Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Soares, Cleide Mara Faria
Data de Publicação: 2000
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
Texto Completo: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1589759
Resumo: Orientadores: Maria Helena Andrade Santana, Heizir Ferreira de Castro
id UNICAMP-30_a57b14872a2483df6850344b23c2264d
oai_identifier_str oai::205481
network_acronym_str UNICAMP-30
network_name_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
repository_id_str
spelling Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantesLipaseEnzimas imobilizadasPlanejamento experimentalProteínasPolímeros - AditivosLipaseImmobilized enzymesFactorial designProteins-additivesPolymers additivesOrientadores: Maria Helena Andrade Santana, Heizir Ferreira de CastroDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia QuimicaResumo: A metodologia de preparação do biocatalisador pode influenciar no processo catalítico. De acordo com estudos anteriores a lipase de Candida rugosa pode ser imobilizada com presença de alta atividade em sílica de porosidade controlada (SPC) ativada com glutaraldeído. Neste trabalho, foram desenvolvidas estratégias para otimizar a estabilidade operacional desta preparação de lipase imobilizada. Para atingir este propósito, foram testados diferentes tipos de agentes estabilizantes com a finalidade de proteger a enzima de efeitos de agregação ou desnaturação que ocorrem devido à presença dos silanos usados durante a formação da matriz de sílica. Os aditivos usados como estabilizantes foram as proteínas (albumina e lecitina) e os polímeros orgânicos (P-ciclodextrina e polietilenoglicol) e seus efeitos foram comparados ao controle (lipase imobilizada sem aditivo). A metodologia de planejamento experimental foi utilizada para selecionar o aditivo que fornecesse maior rendimento de imobilização. Foram realizados três planejamentos fatoriais completos 22, com repetição no ponto central para avaliar a variável resposta, em função do tipo de aditivo e concentração de enzima. Entre todos os aditivos testados, rendimentos mais elevados foram obtidos quando PEG-1500 foi utilizado como agente estabilizante. De acordo com os resultados estatísticos, um novo planejamento fatorial completo 22, com repetição no ponto central foi realizado, para avaliar o rendimento de imobilização em função da concentração de PEG-1500 e lipase. Utilizandose da metodologia de superficie resposta, obteve-se o seguinte modelo matemático para o rendimento de imobilização: Y = 50,91+4,70X1 - 9,89X2 + 4,04 XI X2 onde X I e X2 correspondem aos valores codificados para as variáveis concentração de aditivo e enzima, respectivamente. A estabilidade operacional das preparações de lipase imobilizada na presença de PEG-1500 foi determinada na síntese de butirato de butila em regime de bateladas consecutivas. Adotando a estratégia proposta neste trabalho, o tempo de meia vida da lipase imobilizada em SPC foi aumentado em 13 vezes, quando comparado com o tempo de meiavida do controle (lipase imobilizada em SPC sem aditivo)Abstract: The method for preparing the biocatalyst can influence the catalytic processo In agreement with previous studies Candida rugosa lipase can be immobilized with high activity retention on silanized controlled pore silica (CPS) activated with glutaraldehyde. This work aimed at improving the performance of the immobilized form in long-term operation. Five additives were tested in the immobilization step in order to select the most activity derivative for esterification reactions. This strategy is suggested to protect the enzyme from aggregation effects or denaturation that occur due to the presence of silane precursors used in the formation of the silica matrix. Proteins (albumin and lechitin) and polymers (B-cyclodextrin and polyethyleneglycol) were added during the immobilization procedure and their effects are reported and compared with the behavior of the immobilized biocatalyst in the absence of additive. The methodology of experimental design was used to select the most efficient additive considering the coupling yield as a response variable. Three 22 full factorial design with repetitions at the center point were employed to evaluate the immobilization yield as a function of additive type and lipase loading. The best stabilizing effect was found when small amounts of PEG-1500 and lipase were added simultaneously to the lipase onto support. According to statistic results, further 22 full factorial design with 2 repetitions at the center point were employed to evaluate the immobilization yield as a function of PEG and lipase concentrations. A response surface methodology permitted to obtain the following mathematical model for