Imobilização de β-galactosidase de Kluyveromyces lactis e L-arabinose isomerase expressa em E. coli DH10B em MANAE-Agarose para síntese de D-galactose e D-tagatose

• Autor(a) principal: Bezerra, Camilla Salviano
• Data de Publicação: 2016
• Outros Autores: Cavalcante, Lucas Sousa, Sousa, Marylane de, Pessela, Benevides Costa, Gonçalves, Luciana Rocha Barros
• Tipo de documento: Artigo de conferência
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)
• Texto Completo: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54042
• topic: Imobilização; MANAE; β-galactosidase; L-arabinose isomerase; Co-imobilização

O desenvolvimento de processos para obtenção de D-tagatose tem sido estudado com o uso de biocatalisadores, sendo a obtenção direta de D-tagatose a partir da lactose uma solução para o tratamento do soro de leite gerado na indústria de laticínios. Este trabalho tem como objetivo desenvolver biocatalisadores a partir da imobilização das enzimas β-galactosidase e L-arabinose isomerase em suporte MANAEAgarose para obtenção direta de D-tagatose a partir de lactose. Ofereceram-se cargas de 20 e 40 mg de proteína/mL de extrato das enzimas L-arabinose isomerase DH10B e β-galactosidase de Kluyveromyces lactis, respectivamente, para 1g de suporte (MANAE-LAI e MANAE-LAC). O rendimento de imobilização foi de 99 e 88% (99 e 83% de proteína, respectivamente), para MANAE-LAC e MANAE-LAI, e atividade recuperada de 2,97 e 66,9%; conversão em 24h de 98,7% a partir de lactose e 6,6 % a partir de Dgalactose, respectivamente. Estes resultados trazem avanços ao desenvolvimento de catalisadores co-imobilizados.