Bioconversão microbiana de penas de frango como estratégia para a produção de hidrolisados proteicos bioativos

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Callegaro, Kelly
Data de Publicação: 2018
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFFS (Repositório Digital da UFFS)
Texto Completo: https://rd.uffs.edu.br/handle/prefix/2126
Resumo: Penas são subprodutos ricos em proteínas recalcitrantes denominadas queratinas, gerados em elevadas quantidades pela agroindústria avícola. Há demanda crescente por métodos econômicos e ecologicamente adequados para o manejo de penas. A bioconversão microbiana vem sendo investigada como uma estratégia promissora para a reciclagem de penas, visto que, concomitantemente à degradação destes materiais queratinosos, o bioprocessamento pode resultar em produtos de valor agregado. A obtenção de hidrolisados proteicos desperta particular interesse científico e tecnológico visto que proteínas podem ser precursoras de peptídeos com atividades biológicas. Apenas recentemente o potencial bioativo de hidrolisados de penas/queratina vem sendo descrito. Neste estudo foram avaliadas a degradação de penas, produção de proteases e as bioatividades dos hidrolisados de pena (FHs) produzidos através de cultivos submersos com as bactérias queratinolíticas Bacillus sp. CL18, Bacillus sp. CL33A e Bacillus sp. CL14. Em caldo pena (10 g/L de penas), Bacillus sp. CL18 produziu maior atividade proteolítica, degradando as penas de forma mais eficiente, sendo que os FHs resultantes apresentaram elevadas atividades antioxidantes. Com o aumento da concentração de penas no meio de cultura (10 a 50 g/L), Bacillus sp. CL18 produziu maior atividade proteolítica após cinco dias de cultivo em meio contendo 30 g/L de penas e o conteúdo mais elevado de proteína solúvel foi detectado (9,02 mg/mL) após cinco dias de cultivo em meio com 40 g/L de penas. Os FHs apresentaram atividades antioxidantes, mensuradas através da eliminação dos radicais livres 2,2-difenil-1- picrilhidrazil (DPPH) e 2,2’-azino-bis-(3-etilbenzotiazolina)-6-ácido sulfônico (ABTS), habilidade de quelar Fe2+ e poder redutor. Atividades antihipertensiva e antidiabética, in vitro, também foram demonstradas, através da inibição das atividades da enzima conversora de angiotensina-I (ACE) e da enzima dipeptidil peptidase IV (DPP IV), respectivamente. O FH obtido através de cultivo de Bacillus sp. CL18 em caldo pena (40 g/L de penas) por cinco dias, e posteriomente liofilizado, apresentou concentrações efetivas/inibitórias médias de 5,39 mg/mL, 15,12 mg/mL, 10,50 mg/mL, 1,61 mg/mL e 1,52 mg/mL nos ensaios ABTS, DPPH, quelação de Fe2+, inibição da ACE e DPP IV, respectivamente. A produção de proteases, com potenciais aplicações em biocatálise, e a obtenção de hidrolisados proteicos bioativos, indicam a conversão microbiana como uma tecnologia apropriada e ecologicamente amigável para o aproveitamento e valorização de penas.
