Pontes dissulfeto inter cadeia de uma paraproteina M(JJO) IgG1 Glm(zax)

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Marangoni, Sergio, 1951-
Data de Publicação: 1983
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
Texto Completo: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1577421
Resumo: Orientador: Benedito de Oliveira
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spelling Pontes dissulfeto inter cadeia de uma paraproteina M(JJO) IgG1 Glm(zax)ImunoglobulinasImunoglobulinas idiotipasImunoquímicaOrientador: Benedito de OliveiraTese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de BiologiaResumo: De paciente (JJO) da Faculdade de Medicina da Unicamp com quadro clínico característico de mieloma múltiplo foi obtido plasma com alta concentração de paraproteina M. A presença uma banda compacta indicativa de homogeneidade molecular característica de plasma patológico mielomatoso e de mobilidade eletroforetica tipo gamaglobulina lenta, foi detectada através de análise eletroforetica seguida de densitometria. O fracionamento do plasma JJO em DEAE celulose, levou a obtenção da fração A, cujo controle eletroforético evidenciou a purificação do componente M mielomatoso, livre de contaminações de outras proteinas plasmáticas. A fração A foi tipificada sorologicamente como uma imunoglobulina IgG do tipo IgGl com cadeias leves do isotipo lambda. O grau de pureza da proteina (JJO) (fração A) foi confirmado em eletroforese em gel de poliacrilamida na presença de SDS. A amostra, analisada na forma reduzida, mostrou a presença de bandas eletroforéticas com peso molecular em torno de 50000 e 25000 daltons em relação aos marcadores e que correspondem as cadeias pesada (H) e leve (L) respectivamente. A proteina M(JJO) foi caracterizada quimicamente como uma imunoglobulina IgGl com cadeias leves do isotipo lambda,através de autoradiografia da eletroforese em pH 3.5 do digesto péptico-tríptico da proteina JJO,reduzida e carboximetilada.Deste tratamento químico foram obtidas as bandas radioativas Jl, J2 e J3 de mobilidade eletroforética dos peptideos H-L, H-H e L respectivamente, e que caracterizam o padrão IgGl lambdaAbstract: Plasma from a patient (JJO) with multiple myeloma showing high levels of M paraprotein was obtained from the faculdade de Medicina, Universidade Estadual de Campinas.The results of electrophoretic analysis followed by densitometry showed a compact band indicative of molecular homogeneity characteristic of patient presenting monoclonal gamopathy. Fraction A containing myeloma protein was isolated from the pathologyc serum JJO by ion exchange chomatografy in DEAE celulose. Electrophoretic control of this fraction indicates the purification of the M component, without contamination with other plasma proteins. Fraction A was typed serologicaly as an IgGl immunoglobulin with lambda light chains. The purity of JJO protein (fraction A) was confirmed in SDS-polyacrylamide gel electroforesis. The reduced JJO protein showed two bands of 50 and 25K corresponding to heavy and light chains respectively. The M (JJO) paraprotein in was chemically typed as an IgGl protein with lambda light chains by autoradiography of high voltage electrophoresis of a pepsin-trypsin digests of myeloma protein partially reduced and alkylated with iodoacetate-C14. This material produces a consistent autoradiographic pattern. Which shows radioactives bands Jl, J2 andJ3 of electrophoretic mobility characteristic the H-L, H-H and L. peptides respectivelyDoutoradoBiologia CelularDoutor em Ciências Biológicas[s.n.]Oliveira, Benedito deUniversidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de BiologiaPrograma de Pós-Graduação em Ciências BiológicasUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASMarangoni, Sergio, 1951-19831983-11-08T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdf86f. : il.(Broch.)https://hdl.handle.net/20.500.12733/1577421MARANGONI, Sergio. Pontes dissulfeto inter cadeia de uma paraproteina M(JJO) IgG1 Glm(zax). 1983. 86f. Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1577421. Acesso em: 2 set. 2024.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/47614porreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2014-04-17T23:28:41Zoai::47614Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2014-04-17T23:28:41Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false
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