Imobilização de Neutrase® em suportes de quitosana associada a diferentes copolímeros.

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: FARIA, Alanna Shirley Morais de.
Data de Publicação: 2013
Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFCG
Texto Completo: http://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/jspui/handle/riufcg/10440
Resumo: As enzimas são estruturas altamente complexas e, geralmente, frágeis em condições adversas, podendo inativar-se, por isso o uso da imobilização, que consiste em confinar, através de métodos químicos e/ou físicos, a enzima em uma porção do espaço, ou seja, a enzima estará física ou quimicamente associada a um suporte ou matriz. O uso da enzima Neutrase® se explica por ser uma protease que hidrolisa proteínas do soro de leite, um subproduto altamente poluente e descartado nas indústrias de laticínios, visando à obtenção de derivados com melhores propriedades funcionais aptos para a preparação de alimentos para pessoas em dietas especiais ou com falhas congênitas no metabolismo de proteínas. O objetivo geral deste trabalho consistiu na produção e comparação de suportes de quitosana associada a diferentes copolímeros e microrganismo. Os suportes utilizados foram quitosana 2,5% - gelatina 2,5% e quitosana 2,5% - gelatina 2,5% - Saccharomyces cerevisiae 5%. Ambos os suportes foram ativados com glutaraldeído. A Neutrase® (10 U/g de suporte) foi adicionada ao suporte ativado e manteve-se sob agitação a 25° C durante 3 h. As atividades de Neutrase® solúvel e imobilizadas foram avaliadas através de análise espectrofotométrica a 700 nm. Os derivados foram analisados quando ao rendimento da imobilização (RI), atividade recuperada (ARec), tempo de meia-vida (t½) e fator de estabilização térmica (FE), comparado com a enzima solúvel. O suporte quitosana 2,5% - gelatina 2,5% apresentou RI de 36% e 52% de ARec, apresentando FE quinhentos e quatorze vezes maior que a enzima Neutrase® solúvel. Já o suporte quitosana 2,5% - gelatina 2,5% - Saccharomyces cerevisiae 5% apresentou RI de 76% e 13% de ARec, apresentando FE quinhentos e treze vezes maior que a enzima Neutrase® solúvel, sendo escolhido como o suporte mais promissor.
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spelling ADRIANO, Wellington Sabino.ADRIANO, W.Shttp://lattes.cnpq.br/1262160817438979MENEZES, Maria Emília da Silva.OLIVEIRA, Wylly Araújo de.FARIA, A. S. M.http://lattes.cnpq.br/3212128850293794FARIA, Alanna Shirley Morais de.As enzimas são estruturas altamente complexas e, geralmente, frágeis em condições adversas, podendo inativar-se, por isso o uso da imobilização, que consiste em confinar, através de métodos químicos e/ou físicos, a enzima em uma porção do espaço, ou seja, a enzima estará física ou quimicamente associada a um suporte ou matriz. O uso da enzima Neutrase® se explica por ser uma protease que hidrolisa proteínas do soro de leite, um subproduto altamente poluente e descartado nas indústrias de laticínios, visando à obtenção de derivados com melhores propriedades funcionais aptos para a preparação de alimentos para pessoas em dietas especiais ou com falhas congênitas no metabolismo de proteínas. O objetivo geral deste trabalho consistiu