Estudo e simulação de reator continuo de tanque agitado com glicose-oxidase e catalase imobilizadas para produção de acido gluconico

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Arakaki, Tomaz
Data de Publicação: 2002
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
Texto Completo: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1593090
Resumo: Orientador: Francisco Maugeri Filho
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spelling Estudo e simulação de reator continuo de tanque agitado com glicose-oxidase e catalase imobilizadas para produção de acido gluconicoInibidores enzimaticosMétodos de simulaçãoEnzimas imobilizadasOrientador: Francisco Maugeri FilhoTese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de AlimentosResumo: O Brasil como maior produtor mundial e exportador de açúcar de cana sofre as conseqüências de um mercado internacional em que os preços das commodities variam de maneira pouco favorável aos países exportadores. A solução seria obter produtos a partir da sacarose, cujos preços fossem mais valorizados no mercado internacional. A sacarose pode ser hidrolizada, hidrólise ácida ou enzimática, produzindo glicose e frutose . A glicose pode ser transformada em ácido glucônico , através de um complexo enzimático formado pela glicose-oxidase e catalase. Teríamos então uma solução de ácido glucônico e frutose, dois produtos cujos preços unitários são maiores do que a sacarose; o espectro de utilização dessas 2 substâncias também é maior do que a da sacarose. O presente trabalho estuda o processo de transformação da glicose em ácido glucônico, usando um reator contínuo de tanque agitado com injeção de ar , junto com um sistema multienzimático de enzimas imobilizadas, formado pela glicose-oxidase e catalase . Na formação do ácido glucônico é formado também o H202 , que inativa ambas enzimas. Para diminuir a inativação a catalase é adicionada para transformar H202 em H20 e O2; O2 dissolvido é necessário para oxidar a glicose-oxidse reduzida para a glicose-oxidase oxidada, a forma ativa da enzima. O objetivo do trabalho é obter um sistema de equações capaz de simular o processo de produção de ácido glucônico a partir da glicose , para estudar e otimizar o processo. As equações diferenciais parciais descrevendo difusão-reação no interior das partículas esféricas, contendo as enzimas imobilizadas, para a glicose, O2 dissolvido, H202 e ácido glucônico foram discretizadas no espaço pelo método de colocação ortogonal com elementos finitos ; equações diferenciais também foram estabelecidas para a glicose¬oxidase e catalase que são destruídas pelo H202 no interior das partículas; mais 4 equações diferenciais foram derivadas para a glicose , O2 dissolvido, H202 e ácido glucônico no reator. Para tornar mais real o modelo utilizado os coeficientes de transporte de massa, os coeficientes de difusão das substâncias nas partículas foram calculados em função da temperatura e concentração de glicose no sistema; a concentração do O2 dissolvido saturado foi calculado em função da temperatura, pressão do ar no interior do reator e da concentração da glicose ; as constantes cinéticas de reação da glicose-oxidase e as constantes de destruição das duas enzimas foram calculadas em função da temperatura do sistema. Parâmetros como os fatores de tortuosidade do suporte para glicose, O2 dissolvido, H202 e constante cinética de Michaelis-Menten para a catalase foram obtidos através do ajuste de curvas usando dados de trabalhos sobre a produção de ácido glucônico com enzimas imobilizadas, existentes na literatura. As otimizações foram feitas em função de alto rendimento e mínima destruição das enzimas usando como variáveis concentração de glicose-oxidase , concentração de catalase ,temperatura, pressão de ar no interior do reator, tempo de residência, fração de enzima imobilizada no reator, raio das partículas; foram utilizadas nas otimizações 4 diferentes concentrações de glicose 2M, 1,5M, 1M e O,5M. Concentrações de glicose maiores que 1M na alimentação provocam rápida destruição das enzimas, curto tempo de processamento( ~ 100h) e tornam o processo economicamente inviável. Os parâmetros obtidos na otimização dos processos com concentração de glicose 2M; 1,5M; 1M e 0,5M foram: VMAXGLO = 0,5xl0-3 moles.L-1.s-1 VMAXCAT = 3 moles.L-1.s-1 Temperatura = 20°C Tempo de residência = 20 h Fração de enzima imobilizada no reator = 0,20 (volume da enzima imobilizada/volume do reator) Raio da partícula da enzima imobilizada = 0,5xl0-3 m (0,5 mm) Pressão do ar no reator: Pressão = 2026 kPa para processo com concentração de glicose na alimentação de 2M Pressão = 2026 kPa para processo com concentração de glicose na alimentação de 1,5M Pressão = 1862,10 kPa para processo com concentração de glicose na alimentação de 1M Pressão = 1128,03 kPa para processo com concentração de glicose na alimentação de 0,5M.Abstract: Brazil as the world largest producer and exporter of sugar made from