Estabilização da forma aberta de lecitase através da modificação física com polímeros iônicos.

• Autor(a) principal: Santos, José Cleiton Sousa dos
• Data de Publicação: 2014
• Outros Autores: Garcia-Galan, Cristina, Rodrigues, Rafael Costa, Sant'Ana, Hosiberto Batista de, Gonçalves, Luciana Rocha Barros, Fernández-Lafuente, Roberto
• Tipo de documento: Artigo de conferência
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da Universidade Federal do Ceará (UFC)
• Texto Completo: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54133
• topic: Lecitase; Modificação física; Polímeros iónicos

Lecitase Ultraé uma fosfolipase A1, umaenzimaquefoi imobilizada covalentemente embrometo de cianogênio-agarose (CNBr), mantendo 70% da atividade inicial. A atividade da enzima imobilizada, Lecitase-CNBr, na presença de detergentes, tais como Triton X-100, dodecil sulfato de sódio (SDS), cetiltrimetil brometo de amônio (CTAB) foi melhoradaemcerca deaté 800% quando utilizado CTAB. No entanto, CTAB e Triton-X100 apresentaramum efeito negativo sobre a estabilidade da enzima,mesmo quando foramusados em baixas concentrações (0,01% (v/v)),e nem o detergente SDS pode ser usado por longos períodos na concentração de 1%. O revestimento da enzima imobilizada com polietilenimina (PEI),em tampão aquoso,produziu um aumento de 3 vezes na atividade da enzima.No entanto, na presença de SDS, a 0,1% (v/v), este revestimento produziu um aumento de 50 vezes na atividade da enzima. Usando PEI e 0,01% (v/v) de CTAB, a atividade Lecitase diminuiu em 10%.