na produção e comparação de suportes de quitosana associada a diferentes copolímeros e microrganismo. Os suportes utilizados foram quitosana 2,5% - gelatina 2,5% e quitosana 2,5% - gelatina 2,5% - Saccharomyces cerevisiae 5%. Ambos os suportes foram ativados com glutaraldeído. A Neutrase® (10 U/g de suporte) foi adicionada ao suporte ativado e manteve-se sob agitação a 25° C durante 3 h. As atividades de Neutrase® solúvel e imobilizadas foram avaliadas através de análise espectrofotométrica a 700 nm. Os derivados foram analisados quando ao rendimento da imobilização (RI), atividade recuperada (ARec), tempo de meia-vida (t½) e fator de estabilização térmica (FE), comparado com a enzima solúvel. O suporte quitosana 2,5% - gelatina 2,5% apresentou RI de 36% e 52% de ARec, apresentando FE quinhentos e quatorze vezes maior que a enzima Neutrase® solúvel. Já o suporte quitosana 2,5% - gelatina 2,5% - Saccharomyces cerevisiae 5% apresentou RI de 76% e 13% de ARec, apresentando FE quinhentos e treze vezes maior que a enzima Neutrase® solúvel, sendo escolhido como o suporte mais promissor.Enzymes are complex structures, and generally fragile adverse conditions may inactivate itself, so the use of immobilization, which is to confine, by chemical and / or physical enzyme in a portion of space, or that is, the enzyme is physically or chemically associated to a support or matrix. The use of the enzyme Neutrase ® is explained to be a protease that hydrolyzes proteins from whey, a by highly polluting and disposed in the dairy industry, in order to obtain derivatives with improved functional properties suitable for the preparation of food for people on diets special or congenital flaws in the protein metabolism. The aim of this work was the production and comparison of media associated with different chitosan copolymers and microorganism. The media used were 2.5% chitosan - gelatin 2.5% and 2.5% chitosan - gelatin 2.5% - 5% Saccharomyces cerevisiae. Both supports were activated with glutaraldehyde. The Neutrase ® (10 U/g stand) was added to the activated support and kept under stirring at 25 ° C for 3 h. The activities of soluble and immobilized Neutrase ® were evaluated by spectrophotometric analysis at 700 nm. The derivatives were analyzed when the yield of immobilization (RI), activity recovered (AREC), half-life (t ½) and thermal stabilization factor (EF), compared with the soluble enzyme. The support chitosan 2.5% - 2.5% gelatin IR showed 36% and 52% of arec presenting FE five hundred fourteen times greater than the soluble enzyme Neutrase ®. And the support chitosan 2.5% - 2.5% gelatin - Saccharomyces cerevisiae IR introduced 5% 76% and 13% of arec presenting FE five hundred thirteen times greater than the soluble enzyme Neutrase ®, the support being chosen as more promising.Submitted by Mirna Edkarla Cabral Santos (edkarlamirna@gmail.com) on 2019-12-23T17:41:17Z No. of bitstreams: 1 ALANNA SHIRLEY MORAIS DE FARIA -TCC FARMÁCIA 2013.pdf: 652777 bytes, checksum: 08e146eedfe0ee20c2bb99bcb615754c (MD5)Made available in DSpace on 2019-12-23T17:41:17Z (GMT). No. of bitstreams: 1 ALANNA SHIRLEY MORAIS DE FARIA -TCC FARMÁCIA 2013.pdf: 652777 bytes, checksum: 08e146eedfe0ee20c2bb99bcb615754c (MD5) Previous issue date: 2013Las enzimas son estructuras altamente complejas y generalmente frágiles en condiciones adversas, pudiendo volverse inactivas, de ahí el uso de la inmovilización, que consiste en confinar, mediante métodos químicos y / o físicos, la enzima en una porción del espacio, es decir, la La enzima estará asociada física o químicamente con un soporte o matriz. El uso de la enzima Neutrase® se explica por ser una proteasa que hidroliza las proteínas del suero, un subproducto altamente contaminante desechado en las industrias lácteas, con el objetivo de obtener derivados con mejores propiedades funcionales aptos para la preparación de alimentos para personas en dietas o con fallas congénitas en el metabolismo de las proteínas. El objetivo general de este trabajo consistió en la producción y comparación de soportes de quitosano asociados a diferentes copolímeros y microorganismos. Los soportes utilizados fueron 2,5% de quitosano - 2,5% de gelatina y 2,5% de quitosano - 2,5% de gelatina - 5% de Saccharomyces cerevisiae. Ambos soportes se activaron con glutaraldehído. Se añadió Neutrase® (soporte de 10 U / g) al soporte activado y se mantuvo en agitación a 25ºC durante 3 h. Las actividades de Neutrase® soluble e inmovilizado se evaluaron mediante análisis espectrofotométrico a 700 nm. Los derivados se analizaron para determinar el rendimiento de inmovilización (RI), la actividad recuperada (ARec), la vida media (t½) y el factor de estabilización térmica (FE), en comparación con la enzima soluble. El soporte de quitosano al 2.5% - gelatina al 2.5% presentó un RI de 36% y 52% de ARec, presentando una EF quinientas catorce veces mayor que la enzima soluble Neutrase®. El soporte quitosano 2.5% - gelatina 2.5% - Saccharomyces cerevisiae 5% presentó un RI de 76% y 13% de ARec, presentando EF quinientas trece veces mayor que la enzima soluble Neutrase®, siendo elegida como la más promisoria de sostén.Universidade Federal de Campina GrandeUFCGBrasilCentro de Educação e Saúde - CESFarmáciaBioquímicaSoroEnzimaNeutraseSerumEnzymeNeutraseGenética enzimáticaQuitosanaEnzimas - imobilizaçãoEnzymatic geneticsChitosanEnzymes - immobilizationImobilização de Neutrase® em suportes de quitosana associada a diferentes copolímeros.Neutrase® immobilization on chitosan supports associated with different copolymers.Inmovilización de Neutrase® sobre soportes de quitosano asociados a diferentes copolímeros.2013-09-032019-12-23T17:41:17Z2019-12-232019-12-23T17:41:17Zhttp://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/jspui/handle/riufcg/10440FARIA, Alanna Shirley Morais de. Imobilização de Neutrase® em suportes de quitosana associada a diferentes copolímeros. 2013. 38 fl. (Trabalho de Conclusão de Curso – Monografia), Curso de Bacharelado em Farmácia, Centro de Educação e Saúde, Universidade Federal de Campina Grande, Cuité – Paraíba – Brasil, 2013.info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisporinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFCGinstname:Universidade Federal de Campina Grande (UFCG)instacron:UFCGORIGINALALANNA SHIRLEY MORAIS DE FARIA -TCC BACHARELADO EM FARMÁCIA CES 2013.pdfALANNA SHIRLEY MORAIS DE FARIA -TCC BACHARELADO