Determinação da atividade de aspartato quinase em tecidos de milho

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Ferreira, Renato Rodrigues
Data de Publicação: 2005
Outros Autores: Vendemiatti, Ariane, Gratão, Priscila Lupino, Lea, Peter John, Azevedo, Ricardo Antunes
Tipo de documento: Artigo
Idioma: eng
Título da fonte: Scientia Agrícola (Online)
Texto Completo: https://www.revistas.usp.br/sa/article/view/22058
Resumo: Lisina, treonina, metionina e isoleucina são derivados do aspartato. Aspartato quinase tem um papel chave no controle da via metabólica do aspartato. A enzima é muito sensível à manipulação e armazenagem e o ensaio enzimático do hidroxamato que é normalmente utilizado para determinar a atividade da aspartato quinase deve ser alterado de acordo com a espécie de planta e tecido vegetal a ser analisado. Nós otimizamos o ensaio para a determinação da atividade da aspartato quinase em culturas celulares de calos de milho. Entre os vários parâmetros testados do ensaio, a concentração de ATP/Mg e temperatura foram críticos para atividade enzimática. No caso da temperatura, 35°C foi a temperatura ótima para atividade da aspartato quinase.
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