Investigação da interação de proteínas modelo com líquidos iônicos e surfactantes em meio aquoso

• Autor(a) principal: Raw, Juliana
• Data de Publicação: 2023
• Tipo de documento: Tese
• Idioma: por
• Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
• Texto Completo: https://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/43/43134/tde-06092023-184104/
• topic: BSA; BSA; HSA; HSA; interação proteína-surfactante.; Ionic liquid; Líquido iônico; lisozima; lysozyme; protein-surfactant interaction.

Exploramos, neste trabalho, os mecanismos de interação entre as proteínas BSA, HSA e lisozima e os líquidos iônicos imidazólicos em meio aquoso, juntamente com as modificações estruturais envolvidas. Os líquidos iônicos são moléculas versáteis que vêm ganhando notoriedade em múltiplos campos do conhecimento. Buscamos diminuir as lacunas ainda existentes no entendimento da interação dessas moléculas em sistemas de interesse biológico, a fim de suportar o desenvolvimento de aplicações dos líquidos iônicos, principalmente no campo farmacêutico. Os resultados demonstram que a interação entre os líquidos iônicos e as proteínas BSA e HSA são semelhantes. Ambos os sistemas apresentaram supressão da fluorescência e deslocamento do pico de emissão para menor comprimentos de onda. Observamos o aumento do raio de giro, bem como a perda da estrutura globular das proteínas e formação de estruturas semelhantes a micelas com o aumento da concentração de líquidos iônicos em ambos os sistemas. Com base em nossos dados experimentais, propomos que a interação ocorre prioritariamente em três estágios. No primeiro estágio, há uma interação inicial de baixa intensidade, movida principalmente pelo efeito eletrostático. No segundo estágio, com a adição do líquido iônico, o efeito hidrofóbico se torna mais relevante, resultando em mudanças significativas nos parâmetros estudados. Nesse estágio, observa-se a exposição de sítios hidrofóbicos, desenovelamento parcial das proteínas e uma interação cooperativa. No terceiro estágio, ocorre a saturação da interação e a formação de micelas em solução. A proteína lisozima interage de forma mais fraca com os líquidos iônicos. Observamos a supressão da intensidade de fluorescência, conservação do comprimento de onda de emissão e mudanças estruturais sutis. Há evidências da formação de micelas de líquido iônico decoradas com lisozima. Acreditamos que este trabalho contribui para o entendimento da interação entre líquidos iônicos e proteínas, destacando características que podem ser relevantes para o design de líquidos iônicos em diversas aplicações, além de ressaltar o potencial tóxico dos líquidos iônicos para sistemas com interesse biológico.