Avaliação in vitro e in silico das atividades inibidoras de urease e de acetilcolinesterase de chás comercializados em sachês
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Data de Publicação: | 2021 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UTFPR (da Universidade Tecnológica Federal do Paraná (RIUT)) |
Texto Completo: | http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/25754 |
Resumo: | Os alimentos funcionais têm sido amplamente utilizados por apresentarem várias propriedades benéficas à saúde do ser humano. Os chás, por exemplo, apresentam várias propriedades farmacológicas, tais como os indicativos para tratamento de úlcera péptica causada por Helicobacter pylori e de Doença de Alzheimer. O mecanismo de ação desses chás envolve a inibição das enzimas urease, utilizada como mecanismo de sobrevivência pela H. pylori, e acetilcolinesterase, que finaliza o processo de sinapse colinérgica, hidrolisando o neurotransmissor acetilcolina, cuja não funcionalidade afeta a comunicação entre os neurônios. Nesse contexto, o presente trabalho teve como objetivo avaliar in vitro e in silico as atividades inibidoras de urease e acetilcolinesterase de chás comercializados em sachês. Para isso, foram utilizados oito tipos de chás em sachês {chá preto (Camellia sinensis), erva doce (Pimpinella anisum), chá verde (Camellia sinensis), hortelã (Mentha spicata), boldo (Peumus boldus), camomila (Matricaria chamomilla), capim cidreira (Melissa officinalis), chá mate (Ilex paraguariensis)}, cujas infusões foram submetidas à testes in vitro, pautada em análises espectrofotométricas, que permitiram avaliar o potencial de inibição das enzimas urease e acetilcolinesterase. Observou-se que, entre os chás avaliados, os chás preto e verde (Camelia sinensis) e mate (Ilex paraguariensis) apresentam percentual de inibição da enzima urease de 91,68, 84,75 e 83,32% e de acetilcolinesterase de 28,84, 27,74 e 34,45%, respectivamente. Para o estudo in silico, utilizou-se 30 compostos bioativos, indicados na literatura, que aparecem com frequência nos três chás que apresentaram potencial de inibição enzimática nos estudos in vitro. Observou-se que: 16 das substâncias avaliadas possuem propriedades moleculares adequadas para o processo de biodisponibilidade oral; para 11 das substâncias avaliadas há predição de bioatividades, tais como a de inibidor de enzima; a maioria das substâncias avaliadas apresentam resultados positivos para absorção no intestino humano e negativos para inibição das isoformas do citocromo P450, carcinogenicidade e mutagenicidade. Nos estudos de ancoragem molecular observsou-se que: (i) 13 das substâncias avaliadas interagem no sítio ativo da enzima urease, com destaque para as substâncias quercetina, ácido cafeico e ácido ursólico; (ii) nove potenciais substâncias inibidoras da enzima acetilcolinesterase. Os resultados obtidos permitiram definir três chás com potencial de inibição de urease e acetilcolinesterase, assim como entender que tipos de substâncias estão envolvidas com essas bioatividades. |
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2021-08-18T17:17:51Z2021-08-18T17:17:51Z2021-05-04SCANDELAI, Guilherme Augusto Basconi. Avaliação in vitro e in silico das atividades inibidoras de urease e de acetilcolinesterase de chás comercializados em sachês. 2021. Trabalho de Conclusão de Curso (Bacharelado em Engenharia de Alimentos) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Campo Mourão, 2021.http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/25754Os alimentos funcionais têm sido amplamente utilizados por apresentarem várias propriedades benéficas à saúde do ser humano. Os chás, por exemplo, apresentam várias propriedades farmacológicas, tais como os indicativos para tratamento de úlcera péptica causada por Helicobacter pylori e de Doença de Alzheimer. O mecanismo de ação desses chás envolve a inibição das enzimas urease, utilizada como mecanismo de sobrevivência pela H. pylori, e acetilcolinesterase, que finaliza o processo de sinapse colinérgica, hidrolisando o neurotransmissor acetilcolina, cuja não funcionalidade afeta a comunicação entre os neurônios. Nesse contexto, o presente trabalho teve como objetivo avaliar in vitro e in silico as atividades inibidoras de urease e acetilcolinesterase de chás comercializados em sachês. Para isso, foram utilizados oito tipos de chás em sachês {chá preto (Camellia sinensis), erva doce (Pimpinella anisum), chá verde (Camellia sinensis), hortelã (Mentha spicata), boldo (Peumus boldus), camomila (Matricaria chamomilla), capim cidreira (Melissa officinalis), chá mate (Ilex paraguariensis)}, cujas infusões foram submetidas à testes in vitro, pautada em análises espectrofotométricas, que permitiram avaliar o potencial de inibição das enzimas urease e acetilcolinesterase. Observou-se que, entre os chás avaliados, os chás preto e verde (Camelia sinensis) e mate (Ilex paraguariensis) apresentam percentual de inibição da enzima urease de 91,68, 84,75 e 83,32% e de acetilcolinesterase de 28,84, 27,74 e 34,45%, respectivamente. Para o estudo in silico, utilizou-se 30 compostos bioativos, indicados na literatura, que aparecem com frequência nos três chás que apresentaram potencial de inibição enzimática nos estudos in vitro. Observou-se que: 16 das substâncias avaliadas possuem propriedades moleculares adequadas para o processo de biodisponibilidade oral; para 11 das substâncias avaliadas há predição de bioatividades, tais como a de inibidor de enzima; a maioria das substâncias