Estabilização de lecitase ultra por imobilização em suporte macroporoso

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Pinheiro, Maísa Pessoa
Data de Publicação: 2018
Outros Autores: Fernández-Lafuente, Roberto, Gonçalves, Luciana Rocha Barros, Santos, José Cleiton Sousa dos
Tipo de documento: Artigo de conferência
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)
Texto Completo: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54295
Resumo: A enzima Lecitase Ultra foi imobilizada através de diferentes estratégias no suporte Immobead-350 com o intuito de avaliar os parâmetros de imobilização e a estabilidade térmica e em solvente dos biocatalisadores produzidos. Foram estudadas as melhores condições de imobilização nos pHs 7 e 10. Através dos parâmetros avaliados, observou-se que o biocatalisador formado pela imobilização da enzima direto a pH 7 (durante 3 horas) apresentou a maior atividade do derivado ( 16,1 U/g), contudo as demais preparações também exibiram elevadas atividades. No ensaio de inativação térmica e na presença de solvente, o derivado Leci-2p (24 h/pH10) foi considerado o mais estável, pois apresentou elevados tempos de meia-vida em todas as condições, sendo maior que os demais a pH 10 (50 °C) e na presença de acetonitrila 30 % (t1/2 = 61,9 e 198 minutos, respectivamente).
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