Produção de lipase pelo fungo Myceliophthora sp. F. 2.1.4, caracterização e imobilização da solução enzimática bruta

• Autor(a) principal: Bonine, Bárbara Martineli [UNESP]
• Data de Publicação: 2011
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UNESP
• Texto Completo: http://hdl.handle.net/11449/94855
• topic: Microbiologia industrial; Fungos - Aplicações industriais; Fungos termofilicos; Industrial microbiology

Este trabalho teve como objetivo avaliar a produção de lipase pelo fungo Myceliophthora sp F 2.1.4, por fermentação em estado sólido (FES), fermentação submersa (FS) e fermentação semi-sólida. Alguns testes foram realizados para a obtenção do meio nutricional que melhor proporciona a produção da lipase. Nas condições encontradas foi possível a obtenção de 21 U/mL de lipase na FES, enquanto que para a FS, a produção caiu bruscamente tendo conseguido somente 0,20 U/mL, indicando que a FES foi mais adequada para a produção de lipase por Myceliophthora sp F 2.1.4. As mesmas condições também foram testadas para a fermentação semi-sólida com o uso de buchas vegetais e, dessa forma, a produção enzimática voltou a aumentar com aproximadamente 9 U/mL. A caracterização parcial da lipase produzida pelo fungo Myceliophthora sp. F 2.1.4 por fermentação em estado sólido indicou que a enzima atua em seu máximo em pH entre 5,0 e 7,0 e a temperatura de 35ºC sendo estável entre 35 e 50ºC e em faixa de pH 4,0 e 9,0. A enzima foi sensível a SDS, Al 3+ e Hg 2+ e tolerante a etanol e metanol, solventes utilizados na produção de biodiesel. Quanto à especificidade aos substratos, a lipase apresentou atividade crescente com o aumento da cadeia acila dos substratos sintéticos, conseguindo atuar em substratos com cadeia superior a 10 carbonos, critério utilizado para classificar uma enzima como lipase. Além disso, ela atuou bem em todos os substratos naturais testados, mostrando sua eficiência para aplicações de digestão de óleos. A lipase foi imobilizada em alginato de cálcio e em quitosana sendo possível uma reutilização da enzima por 6 e 12 vezes consecutivas, respectivamente. Estes resultados mostram que as propriedades físico-químicas da lipase de Myceliophthora sp F 2.1.4 possuem um grande potencial para aplicações industriais