id UFFS_5f7c58018cf6728dd72bdee898ea83f7
oai_identifier_str oai:rd.uffs.edu.br:prefix/2126
network_acronym_str UFFS
network_name_str Repositório Institucional da UFFS (Repositório Digital da UFFS)
repository_id_str 3924
spelling Daroit, Daniel JonerTreichel, HelenZamin, Lauren LúciaCallegaro, Kelly2018-07-132018-09-21T20:13:04Z2018-09-212018-09-21T20:13:04Z2018-07-13https://rd.uffs.edu.br/handle/prefix/2126Penas são subprodutos ricos em proteínas recalcitrantes denominadas queratinas, gerados em elevadas quantidades pela agroindústria avícola. Há demanda crescente por métodos econômicos e ecologicamente adequados para o manejo de penas. A bioconversão microbiana vem sendo investigada como uma estratégia promissora para a reciclagem de penas, visto que, concomitantemente à degradação destes materiais queratinosos, o bioprocessamento pode resultar em produtos de valor agregado. A obtenção de hidrolisados proteicos desperta particular interesse científico e tecnológico visto que proteínas podem ser precursoras de peptídeos com atividades biológicas. Apenas recentemente o potencial bioativo de hidrolisados de penas/queratina vem sendo descrito. Neste estudo foram avaliadas a degradação de penas, produção de proteases e as bioatividades dos hidrolisados de pena (FHs) produzidos através de cultivos submersos com as bactérias queratinolíticas Bacillus sp. CL18, Bacillus sp. CL33A e Bacillus sp. CL14. Em caldo pena (10 g/L de penas), Bacillus sp. CL18 produziu maior atividade proteolítica, degradando as penas de forma mais eficiente, sendo que os FHs resultantes apresentaram elevadas atividades antioxidantes. Com o aumento da concentração de penas no meio de cultura (10 a 50 g/L), Bacillus sp. CL18 produziu maior atividade proteolítica após cinco dias de cultivo em meio contendo 30 g/L de penas e o conteúdo mais elevado de proteína solúvel foi detectado (9,02 mg/mL) após cinco dias de cultivo em meio com 40 g/L de penas. Os FHs apresentaram atividades antioxidantes, mensuradas através da eliminação dos radicais livres 2,2-difenil-1- picrilhidrazil (DPPH) e 2,2’-azino-bis-(3-etilbenzotiazolina)-6-ácido sulfônico (ABTS), habilidade de quelar Fe2+ e poder redutor. Atividades antihipertensiva e antidiabética, in vitro, também foram demonstradas, através da inibição das atividades da enzima conversora de angiotensina-I (ACE) e da enzima dipeptidil peptidase IV (DPP IV), respectivamente. O FH obtido através de cultivo de Bacillus sp. CL18 em caldo pena (40 g/L de penas) por cinco dias, e posteriomente liofilizado, apresentou concentrações efetivas/inibitórias médias de 5,39 mg/mL, 15,12 mg/mL, 10,50 mg/mL, 1,61 mg/mL e 1,52 mg/mL nos ensaios ABTS, DPPH, quelação de Fe2+, inibição da ACE e DPP IV, respectivamente. A produção de proteases, com potenciais aplicações em biocatálise, e a obtenção de hidrolisados proteicos bioativos, indicam a conversão microbiana como uma tecnologia apropriada e ecologicamente amigável para o aproveitamento e valorização de penas.Feathers are by-products rich in recalcitrant proteins named keratins, generated in enormous amounts by the poultry industry. There is an increasing demand for economic and ecologically appropriate methods for feathers management. Microbial bioconversion has been investigated as a promising strategy for the recycling of feathers, since, along with the degradation of these keratinous materials, bioprocessing can result into added-value products. Production of protein hydrolysates is of particular scientific and technological interest since proteins can be precursors of peptides with biological activities. Only recently the bioactive potential of feather/keratin hydrolysates has been described. This study evaluated feather degradation, protease production and bioativities of feather hydrolysates (FH) produced through submerged cultivations with the keratinolytic bacteria Bacillus sp. CL18, Bacillus sp. CL33A and Bacillus sp. CL14. In feather broth (10 g/L of feathers), Bacillus sp. CL18 produced greater proteolytic activity, degrading the feathers more efficiently, and the resulting FHs showed high antioxidant activities. With increasing feather concentration in the culture medium (10 to 50 g/L), Bacillus sp. CL18 produced higher proteolytic activity after five days of cultivation in medium containing 30 g/L of feathers, and the highest soluble protein content was detected (9.02 mg/mL) after five days of