Diversidade molecular de Fosfolipases D da peçonha da aranha Loxosceles laeta peruana revelada por sequenciamento de nova geração e análise transcriptômica

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Priscilla Alves de Aquino
Data de Publicação: 2016
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFMG
Texto Completo: http://hdl.handle.net/1843/57471
Resumo: Este estudo objetiva a análise por ferramentas bioinformáticas de transcritos da glândula de peçonha da aranha-marrom Loxosceles laeta, para a ampliação do banco de dados de fosfolipases D. As sequências encontradas através do sequenciamento de nova geração RNA-seq e montagem do transcriptoma pelo programa Trinity, foram submetidas à anotação gênica para que fossem identificadas por meio de buscas de similaridade contra diferentes bancos de dados. Em seguida, foram classificadas em categorias funcionais e avaliadas quanto a sua função biológica a partir de análise filogenética. A identificação correlacionada aos compostos da peçonha favorece melhor compreensão dos processos fisiopatológicos do envenenamento, bem como ferramentas para melhorias nos métodos de profilaxia e tratamento para o Loxoscelismo. Nesta dissertação objetivamos nossos estudos transcriptômicos nas proteínas da peçonha de L. laeta responsáveis pela principal atividade tóxica do composto, que são as Fosfolipases D, esfingomielinases D ou proteínas dermonecróticas. Nesse trabalho, foram descritas 19 sequências de fosfolipases D potencialmente encontradas na peçonha de L. laeta. A partir da análise e descrição da expressão das fosfolipases D da peçonha e interatividade molecular, torna-se possível o aperfeiçoamento de ferramentas para o estudo dos mecanismos de ação da atividade dermonecrótica dessas enzimas. Além disso, o estudo aprofundado da expressão dessas enzimas na peçonha e sua constituição favorecem futuros estudos sobre a filogenia de suas proteínas.
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A identificação correlacionada aos compostos da peçonha favorece melhor compreensão dos processos fisiopatológicos do envenenamento, bem como ferramentas para melhorias nos métodos de profilaxia e tratamento para o Loxoscelismo. Nesta dissertação objetivamos nossos estudos transcriptômicos nas proteínas da peçonha de L. laeta responsáveis pela principal atividade tóxica do composto, que são as Fosfolipases D, esfingomielinases D ou proteínas dermonecróticas. Nesse trabalho, foram descritas 19 sequências de fosfolipases D potencialmente encontradas na peçonha de L. laeta. A partir da análise e descrição da expressão das fosfolipases D da peçonha e interatividade molecular, torna-se possível o aperfeiçoamento de ferramentas para o estudo dos mecanismos de ação da atividade dermonecrótica dessas enzimas. Além disso, o estudo aprofundado da expressão dessas enzimas na peçonha e sua constituição favorecem futuros estudos sobre a filogenia de suas proteínas.This study aims to analyze, by bioinformatic tools, the transcripts of the brown spider venom gland Loxosceles laeta to expand the phospholipase D database. Sequences found through the new generation of sequencing RNA-seq and transcriptome assembly of the program Trinity, were subjected to gene annotation that so they could be identified through searches of similarity against different databases. Then they were classified into functional categories and had their biological function evaluated from a phylogeneticstandpoint. The identification correlated to the venom of compounds promotes better understanding of the pathophysiological processes of envenomation cases, as well as tools for improvements in methods of prophylaxis and treatment for loxoscelism. This dissertation aimed to describe the venom proteins responsible for its major toxic activities, which are the PhospholipaseD, Sphingomyelinase D or Dermonecrotic Proteins. In this study, 19 putative Phospholipase D sequences were described from the venom gland of the spider L. laeta. From the analysis and description of the Phospholipases D expression from the venom and their molecular interaction, it is possible to improve tools for the study of mechanisms of action of dermonecrotic activity of these enzymes. In addition, the in-depth study of the expression of these enzymes favor future studies on the phylogeny of their proteins.porUniversidade Federal de Minas GeraisPrograma de Pós-Graduação em BioinformaticaUFMGBrasilBioinformáticaTranscriptomaFosfolipase DRNA-SeqAranha Marrom ReclusaAranha-MarromLoxosceles laetaTranscriptomaFosfolipase DRNA-seqDiversidade molecular de Fosfolipases D da peçonha da aranha Loxosceles laeta peruana revelada por sequenciamento de nova geração e análise transcriptômicainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFMGinstname:Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)instacron:UFMGLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-82118https://repositorio.ufmg.br/bitstream/1843/57471/2/license.txtcda590c95a0b51b4d15f60c9642ca272MD52ORIGINALDISSERTACAOPRISCILLAALVESDEAQUINO.pdfDISSERTACAOPRISCILLAALVESDEAQUINO.pdfapplication/pdf13212041https://repositorio.ufmg.br/bitstream/1843/57471/1/DISSERTACAOPRISCILLAALVESDEAQUINO.pdf5a946deea7a0bd2fcda90a76ec28ae29MD511843/574712023-08-04 13:05:17.825oai:repositorio.ufmg.br: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ório de PublicaçõesPUBhttps://repositorio.ufmg.br/oaiopendoar:2023-08-04T16:05:17Repositório Institucional da UFMG - Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)false
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