avaliadas apresentam resultados positivos para absorção no intestino humano e negativos para inibição das isoformas do citocromo P450, carcinogenicidade e mutagenicidade. Nos estudos de ancoragem molecular observsou-se que: (i) 13 das substâncias avaliadas interagem no sítio ativo da enzima urease, com destaque para as substâncias quercetina, ácido cafeico e ácido ursólico; (ii) nove potenciais substâncias inibidoras da enzima acetilcolinesterase. Os resultados obtidos permitiram definir três chás com potencial de inibição de urease e acetilcolinesterase, assim como entender que tipos de substâncias estão envolvidas com essas bioatividades.Functional foods have been widely used because they have several properties beneficial to human health. Teas, for example, have several pharmacological properties, such as indicative for the treatment of peptic ulcer caused by Helicobacter pylori and Alzheimer's disease. The mechanism of action of these teas involves the inhibition of urease enzymes, used as a survival mechanism by H. pylori, and acetylcholinesterase, which ends the cholinergic synapse process, hydrolyzing the neurotransmitter acetylcholine, whose non-functionality affects communication between neurons. In this context, the present study aimed to evaluate in vitro and in silico the urease and acetylcholinesterase inhibitory activities of teas commercialized in sachets. For this, eight types of tea in sachets were used {black tea (Camellia sinensis), fennel (Pimpinella anisum), green tea (Camellia sinensis), mint (Mentha spicata), bilberry (Peumus boldus), chamomile (Matricaria chamomilla), lemongrass (Melissa officinalis), mate tea (Ilex paraguariensis)}, whose infusions were subjected to in vitro tests, based on spectrophotometric analyzes, which allowed to evaluate the inhibition potential of urease and acetylcholinesterase enzymes. It was observed that, among the evaluated teas, the black and green teas (Camelia sinensis) and mate (Ilex paraguariensis) presented a percentage of inhibition of the urease enzyme of 91.68, 84.75 and 83.32% and of acetylcholinesterase of 28.84, 27.74 and 34.45%, respectively. For the in silico study, 30 bioactive compounds, indicated in the literature, were used, which appear frequently in the three teas that showed potential for enzymatic inhibition in in vitro studies. It was observed that: 16 of the evaluated substances have adequate molecular properties for the oral bioavailability process; for 11 of the evaluated substances there is a prediction of bioactivities, such as that of enzyme inhibitor; most of the substances evaluated show positive results for absorption in the human intestine and negative for inhibition of cytochrome P450 isoforms, carcinogenicity and mutagenicity. In molecular docking studies, it was observed that: (i) 13 of the substances evaluated interact at the active site of the enzyme urease, with emphasis on the substances quercetin, caffeic acid and ursolic acid; (ii) nine substances with potential to inhibit acetylcholinesterase enzyme. The results obtained allowed to define three teas with potential to inhibit urease and acetylcholinesterase, as well as to understand what types of substances are involved with these bioactivities.porUniversidade Tecnológica Federal do ParanáCampo MouraoEngenharia de AlimentosUTFPRBrasilAcadêmico de AlimentosCNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICAAlimentos funcionaisUreaseAlzheimer, Doença deInibidores enzimáticosFunctional foodsUreaseAlzheimer's diseaseEnzyme inhibitorsAvaliação in vitro e in silico das atividades inibidoras de urease e de acetilcolinesterase de chás comercializados em sachêsIn vitro and in silico evaluation of urease and acetylcholinesterase inhibition by tea commercialized in sachetsinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisCampo MourãoRomero, Rafaelle BonzaniniBeneti, Stéphani CarolineRomero, Rafaelle BonzaniniBeneti, Stéphani CarolinePeron, Ana PaulaRomero, Adriano LopesScandelai, Guilherme Augusto Basconiinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UTFPR (da Universidade Tecnológica Federal do Paraná (RIUT))instname:Universidade Tecnológica Federal do Paraná (UTFPR)instacron:UTFPRORIGINALureaseacetilcolinesterasechas.pdfureaseacetilcolinesterasechas.pdfapplication/pdf2154630http://repositorio.utfpr.edu.br:8080/jspui/bitstream/1/25754/1/ureaseacetilcolinesterasechas.pdfe037d90800f843aeba80916af1b8c8f6MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81290http://repositorio.utfpr.edu.br:8080/jspui/bitstream/1/25754/2/license.txtb9d82215ab23456fa2d8b49c5df1b95bMD52TEXTureaseacetilcolinesterasechas.pdf.txtureaseacetilcolinesterasechas.pdf.txtExtracted texttext/plain115401http://repositorio.utfpr.edu.br:8080/jspui/bitstream/1/25754/3/ureaseacetilcolinesterasechas.pdf.txt0435bcf94edc16221eac9098f5e6f104MD53THUMBNAILureaseacetilcolinesterasechas.pdf.jpgureaseacetilcolinesterasechas.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1361http://repositorio.utfpr.edu.br:8080/jspui/bitstream/1/25754/4/ureaseacetilcolinesterasechas.pdf.jpge6f6aa736a804daa94d2f7a19769ff4aMD541/257542021-08-19 03:05:51.517oai:repositorio.utfpr.edu.br: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ório de PublicaçõesPUBhttp://repositorio.utfpr.edu.br:8080/oai/requestopendoar:2021-08-19T06:05:51Repositório Institucional da UTFPR (da Universidade Tecnológica Federal do Paraná (RIUT)) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná (UTFPR)false |
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