Análise bioquímica e estrutural das proteínas dermicidina-1L e sua splice variante em sistema biomimético.

• Autor(a) principal: Santos, Fellipe Bronze dos
• Data de Publicação: 2014
• Tipo de documento: Dissertação
• Idioma: por
• Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
• Texto Completo: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42136/tde-26062014-170711/
• topic: Antimicrobial peptide; Biomimetic system; Dermicidin; Dermicidina; Estrutura de proteínas; Peptídeo antimicrobiano; Protein structure; Sistema biomimético; Splice variant; Splice variante

Dermicidina (DCD) é um gene mapeado no cromossomo 12, lócus 12q13.1, e codifica uma proteína de 110 aminoácidos, que sofre um processamento proteolítico, gerando peptídeos ativos. O peptídeo C-terminal (DCD-1L) de 48 aminoácidos tem uma carga -2, e exerce função antibacteriana e antifúngica, e o peptídeo C-terminal splice variante, denominado DCD-SV de 59 aminoácidos, tem carga neutra, e suas propriedades ainda não foram estabelecidas. Neste trabalho são apresentados os resultados da expressão, purificação e sequenciamento da DCD nativa produzida em E. coli BL21 transformada com o vetor pAE-DCD. Na segunda parte são descritas as análises físico-químicas e bioquímicas da interação dos peptídeos sintéticos DCD-1L e DCD-SV com vesículas lipídicas gigantes e vesículas unilamelar grandes sintetizadas com palmitoil-oleoil-fosfatidilcolina. As preferenciais estruturais dos peptídeos foram investigadas por espectroscopia de Dicroísmo Circular. Nossos resultados sugerem que a DCD-SV tem alta propensão para adotar uma estrutura helicoidal permitindo sua inserção e oligomerização em membranas biomiméticas, e possível formação de canais de condutância molecular.