cultivation in medium with 40 g/L of feathers. The FHs displayed antioxidant activities, measured by the scavenging of 2,2-diphenyl-1- picrylhydrazyl (DPPH) and 2,2'-azino-bis-(3-ethylbenzothiazoline)-6-sulfonic acid (ABTS) radicals, Fe2+-chelating ability, and reducing power. Antihypertensive and antidiabetic activities, in vitro, were also demonstrated by inhibition of angiotensin-I converting enzyme (ACE) and the enzyme dipeptidyl peptidase IV (DPP IV), respectively. FH obtained through cultivation of Bacillus sp. CL18 in feather broth (40 g/L of feathers) for five days, and subsequently lyophilized, presented half-maximal effective/inhibitory concentrations of 5.39 mg/mL, 15.12 mg/mL, 10.50 mg/mL, 61 mg/mL and 1.52 mg/mL in the ABTS, DPPH, Fe2+-chelating, ACE- and DPP IVinhibitory assays, respectively. Production of microbial proteases with potential applications in biocatalysis, and of bioactive protein hydrolysates, indicates microbial conversion as an appropriate and eco-friendly technology for feathers reclamation and valorization.Submitted by Rafael Pinheiro de Almeida (rafael.almeida@uffs.edu.br) on 2018-09-21T13:54:57Z No. of bitstreams: 1 CALLEGARO.pdf: 2016374 bytes, checksum: e3c46acecd78728b3e69416ffe5bd018 (MD5)Approved for entry into archive by Diego dos Santos Borba (dborba@uffs.edu.br) on 2018-09-21T20:13:04Z (GMT) No. of bitstreams: 1 CALLEGARO.pdf: 2016374 bytes, checksum: e3c46acecd78728b3e69416ffe5bd018 (MD5)Made available in DSpace on 2018-09-21T20:13:04Z (GMT). No. of bitstreams: 1 CALLEGARO.pdf: 2016374 bytes, checksum: e3c46acecd78728b3e69416ffe5bd018 (MD5) Previous issue date: 2018-07-13porUniversidade Federal da Fronteira SulPrograma de Pós-Graduação em Ambiente e Tecnologias SustentáveisUFFSBrasilCampus Cerro LargoAgroindústriaAntioxidanteAgroindústria avícolaManejo de penasAtividade antidiabéticaBioconversão microbiana de penas de frango como estratégia para a produção de hidrolisados proteicos bioativosinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisMestradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFFS (Repositório Digital da UFFS)instname:Universidade Federal Fronteira do Sul (UFFS)instacron:UFFSLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81866https://rd.uffs.edu.br:8443/bitstream/prefix/2126/2/license.txt43cd690d6a359e86c1fe3d5b7cba0c9bMD52ORIGINALCALLEGARO.pdfCALLEGARO.pdfapplication/pdf2016374https://rd.uffs.edu.br:8443/bitstream/prefix/2126/1/CALLEGARO.pdfe3c46acecd78728b3e69416ffe5bd018MD51prefix/21262021-09-29 15:37:23.128oai:rd.uffs.edu.br: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ório InstitucionalPUBhttps://rd.uffs.edu.br/oai/requestopendoar:39242021-09-29T18:37:23Repositório Institucional da UFFS (Repositório Digital da UFFS) - Universidade Federal Fronteira do Sul (UFFS)false
dc.title.pt_BR.fl_str_mv Bioconversão microbiana de penas de frango como estratégia para a produção de hidrolisados proteicos bioativos
title Bioconversão microbiana de penas de frango como estratégia para a produção de hidrolisados proteicos bioativos
spellingShingle Bioconversão microbiana de penas de frango como estratégia para a produção de hidrolisados proteicos bioativos
Callegaro, Kelly
Agroindústria
Antioxidante
Agroindústria avícola
Manejo de penas
Atividade antidiabética
title_short Bioconversão microbiana de penas de frango como estratégia para a produção de hidrolisados proteicos bioativos
title_full Bioconversão microbiana de penas de frango como estratégia para a produção de hidrolisados proteicos bioativos
title_fullStr Bioconversão microbiana de penas de frango como estratégia para a produção de hidrolisados proteicos bioativos
title_full_unstemmed Bioconversão microbiana de penas de frango como estratégia para a produção de hidrolisados proteicos bioativos
title_sort Bioconversão microbiana de penas de frango como estratégia para a produção de hidrolisados proteicos bioativos
author Callegaro, Kelly
author_facet Callegaro, Kelly
author_role author
dc.contributor.advisor1.fl_str_mv Daroit, Daniel Joner
dc.contributor.referee1.fl_str_mv Treichel, Helen
dc.contributor.referee2.fl_str_mv Zamin, Lauren Lúcia
dc.contributor.author.fl_str_mv Callegaro, Kelly
contributor_str_mv Daroit, Daniel Joner
Treichel, Helen
Zamin, Lauren Lúcia
dc.subject.por.fl_str_mv Agroindústria
Antioxidante
Agroindústria avícola
Manejo de penas
Atividade antidiabética
topic Agroindústria
Antioxidante
