Modificação química de lecitase ultra em fase sólida: efeito do protocolo de imobilização

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Santos, José Cleiton Sousa dos
Data de Publicação: 2014
Outros Autores: Garcia-Galan, Cristina, Barbosa, Oveimar, Sant'Ana, Hosiberto Batista de, Gonçalves, Luciana Rocha Barros, Fernández-Lafuente, Roberto
Tipo de documento: Artigo de conferência
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)
Texto Completo: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54134
Resumo: Lecitase Ultra foi imobilizada por meio de duas estratégias diferentes: ligação covalente em brometo de cianogênio-agarose e por ativação interfacial em octil-agarose. Os derivados foram submetidosa diferentes modificações químicas (aminação, glutaraldeído ou ácido 2,4,6-trinitrobenzensulfonic (TNBS)), a fim de verificar o efeito nas propriedades catalíticas das enzimas imobilizadas. A modificação com glutaraldeído da enzima imobilizada ou modificada e aminada permitiu melhorar a estabilidade da enzimaimobilizada, tanto em pH7 e 9 (em torno de 10 vezes), mas apenas a enzima aminada melhorou a estabilidade em pH5. Aaminação melhorou a estabilidade de octil-Lecitase, ao mesmo tempo em quereduziu a estabilidade da imobilizada por covalência. E amodificação com TNBS apenas melhora a estabilidade da enzima imobilizada covalentemente,por um fator de 10 vezes, em pH9.
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