refere-se ao termo de autorização impresso assinado pelo autor com as seguintes condições:Na qualidade de titular dos direitos de autor da publicação, autorizo a Universidade de Brasília e o IBICT a disponibilizar por meio dos sites www.bce.unb.br, www.ibict.br, http://hercules.vtls.com/cgi-bin/ndltd/chameleon?lng=pt&skin=ndltd sem ressarcimento dos direitos autorais, de acordo com a Lei nº 9610/98, o texto integral da obra disponibilizada, conforme permissões assinaladas, para fins de leitura, impressão e/ou download, a título de divulgação da produção científica brasileira, a partir desta data.info:eu-repo/semantics/openAccessporreponame:Repositório Institucional da UnBinstname:Universidade de Brasília (UnB)instacron:UNB2024-02-29T13:15:37Zoai:repositorio.unb.br:10482/39744Repositório InstitucionalPUBhttps://repositorio.unb.br/oai/requestrepositorio@unb.bropendoar:2024-02-29T13:15:37Repositório Institucional da UnB - Universidade de Brasília (UnB)false
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