Purificação e caracterização da - galactosidade de soja (glycine max, L.) e defeijão (phaseolus vulgaris, L.)

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Baldini, Vera Lucia Signoreli
Data de Publicação: 1985
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
Texto Completo: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1576510
Resumo: Orientador : Yong Kun Park
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spelling Purificação e caracterização da - galactosidade de soja (glycine max, L.) e defeijão (phaseolus vulgaris, L.)Purification and characterization of - galactose soybean (Glycine max, L.) and defeijão (Phaseolus vulgaris, L.)Engenharia agrícola - Métodos experimentaisAgricultural engineering - Experimental methodsOrientador : Yong Kun ParkDissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos e AgricolaResumo: As propriedades das b-galactosidases da soja e do feijão, purificadas por fracionamento com sulfato de amônio, cromatografia em DEAE-celulose e filtração molecular em Sephadex G-100 foram examinadas.A filtração em Sephadex G-100 produziu duas frações, designadas I e II, com diferentes pesos moleculares. As formas I e II de cada amostra mostraram diferenças em seus valores de pH e temperatura ótima, energia de ativação, Km e Vmax com PNPG, melibiose ou rafinose como substratos. Não se observaram diferenças em suas estabilidades ao calor e à variação de pH.As enzimas apresentaram atividade máxima entre pH 5,0 e 6,0 e foram estáveis na faixa ao redor do pH ótimo; os valores de temperatura ótima ficaram entre 45 e 55ºC e as atividades enzímicas perma-neceram estáveis até 50ºC e todas elas mostraram maior especificidade para o PNPG. Íons metálicos como Ag+ e Hg+2 causaram completa perda de atividade; entretanto, as enzimas não foram sensíveis aos reagentes sul-fidrílicos, sugerindo não haver necessidade de grupos - SH para a atividade catalítica. As enzimas foram inibidas competitivamente por glicose, mais intensamente por galactose e não competitivamente por frutose. As duas formas enzímicas do feijão foram inibidas por al--tas concentrações de PNPGAbstract: B-Galactosidases from soybean (Glycine max) and feijão (Phaseolus vulgaris) seeds were purified by ammonium sulfate fractionation, chromatography on DEAE-cellulose and gel filtration on Se-phadex G-100, and studied their characteristics. It was found that b-galactosidase was multiple forms, which was consisted of two frac-tions (fraction I and II). Fractions I and II of each sample exhibited differences in their optimal pH and temperature, activation energy, Km and Vmax values with PNPG, melibiose or raffinose as substrates. The properties of the enzymes from these seeds resembled each other with respect to their pH and thermal stabilities. The enzymes showed maximum activity between pH 5.0 and 6.0 and were stable in and around this range. The optimal temperature values were observed between 45 and 55ºC and the enzymes were stable up to 50ºC. All forms were more specific for PNPG. Metal ions such as Ag+ and Hg+2 caused complete loss of activity and sulfhydryl reagents had no effect on the enzyme activities, indicating that the -SH group is not involved in the catalytic site. Glucose and galactose inhibited the enzymic activities competitively, whereas fructose had a non-competitive effect. Two forms of Phaseolus vulgaris b-galactosidase were inhibited by PNPG at high concentrationsMestradoMestre em Ciência de Alimentos[s.n.]Park, Yong Kun, 1930-2018Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos e AgrícolaPrograma de Pós-Graduação em Ciência de AlimentosUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASBaldini, Vera Lucia Signoreli19851985-10-29T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdf87f. : il.https://hdl.handle.net/20.500.12733/1576510BALDINI, Vera Lucia Signoreli. Purificação e caracterização da - galactosidade de soja (glycine max, L.) e defeijão (phaseolus vulgaris, L.). 1985. 87f. Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos e Agricola, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1576510. Acesso em: 14 mai. 2024.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/44302porreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2022-04-12T18:20:32Zoai::44302Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2022-04-12T18:20:32Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false
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