Estudo de celulases imobilizadas em suportes a base de quitosana/alginato aplicadas na hidrólise de diferentes resíduos agroindustriais

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Fileti, Jorge Luis Santos
Data de Publicação: 2023
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da Universidade Federal do Espírito Santo (riUfes)
Texto Completo: http://repositorio.ufes.br/handle/10/12503
Resumo: The pursuit of high-value energy production technologies has driven innovation and technology worldwide. One promising avenue is the production of ethanol from lignocellulosic materials, known as second-generation ethanol, through hydrolysis and subsequent alcoholic fermentation. Immobilizing cellulose on insoluble supports in the solution offers a viable approach, enabling enzyme reuse, a critical aspect of the process.Ð'dIn this study, CelluClast 1.5L (Novozymes A/S) was immobilized using chitosan and chitosan-alginate gels activated with glutaraldehyde, which proved to be the most widely adopted method. The research evaluated the immobilization yield, recovered activity, thermal stability, temperature, and optimal pH for enzymatic activity. Among the tested biocatalysts, the chitosan/alginate gel activated with glutaraldehyde demonstrated the best performance.Ð'dThe support material remained intact without fragmentation or structural damage during the hydrolysis of the filter paper. The biocatalyst exhibited an activity of 1.83 FPU/g of support, with a recovered activity of 8.26% and an immobilization yield of 87.72%. The optimal temperature for the derivatives was approximately 50°C, compared to 60°C for the free enzyme. The pH shifted from 4.0 (free enzyme) to 5.0 for the derivatives.Ð'dFor chitosan/alginate supports, a higher enzymatic load resulted in greater activity retained on the support, showing a 68% increase compared to chitosan supports. Specifically, under an enzymatic load of 1280mg of protein/g of support, the chitosan/alginate biocatalyst exhibited significantly enhanced performance. Notably, the hydrolysis of lignocellulosic residues proved to be 2.1 times more efficient using enzymes immobilized in chitosan/alginate with this higher protein load compared to the chitosan biocatalyst.Ð'dIn summary, this study provides a technical assessment of the immobilization process and its impact on enzymatic activity and the efficiency of ethanol production from lignocellulosic materials.
id UFES_bd06d2c4cbd125904e0426479402f11c
oai_identifier_str oai:repositorio.ufes.br:10/12503
network_acronym_str UFES
network_name_str Repositório Institucional da Universidade Federal do Espírito Santo (riUfes)
repository_id_str 2108
spelling Pinheiro, Iara Rebouçashttp://lattes.cnpq.br/8986864745281356Fileti, Jorge Luis Santoshttps://orcid.org/0009-0008-0149-8679http://lattes.cnpq.br/6365627426486599Silva, Wellington Betencurte dahttp://lattes.cnpq.br/6900925458823632Carreira, Lilian Gasparellihttp://lattes.cnpq.br/8151437321864971Estumano, Diego CardosoPinotti, Laura Marinahttps://orcid.org/0000000250126811http://lattes.cnpq.br/56165762813291592024-05-29T20:55:21Z2024-05-29T20:55:21Z2023-06-21The pursuit of high-value energy production technologies has driven innovation and technology worldwide. One promising avenue is the production of ethanol from lignocellulosic materials, known as second-generation ethanol, through hydrolysis and subsequent alcoholic fermentation. Immobilizing cellulose on insoluble supports in the solution offers a viable approach, enabling enzyme reuse, a critical aspect of the process.Ð'dIn this study, CelluClast 1.5L (Novozymes A/S) was immobilized using chitosan and chitosan-alginate gels activated with glutaraldehyde, which proved to be the most widely adopted method. The research evaluated the immobilization yield, recovered activity, thermal stability, temperature, and optimal pH for enzymatic activity. Among the tested biocatalysts, the chitosan/alginate gel activated with glutaraldehyde demonstrated the best performance.Ð'dThe support material remained intact without fragmentation or structural damage during the hydrolysis of the filter paper. The biocatalyst exhibited an activity of 1.83 FPU/g of support, with a recovered activity of 8.26% and an immobilization yield of 87.72%. The optimal temperature for the derivatives was approximately 50°C, compared to 60°C for the free enzyme. The pH shifted from 4.0 (free enzyme) to 5.0 for the derivatives.Ð'dFor chitosan/alginate supports, a higher enzymatic load resulted in greater activity retained on the support, showing a 68% increase compared to chitosan supports. Specifically, under an enzymatic load of 1280mg of protein/g of support, the chitosan/alginate biocatalyst exhibited significantly enhanced performance. Notably, the hydrolysis of lignocellulosic residues proved to be 2.1 times more efficient using enzymes immobilized in chitosan/alginate with this higher protein load compared to the chitosan biocatalyst.