Papel da proteína prion celular e seu ligante, stip1, na neurogênese adulta.
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2016 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP |
Texto Completo: | http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42134/tde-11082016-145839/ |
Resumo: | A proteína prion celular (PrPC) consiste em uma glicoproteína de membrana que atua como receptora para diversas moléculas, desencadeando sinais intracelulares. Ao interagir com a co-chaperona STIP1, PrPC promove a autorrenovação e proliferação de células-tronco/progenitoras neurais (NSPCs) durante a fase embrionária. De fato, PrPC tem se destacado por sua participação na neurogênese embrionária e adulta, porém o papel de sua interação com a proteína STIP1 na neurogênese adulta permanece obscuro. Deste modo, o presente trabalho adotou abordagens in vitro para avaliação do complexo PrPC-STIP1 em processos celulares que culminam na neurogênese adulta. Para isso, culturas primárias de NSPCs de camundongos deficientes (Prnp-/-) e tipo-selvagens (Prnp+/+) para PrPC foram realizadas, e a cultura foi devidamente padronizada e caracterizada. Através de ensaios de autorrenovação, proliferação e migração celular sugere-se que PrPC promove estes eventos celulares independentemente de STIP1, e que possivelmente a proteína laminina seja um alvo crítico para migração via PrPC. |
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Papel da proteína prion celular e seu ligante, stip1, na neurogênese adulta.Role of cellular prion protein and its ligand, stip1, in the adult neurogenesis.ChaperonaChaperoneNeural precursorsNSPCsNSPCsPrecursores neuraisPrion proteinProteína prionPrPCPrPCSTIP1STIP1A proteína prion celular (PrPC) consiste em uma glicoproteína de membrana que atua como receptora para diversas moléculas, desencadeando sinais intracelulares. Ao interagir com a co-chaperona STIP1, PrPC promove a autorrenovação e proliferação de células-tronco/progenitoras neurais (NSPCs) durante a fase embrionária. De fato, PrPC tem se destacado por sua participação na neurogênese embrionária e adulta, porém o papel de sua interação com a proteína STIP1 na neurogênese adulta permanece obscuro. Deste modo, o presente trabalho adotou abordagens in vitro para avaliação do complexo PrPC-STIP1 em processos celulares que culminam na neurogênese adulta. Para isso, culturas primárias de NSPCs de camundongos deficientes (Prnp-/-) e tipo-selvagens (Prnp+/+) para PrPC foram realizadas, e a cultura foi devidamente padronizada e caracterizada. Através de ensaios de autorrenovação, proliferação e migração celular sugere-se que PrPC promove estes eventos celulares independentemente de STIP1, e que possivelmente a proteína laminina seja um alvo crítico para migração via PrPC.Cellular prion protein (PrPC) consists in a membrane glycoprotein that acts as a receptor to several molecules, triggering intracellular signals. By interacting with co-chaperone STIP1, PrPC promotes self-renewal and proliferation of neural stem/progenitor cells (NSPCs) during embryonic stage. Indeed, PrPC has excelled for its participation in embryonic and adult neurogenesis, but the role of its interaction with STIP1 protein in adult neurogenesis remains unclear. Thus, herein it was adopted in vitro approaches in order to evaluate the PrPC-STIP1 complex on cellular processes that culminate in adult neurogenesis. In order to assess that, NSPC primary cultures of PrPC deficient (Prnp-/-) and wild-type (Prnp+/+) mice were performed, and the culture was properly standardized and characterized. Through self-renewal, proliferation and cell migration assays, it was suggested that PrPC promotes these cellular events regardless of STIP1, and possibly the laminin protein is a critical target for migration via PrPC.Biblioteca Digitais de Teses e Dissertações da USPLopes, Marilene HohmuthSilva, Cainã Max Couto da2016-03-30info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42134/tde-11082016-145839/reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USPinstname:Universidade de São Paulo (USP)instacron:USPLiberar o conteúdo para acesso público.info:eu-repo/semantics/openAccesspor2024-08-19T21:25:02Zoai:teses.usp.br:tde-11082016-145839Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://www.teses.usp.br/PUBhttp://www.teses.usp.br/cgi-bin/mtd2br.plvirginia@if.usp.br|| atendimento@aguia.usp.br||virginia@if.usp.bropendoar:27212024-08-19T21:25:02Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP - Universidade de São Paulo (USP)false |
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A proteína prion celular (PrPC) consiste em uma glicoproteína de membrana que atua como receptora para diversas moléculas, desencadeando sinais intracelulares. Ao interagir com a co-chaperona STIP1, PrPC promove a autorrenovação e proliferação de células-tronco/progenitoras neurais (NSPCs) durante a fase embrionária. De fato, PrPC tem se destacado por sua participação na neurogênese embrionária e adulta, porém o papel de sua interação com a proteína STIP1 na neurogênese adulta permanece obscuro. Deste modo, o presente trabalho adotou abordagens in vitro para avaliação do complexo PrPC-STIP1 em processos celulares que culminam na neurogênese adulta. Para isso, culturas primárias de NSPCs de camundongos deficientes (Prnp-/-) e tipo-selvagens (Prnp+/+) para PrPC foram realizadas, e a cultura foi devidamente padronizada e caracterizada. Através de ensaios de autorrenovação, proliferação e migração celular sugere-se que PrPC promove estes eventos celulares independentemente de STIP1, e que possivelmente a proteína laminina seja um alvo crítico para migração via PrPC. |
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