Desenvolvimento de membranas de afinidade para a separação de bromelina
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Data de Publicação: | 2019 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFMG |
Texto Completo: | http://hdl.handle.net/1843/30080 |
Resumo: | Existe um grande interesse nos processos de separação e concentração de proteínas, pois as etapas de purificação correspodem a 70-90% dos custos de produção totais. A bromelina é uma enzima que pode ser obtida a partir do abacaxi, incluindo suas partes consideradas como resíduos e apresenta alto valor comercial. Os processos de separação por membranas aparecem como um método atrativo, como é o caso das membranas de afinidade, que combinam alta seletividade com a alta produtividade associada às membranas de filtração. No entanto, apesar dessas vantagens, pouco se tem estudado a respeito da aplicação dessa membrana na separação da bromelina. O objetivo desse trabalho foi produzir membranas de afinidade porosas através da modificação superficial de membrana comercial de policarbonato e produzir membranas de afinidade densa através da modificação superficial de membranas densas de poli (álcool vinílico) (PVA) sintetizadas em laboratório. Ambas foram aplicadas na separação da bromelina e da albumina de soro bovino (BSA), proteína modelo. Para isso, foram investigados os parâmetros para o desenvolvimento dessas membranas, como temperatura de secagem de PVA, concentração de glutaraldeído (GA), temperatura de imobilização de adsorvente (azul de Coomassie brilhante), assim como os processos de adsorção e dessorção. Os resultados de permeabilidade hidráulica e adsorção de BSA deram indícios da modificação superficial, mostrando que a rota proposta apresenta potencial para ser utilizada no desenvolvimento de membranas de afinidade. No caso da BSA, foi possível comprovar que a modificação superficial aumentou em 76% a adsorção dessa proteína na membrana densa, com dessorção de 76%. Na membrana porosa em sistema contínuo, foi possível adsorver 67,71 mg de BSA por grama de membrana. No caso da bromelina, em pH 6,5, obteve-se a adsorção de 61,07 mg de bromelina por grama de membrana porosa e 6 % dela foi dessorvida em membrana densa com aumento expressivo na atividade enzimática específica de 76,7 para 989,1 U/mg. |
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Kátia Cecília de Souza Figueiredohttp://lattes.cnpq.br/9239691775959407Kátia Cecília de Souza FigueiredoÉrika Cristina CrenLuzia Sergina França Netahttp://lattes.cnpq.br/4283074963971874Danielly Cristina Alves Abreu2019-09-20T16:13:45Z2019-09-20T16:13:45Z2019-04-01http://hdl.handle.net/1843/30080Existe um grande interesse nos processos de separação e concentração de proteínas, pois as etapas de purificação correspodem a 70-90% dos custos de produção totais. A bromelina é uma enzima que pode ser obtida a partir do abacaxi, incluindo suas partes consideradas como resíduos e apresenta alto valor comercial. Os processos de separação por membranas aparecem como um método atrativo, como é o caso das membranas de afinidade, que combinam alta seletividade com a alta produtividade associada às membranas de filtração. No entanto, apesar dessas vantagens, pouco se tem estudado a respeito da aplicação dessa membrana na separação da bromelina. O objetivo desse trabalho foi produzir membranas de afinidade porosas através da modificação superficial de membrana comercial de policarbonato e produzir membranas de afinidade densa através da modificação superficial de membranas densas de poli (álcool vinílico) (PVA) sintetizadas em laboratório. Ambas foram aplicadas na separação da bromelina e da albumina de soro bovino (BSA), proteína modelo. Para isso, foram investigados os parâmetros para o desenvolvimento dessas membranas, como temperatura de secagem de PVA, concentração de glutaraldeído (GA), temperatura de imobilização de adsorvente (azul de Coomassie brilhante), assim como os processos de adsorção e dessorção. Os resultados de permeabilidade hidráulica e adsorção de BSA deram indícios da modificação superficial, mostrando que a rota proposta apresenta potencial para