Análise dos elementos estruturais de metaloproteinases das classes P-I e P-III do veneno de Bothrops jararaca importantes para suas interações com proteínas plasmáticas e da matriz extracelular.

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Oliveira, Ana Karina de
Data de Publicação: 2009
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Texto Completo: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/87/87131/tde-04082009-131947/
Resumo: A proteólise de componentes do plasma e da matriz extracelular é um fator importante no quadro hemorrágico desencadeado pela ação de venenos de serpentes. Neste estudo, avaliamos o papel dos domínios estruturais de metaloproteinases na interação com seus alvos. Ensaios de hidrólise in vitro mostraram que as metaloproteinases HF3 e bothropasina (classe P-III), e BJ-PI (classe P-I) do veneno da Bothrops jararaca, degradaram proteínas plasmáticas (fibrinogênio, fibronectina e vitronectina), além de colágeno VI e Matrigel, mostrando diferentes perfis de hidrólise. Experimentos de N-deglicosilação das proteinases mostraram que suas porções glicosídicas são importantes para a manutenção da integridade de suas estruturas e da atividade proteolítica. E ensaios para avaliar a interação das proteinases e da proteína DC (domínios tipo disintegrina/rico em cisteínas) com alguns substratos protéicos mostraram que além de seus domínios estruturais (catalítico/tipo disintegrina/rico em cisteínas) suas cadeias de carboidratos também são importantes no reconhecimento dos mesmos.
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