Produção e caracterização de peptídeos de soro de leite em reator enzimático de membrana utilizando hidrólise sequencial

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Verdi, Kátia Joana
Data de Publicação: 2017
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca de teses e dissertações da Universidade de Passo Fundo (BDTD UPF)
Texto Completo: http://tede.upf.br/jspui/handle/tede/1284
Resumo: Whey is an abundant by-product of cheese processing recognized as a compound of high nutritional value. Whey proteins are a source of amino acids whose biological properties essential for the human body manifest themselves after the cleavage of the peptide bonds. The purpose of this work was to develop a process for obtaining low molecular mass peptides from whey protein concentrate through a combined enzymatic hydrolysis and membrane filtration process. For this, the substrate was subjected to the action of the enzyme Alcalase® 2.4L in an Enzymatic Membrane Reactor (EMR) equipped with 5 kDa membrane, and the volume retained in the reactor at the end of the process was subjected to the action of the enzyme Flavourzyme® 1000L in a batch reactor. The first process was stable for 14 hours reaching a degree of hydrolysis of 22% and conversion of 69.47%, resulting in peptides with molecular mass between 400 and 3400 Da, approximately. Sequential hydrolysis resulted in peptides with molecular mass between 80 and 1800 Da, with antioxidant activity 16 times higher than those obtained in the first hydrolysis and also less bitter. The combination of the two processes allowed the recovery of 100% of the protein fed.
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The purpose of this work was to develop a process for obtaining low molecular mass peptides from whey protein concentrate through a combined enzymatic hydrolysis and membrane filtration process. For this, the substrate was subjected to the action of the enzyme Alcalase® 2.4L in an Enzymatic Membrane Reactor (EMR) equipped with 5 kDa membrane, and the volume retained in the reactor at the end of the process was subjected to the action of the enzyme Flavourzyme® 1000L in a batch reactor. The first process was stable for 14 hours reaching a degree of hydrolysis of 22% and conversion of 69.47%, resulting in peptides with molecular mass between 400 and 3400 Da, approximately. Sequential hydrolysis resulted in peptides with molecular mass between 80 and 1800 Da, with antioxidant activity 16 times higher than those obtained in the first hydrolysis and also less bitter. The combination of the two processes allowed the recovery of 100% of the protein fed.O soro de leite é um subproduto abundante do processamento de queijos reconhecido como um composto de alto valor nutricional. As proteínas do soro de leite são fonte de aminoácidos cujas propriedades biológicas essenciais para o organismo humano manifestam-se após a clivagem das ligações peptídicas. A proposta deste trabalho foi desenvolver um processo para obtenção de peptídeos de baixa massa molecular a partir de um concentrado proteico de soro de leite através de um processo combinado de hidrólise enzimática e filtração com membranas. Para isso, o substrato foi submetido à ação da enzima Alcalase® 2.4L em um Reator Enzimático de Membrana (REM) com membrana de 5 kDa, e o volume retido no reator ao final do processo foi submetido à ação da enzima Flavourzyme® 1000L em reator batelada. O primeiro processo manteve-se estável por 14 horas alcançando grau de hidrólise de 22% e conversão de 69,47%, resultando em peptídeos com massa molecular entre 400 e 3400 Da aproximadamente. A hidrólise sequencial resultou em peptídeos com massa molecular entre 80 e 1800 Da aproximadamente, com atividade antioxidante 16 vezes superior aos obtidos na primeira hidrólise e menos amargos. A combinação dos dois processos permitiu a recuperação de 100% da carga proteica alimentada.Submitted by Mariana Freitas (marianafreitas@upf.br) on 2018-05-10T18:43:40Z No. of bitstreams: 1 2017KatiaVerdi.pdf: 1607900 bytes, checksum: 069898ff39de507512c12c5e28d81913 (MD5)Made available in DSpace on 2018-05-10T18:43:40Z (GMT). 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