Ð'dIn summary, this study provides a technical assessment of the immobilization process and its impact on enzymatic activity and the efficiency of ethanol production from lignocellulosic materials.A procura por tecnologias que sejam viáveis para produção de energia de maior valor agregado tem movimentado o cenário mundial de inovação e tecnologia. Uma via é a produção de etanol através da hidrólise e posteriormente a fermentação alcoólica de materiais lignocelulósicos, o chamado etanol de segunda geração. A imobilização da celulase em suportes insolúveis na solução pode viabilizar essa rota de síntese de etanol, permitindo a reutilização da enzima, ponto chave no processo. Neste trabalho Celluclast 1.5L (Novozymes A/S) foram imobilizadas em géis de quitosana e quitosana-alginato ativados com glutaraldeído, sendo o método mais empregado. Foi avaliado rendimento de imobilização, atividade recuperada, estabilidade térmica, temperatura e pH ótimo de atividade enzimática. O biocatalisador que obteve o melhor desempenho foi a base de quitosana/alginato – 3,5% ativados com glutaraldeído. O suporte não sofreu nenhuma fragmentação ou ruptura em sua estrutura durante a hidrólise do papel de filtro. O biocatalisador teve sua atividade de 1,83 FPU/g de suporte, atividade recuperada de 8,26% e rendimento de imobilização de 87,72%. A temperatura ótima para os derivados foi cerca de 50°C, enquanto para enzima livre foi de 60°C. O pH deslocou-se de 4,0 (enzima livre) para 5 dos derivados. Os pontos ótimos de trabalho se mostram satisfatórios, são regiões brandas de trabalho. Para suportes de quitosana/alginato, a maior carga enzimática representou maior atividade retida no suporte, 68% superior à atividade retida em suportes de quitosana sob uma carga enzimática de 1280mg de proteína/g de suporte, com probabilidade de maior atividade com um fornecimento maior de enzimas. A hidrólise dos resíduos lignocelulósicos se mostrou mais eficiente nas enzimas imobilizadas em quitosana/alginato com carga de 1280mg de proteína/g de suporte, com desempenho de 2,1 vezes superior ao biocatalisador em quitosana.Texthttp://repositorio.ufes.br/handle/10/12503porUniversidade Federal do Espírito SantoMestrado em Engenharia QuímicaPrograma de Pós-Graduação em Engenharia QuímicaUFESBRCentro de Ciências Agrárias e EngenhariasEngenharia QuímicaCelulasesImobilizaçãoQuitosanaAlginatoEstudo de celulases imobilizadas em suportes a base de quitosana/alginato aplicadas na hidrólise de diferentes resíduos agroindustriaisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da Universidade Federal do Espírito Santo (riUfes)instname:Universidade Federal do Espírito Santo (UFES)instacron:UFESORIGINALJorgeLuisSantosFileti-2023-Trabalho.pdfapplication/pdf2996516http://repositorio.ufes.br/bitstreams/4d323dc0-a9cd-42d6-9c72-358055c07fe9/download71b581410a8e0201fa86e06938c1f155MD5110/125032024-08-27 08:33:41.867oai:repositorio.ufes.br:10/12503http://repositorio.ufes.brRepositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.ufes.br/oai/requestopendoar:21082024-10-15T17:56:50.560998Repositório Institucional da Universidade Federal do Espírito Santo (riUfes) - Universidade Federal do Espírito Santo (UFES)false
dc.title.none.fl_str_mv Estudo de celulases imobilizadas em suportes a base de quitosana/alginato aplicadas na hidrólise de diferentes resíduos agroindustriais
title Estudo de celulases imobilizadas em suportes a base de quitosana/alginato aplicadas na hidrólise de diferentes resíduos agroindustriais
spellingShingle Estudo de celulases imobilizadas em suportes a base de quitosana/alginato aplicadas na hidrólise de diferentes resíduos agroindustriais
Fileti, Jorge Luis Santos
Engenharia Química
Celulases
Imobilização
Quitosana
Alginato
title_short Estudo de celulases imobilizadas em suportes a base de quitosana/alginato aplicadas na hidrólise de diferentes resíduos agroindustriais
title_full Estudo de celulases imobilizadas em suportes a base de quitosana/alginato aplicadas na hidrólise de diferentes resíduos agroindustriais
title_fullStr Estudo de celulases imobilizadas em suportes a base de quitosana/alginato aplicadas na hidrólise de diferentes resíduos agroindustriais
title_full_unstemmed Estudo de celulases imobilizadas em suportes a base de quitosana/alginato aplicadas na hidrólise de diferentes resíduos agroindustriais
title_sort Estudo de celulases imobilizadas em suportes a base de quitosana/alginato aplicadas na hidrólise de diferentes resíduos agroindustriais
author Fileti, Jorge Luis Santos
author_facet Fileti, Jorge Luis Santos
author_role author
dc.contributor.authorID.none.fl_str_mv https://orcid.org/0009-0008-0149-8679
dc.contributor.authorLattes.none.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/6365627426486599