EM FARMÁCIA CES 2013.pdfapplication/pdf324233http://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/xmlui/bitstream/riufcg/10440/3/ALANNA+SHIRLEY+MORAIS+DE+FARIA+-TCC+BACHARELADO+EM+FARM%C3%81CIA+CES+2013.pdf50676a0b7fe006e57511467a73b23bddMD53LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748http://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/xmlui/bitstream/riufcg/10440/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52riufcg/104402022-05-26 11:44:21.691oai:localhost:riufcg/10440Tk9URTogUExBQ0UgWU9VUiBPV04gTElDRU5TRSBIRVJFClRoaXMgc2FtcGxlIGxpY2Vuc2UgaXMgcHJvdmlkZWQgZm9yIGluZm9ybWF0aW9uYWwgcHVycG9zZXMgb25seS4KCk5PTi1FWENMVVNJVkUgRElTVFJJQlVUSU9OIExJQ0VOU0UKCkJ5IHNpZ25pbmcgYW5kIHN1Ym1pdHRpbmcgdGhpcyBsaWNlbnNlLCB5b3UgKHRoZSBhdXRob3Iocykgb3IgY29weXJpZ2h0Cm93bmVyKSBncmFudHMgdG8gRFNwYWNlIFVuaXZlcnNpdHkgKERTVSkgdGhlIG5vbi1leGNsdXNpdmUgcmlnaHQgdG8gcmVwcm9kdWNlLAp0cmFuc2xhdGUgKGFzIGRlZmluZWQgYmVsb3cpLCBhbmQvb3IgZGlzdHJpYnV0ZSB5b3VyIHN1Ym1pc3Npb24gKGluY2x1ZGluZwp0aGUgYWJzdHJhY3QpIHdvcmxkd2lkZSBpbiBwcmludCBhbmQgZWxlY3Ryb25pYyBmb3JtYXQgYW5kIGluIGFueSBtZWRpdW0sCmluY2x1ZGluZyBidXQgbm90IGxpbWl0ZWQgdG8gYXVkaW8gb3IgdmlkZW8uCgpZb3UgYWdyZWUgdGhhdCBEU1UgbWF5LCB3aXRob3V0IGNoYW5naW5nIHRoZSBjb250ZW50LCB0cmFuc2xhdGUgdGhlCnN1Ym1pc3Npb24gdG8gYW55IG1lZGl1bSBvciBmb3JtYXQgZm9yIHRoZSBwdXJwb3NlIG9mIHByZXNlcnZhdGlvbi4KCllvdSBhbHNvIGFncmVlIHRoYXQgRFNVIG1heSBrZWVwIG1vcmUgdGhhbiBvbmUgY29weSBvZiB0aGlzIHN1Ym1pc3Npb24gZm9yCnB1cnBvc2VzIG9mIHNlY3VyaXR5LCBiYWNrLXVwIGFuZCBwcmVzZXJ2YXRpb24uCgpZb3UgcmVwcmVzZW50IHRoYXQgdGhlIHN1Ym1pc3Npb24gaXMgeW91ciBvcmlnaW5hbCB3b3JrLCBhbmQgdGhhdCB5b3UgaGF2ZQp0aGUgcmlnaHQgdG8gZ3JhbnQgdGhlIHJpZ2h0cyBjb250YWluZWQgaW4gdGhpcyBsaWNlbnNlLiBZb3UgYWxzbyByZXByZXNlbnQKdGhhdCB5b3VyIHN1Ym1pc3Npb24gZG9lcyBub3QsIHRvIHRoZSBiZXN0IG9mIHlvdXIga25vd2xlZGdlLCBpbmZyaW5nZSB1cG9uCmFueW9uZSdzIGNvcHlyaWdodC4KCklmIHRoZSBzdWJtaXNzaW9uIGNvbnRhaW5zIG1hdGVyaWFsIGZvciB3aGljaCB5b3UgZG8gbm90IGhvbGQgY29weXJpZ2h0LAp5b3UgcmVwcmVzZW50IHRoYXQgeW91IGhhdmUgb2J0YWluZWQgdGhlIHVucmVzdHJpY3RlZCBwZXJtaXNzaW9uIG9mIHRoZQpjb3B5cmlnaHQgb3duZXIgdG8gZ3JhbnQgRFNVIHRoZSByaWdodHMgcmVxdWlyZWQgYnkgdGhpcyBsaWNlbnNlLCBhbmQgdGhhdApzdWNoIHRoaXJkLXBhcnR5IG93bmVkIG1hdGVyaWFsIGlzIGNsZWFybHkgaWRlbnRpZmllZCBhbmQgYWNrbm93bGVkZ2VkCndpdGhpbiB0aGUgdGV4dCBvciBjb250ZW50IG9mIHRoZSBzdWJtaXNzaW9uLgoKSUYgVEhFIFNVQk1JU1NJT04gSVMgQkFTRUQgVVBPTiBXT1JLIFRIQVQgSEFTIEJFRU4gU1BPTlNPUkVEIE9SIFNVUFBPUlRFRApCWSBBTiBBR0VOQ1kgT1IgT1JHQU5JWkFUSU9OIE9USEVSIFRIQU4gRFNVLCBZT1UgUkVQUkVTRU5UIFRIQVQgWU9VIEhBVkUKRlVMRklMTEVEIEFOWSBSSUdIVCBPRiBSRVZJRVcgT1IgT1RIRVIgT0JMSUdBVElPTlMgUkVRVUlSRUQgQlkgU1VDSApDT05UUkFDVCBPUiBBR1JFRU1FTlQuCgpEU1Ugd2lsbCBjbGVhcmx5IGlkZW50aWZ5IHlvdXIgbmFtZShzKSBhcyB0aGUgYXV0aG9yKHMpIG9yIG93bmVyKHMpIG9mIHRoZQpzdWJtaXNzaW9uLCBhbmQgd2lsbCBub3QgbWFrZSBhbnkgYWx0ZXJhdGlvbiwgb3RoZXIgdGhhbiBhcyBhbGxvd2VkIGJ5IHRoaXMKbGljZW5zZSwgdG8geW91ciBzdWJtaXNzaW9uLgo=Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttp://bdtd.ufcg.edu.br/PUBhttp://dspace.sti.ufcg.edu.br:8080/oai/requestbdtd@setor.ufcg.edu.br || bdtd@setor.ufcg.edu.bropendoar:48512024-07-01T10:08:31.023410Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFCG - Universidade Federal de Campina Grande (UFCG)false
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