immobilization yield: Y = 50.91+4.70X1 - 9.89X2 + 4.04 Xl X2 where: Xl and X2 are the codified values for additive PEG-1.500 and enzyme concentrations, respectively. This immobilized system was used to perform esterification reactions under repeated batch cycles (for the synthesis of butyl butyrate as a model). The half-life of the lipase immobilized on CPS in the presence of PEG-1500 was found to increase 13 times when compared with the control (immobilized lipase on CPS without additive)MestradoDesenvolvimento de Processos BiotecnológicosMestre em Engenharia Química[s.n.]Santana, Maria Helena Andrade, 1951-Castro, Heizir Ferreira deZanin, Gisella MariaMiranda, Everson AlvesUniversidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Faculdade de Engenharia QuímicaPrograma de Pós-Graduação em Engenharia QuímicaUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASSoares, Cleide Mara Faria20002000-09-20T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdf107p. : il.(Broch.)https://hdl.handle.net/20.500.12733/1589759SOARES, Cleide Mara Faria. Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes. 2000. 107p. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Quimica, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1589759. Acesso em: 2 set. 2024.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/205481porreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2017-02-18T03:18:55Zoai::205481Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2017-02-18T03:18:55Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false
dc.title.none.fl_str_mv Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes
title Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes
spellingShingle Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes
Soares, Cleide Mara Faria
Lipase
Enzimas imobilizadas
Planejamento experimental
Proteínas
Polímeros - Aditivos
Lipase
Immobilized enzymes
Factorial design
Proteins-additives
Polymers additives
title_short Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes
title_full Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes
title_fullStr Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes
title_full_unstemmed Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes
title_sort Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes
author Soares, Cleide Mara Faria
author_facet Soares, Cleide Mara Faria
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Santana, Maria Helena Andrade, 1951-
Castro, Heizir Ferreira de
Zanin, Gisella Maria
Miranda, Everson Alves
Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Faculdade de Engenharia Química
Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS
dc.contributor.author.fl_str_mv Soares, Cleide Mara Faria
dc.subject.por.fl_str_mv Lipase
Enzimas imobilizadas
Planejamento experimental
Proteínas
Polímeros - Aditivos
Lipase
Immobilized enzymes
Factorial design
Proteins-additives
Polymers additives
topic Lipase
Enzimas imobilizadas
Planejamento experimental
Proteínas
Polímeros - Aditivos
Lipase
Immobilized enzymes
Factorial design
Proteins-additives
Polymers additives
description Orientadores: Maria Helena Andrade Santana, Heizir Ferreira de Castro
publishDate 2000
dc.date.none.fl_str_mv 2000
2000-09-20T00:00:00Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv (Broch.)
https://hdl.handle.net/20.500.12733/1589759
SOARES, Cleide Mara Faria. Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes. 2000. 107p. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Quimica, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1589759. Acesso em: 2 set. 2024.
identifier_str_mv (Broch.)
SOARES, Cleide Mara Faria. Otimização por planejamento experimental da imobilização de lipase em silica de porosidade controlada na presença de estabilizantes. 2000. 107p. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Quimica, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1589759. Acesso em: 2 set. 2024.
url https://hdl.handle.net/20.500.12733/1589759
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.relation.none.fl_str_mv https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/205481
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
107p. : il.
dc.publisher.none.fl_str_mv [s.n.]
publisher.none.fl_str_mv [s.n.]
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
instacron:UNICAMP
instname_str Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
instacron_str UNICAMP
institution UNICAMP
reponame_str Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
collection Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
repository.name.fl_str_mv Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
repository.mail.fl_str_mv sbubd@unicamp.br
_version_ 1809188846022164480

Registros relacionados