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv Pinheiro, Iara Rebouças
dc.contributor.advisor1Lattes.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/8986864745281356
dc.contributor.author.fl_str_mv Fileti, Jorge Luis Santos
dc.contributor.referee1.fl_str_mv Silva, Wellington Betencurte da
dc.contributor.referee1Lattes.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/6900925458823632
dc.contributor.referee2.fl_str_mv Carreira, Lilian Gasparelli
dc.contributor.referee2Lattes.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/8151437321864971
dc.contributor.referee3.fl_str_mv Estumano, Diego Cardoso
dc.contributor.referee4.fl_str_mv Pinotti, Laura Marina
dc.contributor.referee4ID.fl_str_mv https://orcid.org/0000000250126811
dc.contributor.referee4Lattes.fl_str_mv http://lattes.cnpq.br/5616576281329159
contributor_str_mv Pinheiro, Iara Rebouças
Silva, Wellington Betencurte da
Carreira, Lilian Gasparelli
Estumano, Diego Cardoso
Pinotti, Laura Marina
dc.subject.cnpq.fl_str_mv Engenharia Química
topic Engenharia Química
Celulases
Imobilização
Quitosana
Alginato
dc.subject.por.fl_str_mv Celulases
Imobilização
Quitosana
Alginato
description The pursuit of high-value energy production technologies has driven innovation and technology worldwide. One promising avenue is the production of ethanol from lignocellulosic materials, known as second-generation ethanol, through hydrolysis and subsequent alcoholic fermentation. Immobilizing cellulose on insoluble supports in the solution offers a viable approach, enabling enzyme reuse, a critical aspect of the process.Ð'dIn this study, CelluClast 1.5L (Novozymes A/S) was immobilized using chitosan and chitosan-alginate gels activated with glutaraldehyde, which proved to be the most widely adopted method. The research evaluated the immobilization yield, recovered activity, thermal stability, temperature, and optimal pH for enzymatic activity. Among the tested biocatalysts, the chitosan/alginate gel activated with glutaraldehyde demonstrated the best performance.Ð'dThe support material remained intact without fragmentation or structural damage during the hydrolysis of the filter paper. The biocatalyst exhibited an activity of 1.83 FPU/g of support, with a recovered activity of 8.26% and an immobilization yield of 87.72%. The optimal temperature for the derivatives was approximately 50°C, compared to 60°C for the free enzyme. The pH shifted from 4.0 (free enzyme) to 5.0 for the derivatives.Ð'dFor chitosan/alginate supports, a higher enzymatic load resulted in greater activity retained on the support, showing a 68% increase compared to chitosan supports. Specifically, under an enzymatic load of 1280mg of protein/g of support, the chitosan/alginate biocatalyst exhibited significantly enhanced performance. Notably, the hydrolysis of lignocellulosic residues proved to be 2.1 times more efficient using enzymes immobilized in chitosan/alginate with this higher protein load compared to the chitosan biocatalyst.Ð'dIn summary, this study provides a technical assessment of the immobilization process and its impact on enzymatic activity and the efficiency of ethanol production from lignocellulosic materials.
publishDate 2023
dc.date.issued.fl_str_mv 2023-06-21
dc.date.accessioned.fl_str_mv 2024-05-29T20:55:21Z
dc.date.available.fl_str_mv 2024-05-29T20:55:21Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://repositorio.ufes.br/handle/10/12503
url http://repositorio.ufes.br/handle/10/12503
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv Text
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidade Federal do Espírito Santo
Mestrado em Engenharia Química
dc.publisher.program.fl_str_mv Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química
dc.publisher.initials.fl_str_mv UFES
dc.publisher.country.fl_str_mv BR
dc.publisher.department.fl_str_mv Centro de Ciências Agrárias e Engenharias
publisher.none.fl_str_mv Universidade Federal do Espírito Santo
Mestrado em Engenharia Química
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositório Institucional da Universidade Federal do Espírito Santo (riUfes)
instname:Universidade Federal do Espírito Santo (UFES)
instacron:UFES
instname_str Universidade Federal do Espírito Santo (UFES)
instacron_str UFES
institution UFES
reponame_str Repositório Institucional da Universidade Federal do Espírito Santo (riUfes)
collection Repositório Institucional da Universidade Federal do Espírito Santo (riUfes)
bitstream.url.fl_str_mv http://repositorio.ufes.br/bitstreams/4d323dc0-a9cd-42d6-9c72-358055c07fe9/download
bitstream.checksum.fl_str_mv 71b581410a8e0201fa86e06938c1f155
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv MD5
repository.name.fl_str_mv Repositório Institucional da Universidade Federal do Espírito Santo (riUfes) - Universidade Federal do Espírito Santo (UFES)
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1813022537958817792