Estudos estruturais da toxina BTHTX-II do veneno de Bothrops jararacussu
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2014 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UNESP |
Texto Completo: | http://hdl.handle.net/11449/142914 http://www.athena.biblioteca.unesp.br/exlibris/bd/capelo/2016-07-08/000867504.pdf |
Resumo: | O estudo do veneno de serpentes do gênero Bothrops possui um impacto significativo em todo contexto da América Latina. Especificamente no Brasil, existe uma grande diversidade de serpentes desse gênero que é responsável pela maior parte dos acidentes ofídicos cujo único tratamento disponível é a aplicação de soro antiofídico, porém o mesmo não neutraliza o dano miotóxico já causado. Esse veneno é constituído por uma série de compostos, principalmente proteínas, sendo as fosfolipases A2 (PLA2s) as mais abundantes e uma das responsáveis pela necrose muscular. As fosfolipases A2 são pequenas e estáveis proteínas (massa molecular aproximada de 14 kDa) que promovem a hidrólise da ligação éster sn-2 de fosfolipídeos na interface bilipídica de micelas, vesículas e membranas, liberando lisofosfolipídeos e ácidos graxos através de um mecanismo dependente de cálcio. As PLA2s possuem uma vasta ação farmacológica e nem todas são relacionadas a sua atividade catalítica de maneira que a compreensão dos exatos mecanismos não foi totalmente elucidada. Essas toxinas podem ser classificadas como PLA2s e PLA2s homólogas, na qual a forma homóloga não possui atividade catalítica mas apresenta capacidade miotóxica acentuada e sua atividade está relacionada com seu estado oligomérico em dímero. A proteína BthTX-II é a segunda proteína mais abundante do veneno de Bothrops jararacussu e é uma PLA2s com atividade catalítica muito reduzida ou inexistente e alta atividade miotóxica. Recentemente, BthTX-II foi apontada como uma PLA2s semelhante às PLA2s homólogas, já que a região importante para a catálise é desordenada e apresenta estrutura dimérica. Portanto, o objetivo desta Monografia é o estudo oligomérico da BthTX-II em solução através das técnicas de Fluorescência e DLS para auxiliar nos estudos de compostos que venham a complementar o soro antiofídico e reduzir o efeito mionecrótico comum dos... |
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Estudos estruturais da toxina BTHTX-II do veneno de Bothrops jararacussuBothropsFosfolipasesJararaca (Cobra)Venenos - AnaliseO estudo do veneno de serpentes do gênero Bothrops possui um impacto significativo em todo contexto da América Latina. Especificamente no Brasil, existe uma grande diversidade de serpentes desse gênero que é responsável pela maior parte dos acidentes ofídicos cujo único tratamento disponível é a aplicação de soro antiofídico, porém o mesmo não neutraliza o dano miotóxico já causado. Esse veneno é constituído por uma série de compostos, principalmente proteínas, sendo as fosfolipases A2 (PLA2s) as mais abundantes e uma das responsáveis pela necrose muscular. As fosfolipases A2 são pequenas e estáveis proteínas (massa molecular aproximada de 14 kDa) que promovem a hidrólise da ligação éster sn-2 de fosfolipídeos na interface bilipídica de micelas, vesículas e membranas, liberando lisofosfolipídeos e ácidos graxos através de um mecanismo dependente de cálcio. As PLA2s possuem uma vasta ação farmacológica e nem todas são relacionadas a sua atividade catalítica de maneira que a compreensão dos exatos mecanismos não foi totalmente elucidada. Essas toxinas podem ser classificadas como PLA2s e PLA2s homólogas, na qual a forma homóloga não possui atividade catalítica mas apresenta capacidade miotóxica acentuada e sua atividade está relacionada com seu estado oligomérico em dímero. A proteína BthTX-II é a segunda proteína mais abundante do veneno de Bothrops jararacussu e é uma PLA2s com atividade catalítica muito reduzida ou inexistente e alta atividade miotóxica. Recentemente, BthTX-II foi apontada como uma PLA2s semelhante às PLA2s homólogas, já que a região importante para a catálise é desordenada e apresenta estrutura dimérica. Portanto, o objetivo desta Monografia é o estudo oligomérico da BthTX-II em solução através das técnicas de Fluorescência e DLS para auxiliar nos estudos de compostos que venham a complementar o soro antiofídico e reduzir o efeito mionecrótico comum dos...Universidade Estadual Paulista (Unesp)Fontes, Marcos Roberto de Mattos [UNESP]Borges, Rafael Junqueira [UNESP]Universidade Estadual Paulista (Unesp)Campanelli, Henrique Barcellos [UNESP]2016-08-12T18:47:43Z2016-08-12T18:47:43Z2014-12-09info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisapplication/pdfCAMPANELLI, Henrique Barcellos. Estudos estruturais da toxina BTHTX-II do veneno de Bothrops jararacussu. 2014. 1 CD-ROM. Trabalho de conclusão de curso (bacharelado - Física médica) - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho, Instituto de Biociências de Botucatu, 2014.http://hdl.handle.net/11449/142914000867504http://www.athena.biblioteca.unesp.br/exlibris/bd/capelo/2016-07-08/000867504.pdf43203624112417864320362411241786Alephreponame:Repositório Institucional da UNESPinstname:Universidade Estadual Paulista (UNESP)instacron:UNESPporinfo:eu-repo/semantics/openAccess2023-12-09T06:24:38Zoai:repositorio.unesp.br:11449/142914Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.unesp.br/oai/requestopendoar:29462024-08-05T19:53:02.341512Repositório Institucional da UNESP - Universidade Estadual Paulista (UNESP)false |
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