Agroindústria avícola
Manejo de penas
Atividade antidiabética
description Penas são subprodutos ricos em proteínas recalcitrantes denominadas queratinas, gerados em elevadas quantidades pela agroindústria avícola. Há demanda crescente por métodos econômicos e ecologicamente adequados para o manejo de penas. A bioconversão microbiana vem sendo investigada como uma estratégia promissora para a reciclagem de penas, visto que, concomitantemente à degradação destes materiais queratinosos, o bioprocessamento pode resultar em produtos de valor agregado. A obtenção de hidrolisados proteicos desperta particular interesse científico e tecnológico visto que proteínas podem ser precursoras de peptídeos com atividades biológicas. Apenas recentemente o potencial bioativo de hidrolisados de penas/queratina vem sendo descrito. Neste estudo foram avaliadas a degradação de penas, produção de proteases e as bioatividades dos hidrolisados de pena (FHs) produzidos através de cultivos submersos com as bactérias queratinolíticas Bacillus sp. CL18, Bacillus sp. CL33A e Bacillus sp. CL14. Em caldo pena (10 g/L de penas), Bacillus sp. CL18 produziu maior atividade proteolítica, degradando as penas de forma mais eficiente, sendo que os FHs resultantes apresentaram elevadas atividades antioxidantes. Com o aumento da concentração de penas no meio de cultura (10 a 50 g/L), Bacillus sp. CL18 produziu maior atividade proteolítica após cinco dias de cultivo em meio contendo 30 g/L de penas e o conteúdo mais elevado de proteína solúvel foi detectado (9,02 mg/mL) após cinco dias de cultivo em meio com 40 g/L de penas. Os FHs apresentaram atividades antioxidantes, mensuradas através da eliminação dos radicais livres 2,2-difenil-1- picrilhidrazil (DPPH) e 2,2’-azino-bis-(3-etilbenzotiazolina)-6-ácido sulfônico (ABTS), habilidade de quelar Fe2+ e poder redutor. Atividades antihipertensiva e antidiabética, in vitro, também foram demonstradas, através da inibição das atividades da enzima conversora de angiotensina-I (ACE) e da enzima dipeptidil peptidase IV (DPP IV), respectivamente. O FH obtido através de cultivo de Bacillus sp. CL18 em caldo pena (40 g/L de penas) por cinco dias, e posteriomente liofilizado, apresentou concentrações efetivas/inibitórias médias de 5,39 mg/mL, 15,12 mg/mL, 10,50 mg/mL, 1,61 mg/mL e 1,52 mg/mL nos ensaios ABTS, DPPH, quelação de Fe2+, inibição da ACE e DPP IV, respectivamente. A produção de proteases, com potenciais aplicações em biocatálise, e a obtenção de hidrolisados proteicos bioativos, indicam a conversão microbiana como uma tecnologia apropriada e ecologicamente amigável para o aproveitamento e valorização de penas.
publishDate 2018
dc.date.none.fl_str_mv 2018-07-13
dc.date.accessioned.fl_str_mv 2018-09-21T20:13:04Z
dc.date.available.fl_str_mv 2018-09-21
2018-09-21T20:13:04Z
dc.date.issued.fl_str_mv 2018-07-13
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
format masterThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv https://rd.uffs.edu.br/handle/prefix/2126
url https://rd.uffs.edu.br/handle/prefix/2126
dc.language.iso.fl_str_mv por
language por
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidade Federal da Fronteira Sul
dc.publisher.program.fl_str_mv Programa de Pós-Graduação em Ambiente e Tecnologias Sustentáveis
dc.publisher.initials.fl_str_mv UFFS
dc.publisher.country.fl_str_mv Brasil
dc.publisher.department.fl_str_mv Campus Cerro Largo
publisher.none.fl_str_mv Universidade Federal da Fronteira Sul
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositório Institucional da UFFS (Repositório Digital da UFFS)
instname:Universidade Federal Fronteira do Sul (UFFS)
instacron:UFFS
instname_str Universidade Federal Fronteira do Sul (UFFS)
instacron_str UFFS
institution UFFS
reponame_str Repositório Institucional da UFFS (Repositório Digital da UFFS)
collection Repositório Institucional da UFFS (Repositório Digital da UFFS)
bitstream.url.fl_str_mv https://rd.uffs.edu.br:8443/bitstream/prefix/2126/2/license.txt
https://rd.uffs.edu.br:8443/bitstream/prefix/2126/1/CALLEGARO.pdf
bitstream.checksum.fl_str_mv 43cd690d6a359e86c1fe3d5b7cba0c9b
e3c46acecd78728b3e69416ffe5bd018
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv MD5
MD5
repository.name.fl_str_mv Repositório Institucional da UFFS (Repositório Digital da UFFS) - Universidade Federal Fronteira do Sul (UFFS)
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1799765388547850240