Potencial bioativo de hidrolisados proteicos e peptídeos de origem avícola
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Data de Publicação: | 2019 |
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ARAÚJO, Thiago Santoshttp://lattes.cnpq.br/2082047423095518http://lattes.cnpq.br/4989617783837981PORTO, Ana Lúcia FigueiredoSOARES, Maria Taciana Cavalcanti Vieira2019-09-26T17:13:24Z2019-09-26T17:13:24Z2019-03-15https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/33684SOARES, Maria Taciana Cavalcanti Vieira, também é conhecida em citações bibliográficas por: CAVALCANTI, Maria TacianaA carne de aves, além de apresentar elevada qualidade nutricional, é uma excelente fonte de hidrolisados proteicos e peptídeos bioativos. O objetivo do presente trabalho foi estudar as propriedades bioativas de hidrolisados proteicos e peptídeos de origem avícola. Inicialmente, por meio de uma revisão sistemática, verificou-se a eficácia de hidrolisados e peptídeos de proteínas de frango em reduzir a pressão arterial em ratos hipertensos. Foram realizadas buscas em quatro banco de dados internacionais (Scopus, ScienceDirect, ISI Web of Science e PubMed) por artigos que avaliaram o efeito da administração de hidrolisados e peptídeos bioativos obtidos por hidrólise das proteínas de frango neste modelo animal. Foi possível verificar que os hidrolisados e peptídeos avaliados apresentaram efeitos anti-hipertensivos positivos independente das condições de hidrólise empregada no processo de obtenção. Além disso, confirmou-se, a partir dos artigos selecionados, que os hidrolisados de frango podem ser uma alternativa eficaz e mais barata para potenciais aplicações biotecnológicas se comparados aos peptídeos purificados. Uma vez que a obtenção de compostos bioativos (hidrolisados proteicos e peptídeos bioativos) a partir de outras fontes avícolas, tais como codornas ainda carece de estudos que possam permitir novos usos para estes produtos para além do seu valor alimentício, procurou-se com este trabalho realizar o primeiro estudo das propriedades antioxidantes e inibitória da enzima conversora de angiotensina de hidrolisados proteicos de Coturnix japonica (CJPH), além de determinar os prováveis peptídeos bioativos que podem ser formados após a sua digestão gastrointestinal in vitro. CJPH mostrou ser atóxico, apresentou além de uma elevada atividade antioxidante de eliminação do radical 2,2-Difenil-1-picril hidrazilo (55,07-69,28%) e uma forte inibição da enzima conversora de angiotensina (ECA) (IC₅₀ = 0,10 mg.mL⁻¹). Embora tenha sido verificada uma baixa capacidade de eliminação do radical ácido 2,2-azinobis (3-etilbenzotiazolina-ácidosulfônico) (19,97%), após a digestão gastrointestinal in vitro, houve uma melhora nesta atividade em torno de 3,33 vezes. O tamanho dos peptídeos foi crucial para as atividades biológicas, os estudos cinéticos revelaram que o padrão de inibição da ECA pelo CJPH e sua fração gastrointestinal (GiPH(3)) era do tipo incompetitivo e vários potenciais peptídeos podem ser encontrados no GiPH(3). As proteínas de origem avícola são uma alternativa promissora para a produção de ingredientes funcionais.FACEPEThe poultry meat, besides presenting high nutritional quality, is an excellent source of protein hydrolysates and bioactive peptides. The objective of the present work was to study the functional properties of protein hydrolysates and peptides of poultry origin. Initially, through a systematic review, it was verified the efficacy of hydrolysates and peptides of chicken proteins in reducing blood pressure in hypertensive rats. Searches were performed in four international databases (Scopus, ScienceDirect, ISI Web of Science and PubMed) for articles that evaluated the effect of the administration of protein hydrolysates and bioactive peptides obtained from chicken proteins hydrolysis in rats. It was possible to verify that the hydrolysates and peptides evaluated showed positive antihypertensive effects independent of the hydrolysis conditions employed in the preparation process. In addition, it has been confirmed from the selected articles that chicken hydrolysates may be an effective and cheaper alternative for potential biotechnological applications as compared to purified peptides. Since obtaining bioactive compounds (protein hydrolysates and bioactive peptides) from other poultry sources, such as quails, still lacks studies that may allow new uses for these products beyond their food value, was carried out the first study of the antioxidant and angiotensin-converting enzyme inhibitory properties of the Coturnix japonica protein hydrolysates (CJPH). Besides this, the potential bioactive peptides that could be formed after in vitro gastrointestinal digestion was also determined. CJPH showed to be nontoxic and presented a high 2,2-Diphenyl-1-Picrylhydrazyl radical-scavenging activity (55.07-69.28%) besides a strong ACE inhibition (IC₅₀ = 0.10 mg.mL⁻¹). Although a low capacity to scavenge the 2,2-azino-bis- (3-ethylbenzothiazoline) -6- sulphonic acid radical (19.97%) has been found, an improvement around 3.33 folds in this activity was verified after in vitro gastrointestinal digestion. The peptide size was crucial for the biological activities, the kinetics studies revealed that ACE inhibition pattern of CJPH and its gastrointestinal fraction (GiPH (3)) was uncompetitive and several potential peptides were found in the GiPH(3). Poultry proteins are a promising alternative for the production of functional ingredients.porUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Biologia Aplicada a SaudeUFPEBrasilAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/embargoedAccessPeptídeos bioativosHidrolisados protéicosAtividade antioxidantePotencial bioativo de hidrolisados proteicos e peptídeos de origem avícolainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisdoutoradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPETHUMBNAILTESE Thiago Santos Araújo.pdf.jpgTESE Thiago Santos Araújo.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1250https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/33684/5/TESE%20Thiago%20Santos%20Ara%c3%bajo.pdf.jpg8c3f3ca9f6f9e9e0f4582d15e34bf15bMD55ORIGINALTESE Thiago Santos Araújo.pdfTESE Thiago Santos Araújo.pdfapplication/pdf1756253https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/33684/1/TESE%20Thiago%20Santos%20Ara%c3%bajo.pdfc33203c7a68b185b9eec76a0b9b6245bMD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; 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