A novel family of non-secreted tridecaptin lipopeptide produced by Paenibacillus elgii

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Carvalho, Lucas Silva, et al.
Data de Publicação: 2022
Tipo de documento: Artigo
Idioma: eng
Título da fonte: Repositório Institucional da Universidade Cruzeiro do Sul
Texto Completo: https://repositorio.cruzeirodosul.edu.br/handle/123456789/4079
Resumo: Bactérias do gênero Paenibacillus produzem uma variedade de compostos antimicrobianos, incluindo lipopeptídeos produzidos por um mecanismo de síntese não ribossomal (NRPS). No presente estudo, mostramos a caracterização genômica e fenotípica de Paenibacillus elgii AC13 que forma três grupos de pequenas moléculas: as pelgipeptinas antimicrobianas e duas outras famílias de peptídeos que não foram descritos em P. elgii . Uma família de lipopeptídeos com [M + H] + 1664, 1678, 1702 e 1717 m/z foi purificada a partir da fração celular de cultura. A caracterização parcial revelou que são semelhantes à tridecaptina de P. terrae. No entanto, apresentam modificações na cadeia de aminoácidos nas posições 3, 7 e 10. Essas novas variantes foram denominadas tridecaptina G1, G2, G3 e G4. Além disso, um cluster de genes foi identificado no genoma de P. elgii AC13, revelando alta similaridade com o cluster de genes tridecaptina-NRPS de P. terrae. Tridecaptina G1 e G2 mostraram atividade antimicrobiana in vitro contra Escherichia coli, Klebsiella pneumonia (incluindo uma cepa multirresistente) , Staphylococcus aureus e Candida albicans. Tri G3 não apresentou atividade antimicrobiana contra S. aureus e C. albicansem todas as concentrações testadas. Uma característica intrigante dessa família de lipopeptídeos é que ela só foi observada na fração celular da cultura de P. elgii AC13, o que pode ser resultado das modificações na sequência de aminoácidos apresentadas nessas variantes.
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spelling 2022-10-06T18:37:59Z2022-10-062022-10-06T18:37:59Z2022-07-21da Costa RA, Andrade IEPC, Pinto OHB, et al. Uma nova família de lipopeptídeos de tridecaptina não secretados produzidos por Paenibacillus elgii. Aminoácidos. 2022 jul. DOI: 10.1007/s00726-022-03187-9. PMID: 35864259.https://repositorio.cruzeirodosul.edu.br/handle/123456789/4079Bactérias do gênero Paenibacillus produzem uma variedade de compostos antimicrobianos, incluindo lipopeptídeos produzidos por um mecanismo de síntese não ribossomal (NRPS). No presente estudo, mostramos a caracterização genômica e fenotípica de Paenibacillus elgii AC13 que forma três grupos de pequenas moléculas: as pelgipeptinas antimicrobianas e duas outras famílias de peptídeos que não foram descritos em P. elgii . Uma família de lipopeptídeos com [M + H] + 1664, 1678, 1702 e 1717 m/z foi purificada a partir da fração celular de cultura. A caracterização parcial revelou que são semelhantes à tridecaptina de P. terrae. No entanto, apresentam modificações na cadeia de aminoácidos nas posições 3, 7 e 10. Essas novas variantes foram denominadas tridecaptina G1, G2, G3 e G4. Além disso, um cluster de genes foi identificado no genoma de P. elgii AC13, revelando alta similaridade com o cluster de genes tridecaptina-NRPS de P. terrae. Tridecaptina G1 e G2 mostraram atividade antimicrobiana in vitro contra Escherichia coli, Klebsiella pneumonia (incluindo uma cepa multirresistente) , Staphylococcus aureus e Candida albicans. Tri G3 não apresentou atividade antimicrobiana contra S. aureus e C. albicansem todas as concentrações testadas. Uma característica intrigante dessa família de lipopeptídeos é que ela só foi observada na fração celular da cultura de P. elgii AC13, o que pode ser resultado das modificações na sequência de aminoácidos apresentadas nessas variantes.Bacteria from the genus Paenibacillus make a variety of antimicrobial compounds, including lipopeptides produced by a non-ribosomal synthesis mechanism (NRPS). In the present study, we show the genomic and phenotypical characterization of Paenibacillus elgii AC13 which makes three groups of small molecules: the antimicrobial pelgipeptins and two other families of peptides that have not been described in P. elgii. A family of lipopeptides with [M + H]+ 1664, 1678, 1702, and 1717 m/z was purified from the culture cell fraction. Partial characterization revealed that they are similar to tridecaptin from P. terrae. However, they present amino acid chain modifications in positions 3, 7, and 10. These new variants were named tridecaptin G1, G2, G3, and G4. Furthermore, a gene cluster was identified in P. elgii AC13 genome, revealing high similarity to the tridecaptin-NRPS gene cluster from P. terrae. Tridecaptin G1 and G2 showed in vitro antimicrobial activity against Escherichia coli, Klebsiella pneumonia (including a multidrug-resistant strain), Staphylococcus aureus, and Candida albicans. Tri G3 did not show antimicrobial activity against S. aureus and C. albicans at all tested concentrations. An intriguing feature of this family of lipopeptides is that it was only observed in the cell fraction of the P. elgii AC13 culture, which could be a result of the amino acid sequence modifications presented in these variants.Springer NatureAlemanhaAminoácidos (2022)Acesso Restrito: https://doi.org/10.1007/s00726-022-03187-9info:eu-repo/semantics/openAccessLipopeptideAntimicrobialLipopeptídeoAntimicrobianoPeptídeo sintase não ribossomalPaenibacillusA novel family of non-secreted tridecaptin lipopeptide produced by Paenibacillus elgiiUma nova família de lipopeptídeos de tridecaptina não secretados produzidos por Paenibacillus elgiiinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/articleCarvalho, Lucas Silva, et al.engreponame:Repositório Institucional da Universidade Cruzeiro do Sulinstname:Universidade Cruzeiro do Sul (UNICSUL)instacron:UNICSULLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://repositorio.cruzeirodosul.edu.br/jspui/bitstream/123456789/4079/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52123456789/40792022-10-06 15:52:41.746oai:repositorio.cruzeirodosul.edu.br:123456789/4079Repositório InstitucionalPRIhttps://repositorio.cruzeirodosul.edu.br/oai/requestmary.pela@unicid.edu.bropendoar:2022-10-06T18:52:41Repositório Institucional da Universidade Cruzeiro do Sul - Universidade Cruzeiro do Sul (UNICSUL)false
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