Obtenção de nova fonte de peroxidase de folha de Copaifera langsdorffii Desf. com alta atividade

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Maciel,Hermelinda Penha Freire
Data de Publicação: 2006
Outros Autores: Gouvêa,Cibele Marli Cação Paiva, Pastore,Gláucia Maria
Tipo de documento: Artigo
Idioma: por
Título da fonte: Food Science and Technology (Campinas)
Texto Completo: http://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0101-20612006000400003
Resumo: Objetivou-se neste trabalho extrair peroxidase de folha de Copaifera langsdorffii (COP), medir sua atividade, compará-la com a peroxidase de raiz forte (Horseradish peroxidase - HRP) e determinar o pH ótimo, a melhor solução extratora e o efeito de aditivos sobre a atividade da COP. Os resultados mostraram que a COP atingiu 81,6% da atividade de HRP e a faixa de pH ótimo foi de 5,5 a 6,0. A melhor solução extratora da enzima foi o tampão fosfato de sódio 50 mM, pH 6,0 e o melhor aditivo foi o PVPP. Concluindo, a COP apresenta atividade mais alta que outras peroxidases de diferentes fontes citadas na literatura.
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