ser utilizada no desenvolvimento de membranas de afinidade. No caso da BSA, foi possível comprovar que a modificação superficial aumentou em 76% a adsorção dessa proteína na membrana densa, com dessorção de 76%. Na membrana porosa em sistema contínuo, foi possível adsorver 67,71 mg de BSA por grama de membrana. No caso da bromelina, em pH 6,5, obteve-se a adsorção de 61,07 mg de bromelina por grama de membrana porosa e 6 % dela foi dessorvida em membrana densa com aumento expressivo na atividade enzimática específica de 76,7 para 989,1 U/mg.There is a great deal of interest in protein separation and concentration processes, as purification steps correspond to 70-90% of total production costs. Bromelain is an enzyme that can be obtained from pineapple, including its parts considered as residues and has high commercial value. The membrane separation processes appears as an attractive method, as is the case of affinity membranes, which combine high selectivity with high productivity associated with filtration membranes. However, despite these advantages, little has been studied regarding the application of this membrane in the separation of bromelain. The objective of this work was to produce porous affinity membranes through the surface modification of commercial polycarbonate membrane and to produce dense affinity membranes by surface modification of dense polyvinyl alcohol (PVA) membranes synthesized in laboratory. Both were applied in the separation of bromelain and bovine serum albumin (BSA), model protein. For this, the parameters for the development of these membranes, such as PVA drying temperature, glutaraldehyde concentration (GA), adsorbent immobilization temperature (Coomassie blue brilliant), as well as the adsorption and desorption processes were investigated. The results of hydraulic permeability and adsorption of BSA gave evidence of surface modification, showing that the proposed route has potential to be used in the development of affinity membranes. In the case of BSA, it was possible to prove that the surface modification increased the adsorption of this protein by 76% in the dense membrane, with 76% desorption. In the porous membrane in a continuous system, it was possible to adsorb 67.71 mg of BSA per gram of membrane. In the case of bromelain at pH 6.5, 61.07 mg of bromelain per gram of porous membrane was obtained and 6% of it was desorbed on a dense membrane with an expressive increase in specific enzyme activity from 76.7 to 989.1 U / mg.CNPq - Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e TecnológicoCAPES - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível SuperiorporUniversidade Federal de Minas GeraisPrograma de Pós-Graduação em Engenharia QuímicaUFMGBrasilENG - DEPARTAMENTO DE ENGENHARIA QUÍMICAEngenharia químicaBromelinaSeparação de membranaAdsorçãoBromelinaMembranaAfinidadeAdsorçãoDesenvolvimento de membranas de afinidade para a separação de bromelinainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Institucional da UFMGinstname:Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)instacron:UFMGORIGINALDissertação_Danielly Cristina Alves Abreu.pdfDissertação_Danielly Cristina Alves Abreu.pdfapplication/pdf2432581https://repositorio.ufmg.br/bitstream/1843/30080/1/Disserta%c3%a7%c3%a3o_Danielly%20Cristina%20Alves%20Abreu.pdffc9b1b21b727f7926d26968edd437a67MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-82119https://repositorio.ufmg.br/bitstream/1843/30080/2/license.txt34badce4be7e31e3adb4575ae96af679MD52TEXTDissertação_Danielly Cristina Alves Abreu.pdf.txtDissertação_Danielly Cristina Alves Abreu.pdf.txtExtracted texttext/plain156993https://repositorio.ufmg.br/bitstream/1843/30080/3/Disserta%c3%a7%c3%a3o_Danielly%20Cristina%20Alves%20Abreu.pdf.txt33ee045ecf7ac7cdf6eba27db64ac709MD531843/300802019-11-14 12:21:54.419oai:repositorio.ufmg.br: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Repositório de PublicaçõesPUBhttps://repositorio.ufmg.br/oaiopendoar:2019-11-14T15:21:54Repositório Institucional da UFMG - Universidade Federal de Minas Gerais (UFMG)false |
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