Divergência funcional da família gênica da álcool desidrogenase em plantas

• Autor(a) principal: Thompson, Claudia Elizabeth
• Data de Publicação: 2006
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS
• Texto Completo: http://hdl.handle.net/10183/7905
• topic: Filogenética; Modelagem molecular; Poaceae

As proteínas glicolíticas em plantas são codificadas por pequenas famílias multigênicas, que fornecem um interessante contraste às famílias multigênicas com um grande número de cópias estudadas até o momento. Os genes Adh codificam enzimas glicolíticas, conhecidas como álcool desidrogenase, as quais têm sido caracterizadas em várias famílias de plantas. Embora as seqüências de aminoácios das cadeias longas de ADH, que contêm zinco como cofator, sejam altamente conservadas, a função metabólica dessa enzima é variável. Além disso, elas têm diferentes padrões de expressão e estão submetidas a diferentes taxas não-sinônimas entre as diferentes cópias gênicas. É possível que as cópias de Adh tenham sido mantidas como conseqüência da substituição adaptativa de aminoácidos que conferiu uma mudança em sua função. Neste estudo, estendemos análises prévias dessa família gênica, utilizando técnicas de filogenia e modelagem molecular, com o objetivo de entender o processo de diversificação envolvido na evolução dessa família multigênica. As análises filogenéticas indicaram que têm havido eventos separados de duplicação dentro de angiospermas, ou seja, genes identificados como Adh1, Adh2 e Adh3 em diferentes grupos podem não ser homólogos. Nenhuma indicação de seleção positiva foi encontrada para a família gênica Adh em plantas. Entretanto, os coeficientes de divergência funcional ( ) estimados entre os grupos de genes Adh1 e Adh2 indicaram mudanças sítio-específicas, estatisticamente significativas, na taxa evolutiva entre os mesmos, bem como entre aqueles genes Adh de diferentes famílias botânicas, sugerindo que alterações nas restrições funcionais podem ter ocorrido em alguns resíduos de aminoácidos depois da especiação. Modelos teóricos da estrutura tridimensional da enzima álcool desidrogenase de 17 espécies de plantas foram construídos e validados estereoquimicamente. Os resíduos de aminoácidos importantes para a divergência funcional dessa enzima foram identificados na estrutura tridimensional da mesma.