sugar cane have to deal with an intemational market subject to oscillating commodities prices which is not favourable to commodities exporting countries. Obtaining products from sucrose having higher values in the international market could be a solution. Sucrose can be hydrolized , either by enzymes or acid , producing glucose and fructose. Glucose can be transformed into gluconic acid , using an enzymatic complex of glucose-oxidase and catalase; a solution of gluconic acid and ITuctose would be obtained, these 2 products have prices per unit mass higher than sucrose and their range of utilization is broader than the one of sucrose. This work is concemed with glucose transformation into gluconic acid, using a continuous stirred tank reactor (CSTR) equiped with air injection, plus glucose-oxidase and catalase comprising an immobilized enzyme system . At the gluconic acid production H202 is formed which inactivates both enzymes; catalase is added to trasnform H202 into mo and O2; dissolved O2 is essential to oxidise reduced glucose-oxidase into is oxidised form which is the enzyme active form. The goal of the work was to simulate the próduction of gluconic acid from glucose using a system of equations , in order to study and optimize the processo The partial differential equations describing diffusion-reaction process within the spherical partic1es, which hold the immobilized enzymes, in function of time for glucose, dissolved O2, H202 and gluconic acid were discretised in space using orthogonal collocation method with finite elements; differential equations were also derived for glucose-oxidase and catalase destruction by H202 inside partic1es; more four differential equations were stablished for glucose, dissolved 02, H202 and gluconic acid in the CSTR. To make the model closer to a real process mass transport coefficients, diffusion coefficients within partic1es for the substances were derived taking into consideration temperature and glucose concentration in the reactor; saturated dissolved Oz concentration was calculated in function of temperature, air pressure and temperature within the reactor; kinetic constants for glucose-oxidase reaction and the inactivation constants for both enzymes were calculated in function of the system temperature. Parameters like tortuosity factors for glucose, disssolved Oz, HzOz and the Michaelis-Menten constant for catalase were obtained from curve fitting of data ftom previous reported works on gluconic acid production using immobilized glucose-oxidase and catalase. Optimizations were carried out concerning a high gluconic acid yield and minimum enzyme degradation, variables utilized were glucose-oxidase concentration, catalase concentration, temperature, air pressure within reactor, residence time, volumetric immobilized enzyme fraction and particle radius. Optimizations were done using 4 differents glucose concentrations feed 2M, 1.5 M, 1M and 0.5M. Glucose feed concentration greater than 1M caused fast enzymes destruction, short time process (-100 h) and turned the process into a economically infeasible one. The parameters calculated in the optimization of the processes with glucose concentration of 2M; 1.5M; 1M e O.5M were: VMAXGLO = 0.5x10-3 moles.L-1.s-1 VMAXCAT = 3 moles.L-1.s-1 Temperature = 20°C Residence time = 20 h Fraction of immobilized enzyme in the reactor = 0.20 (immobilized enzyme volume/reactor volume) Radius ofimmobilized enzyme partic1e = 0.5xl0-3 m (0.5 mm) Air pressure inside the reator: Pressure = 2026 kPa for the process with a 2M glucose concentration inlet feed Pressure = 2026 kPa for the process with a 1.5M glucose concentration inlet feed Pressure = 1862.10 kPa for the process with a 1M glucose concentration inlet feed Pressure = 1128.03 kPa for the process with a 0.5M glucose concentration inlet feed.DoutoradoDoutor em Engenharia de Alimentos[s.n.]Maugeri Filho, Francisco, 1952-Kamimura, Eliana SetsukoBarboza, MarleiRodrigues, Maria IsabelMaciel Filho, RubensCabral, Fernando AntonioAndrietta, Silvio RobertoUniversidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Faculdade de Engenharia de AlimentosPrograma de Pós-Graduação em Engenharia de AlimentosUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASArakaki, Tomaz20022002-10-12T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdf217p. : il.https://hdl.handle.net/20.500.12733/1593090ARAKAKI, Tomaz. Estudo e simulação de reator continuo de tanque agitado com glicose-oxidase e catalase imobilizadas para produção de acido gluconico. 2002. 217p. Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1593090. Acesso em: 2 set. 2024.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/269839porreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2017-02-18T03:41:14Zoai::269839Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2017-02-18T03:41:14Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false
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