ATIVIDADE DE ß-GLUCOSIDASES EM EXTRATO ENZIMÁTICO OBTIDO DE AMÊNDOAS DE PÊSSEGO
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Data de Publicação: | 2015 |
Outros Autores: | , , |
Tipo de documento: | Artigo |
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Título da fonte: | Revista brasileira de fruticultura (Online) |
Texto Completo: | http://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-29452015000300541 |
Resumo: | RESUMO A presença dos glicosídeos cianogênicos amigdalina e prunassina, e de ß-glucosidases as quais hidrolisam estas moléculas, faz com que a amêndoa de pêssego apresente potencial toxidez pela possibilidade de liberação de cianeto de hidrogênio, impossibilitando a utilização da amêndoa e de subprodutos como alimentos. Até o presente, não há dados disponíveis na literatura sobre as condições de hidrólise das enzimas presentes neste material. Este trabalho visou a mensurar o conteúdo de amigdalina, e as condições ideais de pH, temperatura e concentração do substrato de extrato bruto de ß-glucosidases para a atuação enzimática, em amêndoas de pêssego. Os resultados demonstraram a presença do glicosídeo na amêndoa de pêssego em níveis semelhantes aos relatados para outras amêndoas. Quanto à atividade de ß-glucosidase, a enzima apresentou Km e Vmáx de 2,7 mmol.L-1 de amigdalina e 0,1407 mmol de glicose.min-1.mg-1 de proteína, respectivamente, valores que indicam menor afinidade pelo substrato amigdalina do que de enzimas purificadas que catalisam as mesmas reações. O pH ótimo da enzima foi o 7,0, porém entre 5,0; 6,0 e 8,0 ainda ocorre elevada atividade. A enzima demonstrou estabilidade nas temperaturas empregadas neste estudo, apresentando máxima atividade a 60ºC. Deste modo, o uso destas alterações não é suficiente para inativação enzimática e utilização segura das amêndoas de pêssego. |
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ATIVIDADE DE ß-GLUCOSIDASES EM EXTRATO ENZIMÁTICO OBTIDO DE AMÊNDOAS DE PÊSSEGOamigdalinaliberação de cianeto de hidrogênioPrunus persicaRESUMO A presença dos glicosídeos cianogênicos amigdalina e prunassina, e de ß-glucosidases as quais hidrolisam estas moléculas, faz com que a amêndoa de pêssego apresente potencial toxidez pela possibilidade de liberação de cianeto de hidrogênio, impossibilitando a utilização da amêndoa e de subprodutos como alimentos. Até o presente, não há dados disponíveis na literatura sobre as condições de hidrólise das enzimas presentes neste material. Este trabalho visou a mensurar o conteúdo de amigdalina, e as condições ideais de pH, temperatura e concentração do substrato de extrato bruto de ß-glucosidases para a atuação enzimática, em amêndoas de pêssego. Os resultados demonstraram a presença do glicosídeo na amêndoa de pêssego em níveis semelhantes aos relatados para outras amêndoas. Quanto à atividade de ß-glucosidase, a enzima apresentou Km e Vmáx de 2,7 mmol.L-1 de amigdalina e 0,1407 mmol de glicose.min-1.mg-1 de proteína, respectivamente, valores que indicam menor afinidade pelo substrato amigdalina do que de enzimas purificadas que catalisam as mesmas reações. O pH ótimo da enzima foi o 7,0, porém entre 5,0; 6,0 e 8,0 ainda ocorre elevada atividade. A enzima demonstrou estabilidade nas temperaturas empregadas neste estudo, apresentando máxima atividade a 60ºC. Deste modo, o uso destas alterações não é suficiente para inativação enzimática e utilização segura das amêndoas de pêssego.Sociedade Brasileira de Fruticultura2015-09-01info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersiontext/htmlhttp://old.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-29452015000300541Revista Brasileira de Fruticultura v.37 n.3 2015reponame:Revista brasileira de fruticultura (Online)instname:Sociedade Brasileira de Fruticultura (SBF)instacron:SBFRU10.1590/0100-2945-182/14info:eu-repo/semantics/openAccessD'AVILA,ROSEANE FARIASZAMBIAZI,RUI CARLOSSÁ,PRISCILA SILVA DETORALLES,RICARDO PERAÇApor2015-10-08T00:00:00Zoai:scielo:S0100-29452015000300541Revistahttp://www.scielo.br/rbfhttps://old.scielo.br/oai/scielo-oai.phprbf@fcav.unesp.br||http://rbf.org.br/1806-99670100-2945opendoar:2015-10-08T00:00Revista brasileira de fruticultura (Online) - Sociedade Brasileira de Fruticultura (SBF)false |
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