Extração e avaliação do comportamento da imunoglobulina G comercial utilizando sistemas de duas fases aquosas
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Data de Publicação: | 2022 |
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Texto Completo: | https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/52371 |
Resumo: | As imunoglobulinas (Igs) é hoje o produto que direciona a indústria de hemoderivados. Atualmente no Brasil, a procura pelas Igs vem aumentando bastante devido ao aumento de casos de distúrbios autoimunes, sendo o uso dessas Igs fundamental ao seu tratamento. A imunoglobulina G comercial (IgGc), usada largamente em tratamentos, ainda apresenta um pequeno grau de impureza. A principal metodologia de obtenção dessas proteínas plasmáticas é conhecida como "fracionamento do plasma com etanol frio", entretanto devido a sua alta concentração de etanol e baixo pH, essa provoca a desnaturação das proteínas. Nesse sentido, o sistema de duas fases aquosas (SDFA) vem como uma alternativa de metodologia que permite um ambiente aquoso (85% - 99% de água) que acarreta a obtenção e purificação de biomoléculas em condições não desnaturantes. Extrair e purificar imunoglobulina G comercial (IgGc) por SDFA e estudar a recuperação e o particionamento da biomolécula foi um dos objetivos do estudo, além de verificar a presença de anticorpos contra o vírus da Zika nas preparações de IgGc. As Igs utilizadas na presente pesquisa foram oriundas da Empresa Brasileira de Hemoderivados e Biotecnologia (HEMOBRÁS). Para o SDFA foi utilizado um planejamento fatorial 22 onde foram avaliadas a concentração do polietilenoglicol (PEG) de 4000 g/mol e a concentração do sal (fosfato de potássio) sobre a extração das imunoglobulinas, tendo como variáveis de resposta: o coeficiente de partição (K) e a recuperação (Y) das imunoglobulinas extraídas. Os resultados mostraram que o comportamento de partição das Igs dependeu diretamente da concentração de PEG e da concentração do sal utilizado. O ensaio que promoveu a maior recuperação da biomolécula (Y=96,79%) foi obtido com o sistema PEG 4000 (12,5%) com uma concentração de fosfato de potássio de 10%, tendo as imunoglobulinas uma partição preferencial para a fase sal (K=0,15). O perfil eletroforético das proteínas também demonstrou que após o particionamento a IgGc ficou mais pura. Dessa forma o SDFA se mostrou uma técnica eficiente na extração e purificação de imunoglobulinas, com um baixo custo e um alto rendimento. |
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A imunoglobulina G comercial (IgGc), usada largamente em tratamentos, ainda apresenta um pequeno grau de impureza. A principal metodologia de obtenção dessas proteínas plasmáticas é conhecida como "fracionamento do plasma com etanol frio", entretanto devido a sua alta concentração de etanol e baixo pH, essa provoca a desnaturação das proteínas. Nesse sentido, o sistema de duas fases aquosas (SDFA) vem como uma alternativa de metodologia que permite um ambiente aquoso (85% - 99% de água) que acarreta a obtenção e purificação de biomoléculas em condições não desnaturantes. Extrair e purificar imunoglobulina G comercial (IgGc) por SDFA e estudar a recuperação e o particionamento da biomolécula foi um dos objetivos do estudo, além de verificar a presença de anticorpos contra o vírus da Zika nas preparações de IgGc. As Igs utilizadas na presente pesquisa foram oriundas da Empresa Brasileira de Hemoderivados e Biotecnologia (HEMOBRÁS). Para o SDFA foi utilizado um planejamento fatorial 22 onde foram avaliadas a concentração do polietilenoglicol (PEG) de 4000 g/mol e a concentração do sal (fosfato de potássio) sobre a extração das imunoglobulinas, tendo como variáveis de resposta: o coeficiente de partição (K) e a recuperação (Y) das imunoglobulinas extraídas. Os resultados mostraram que o comportamento de partição das Igs dependeu diretamente da concentração de PEG e da concentração do sal utilizado. O ensaio que promoveu a maior recuperação da biomolécula (Y=96,79%) foi obtido com o sistema PEG 4000 (12,5%) com uma concentração de fosfato de potássio de 10%, tendo as imunoglobulinas uma partição preferencial para a fase sal (K=0,15). O perfil eletroforético das proteínas também demonstrou que após o particionamento a IgGc ficou mais pura. Dessa forma o SDFA se mostrou uma técnica eficiente na extração e purificação de imunoglobulinas, com um baixo custo e um alto rendimento.CNPqFACEPEImmunoglobulins (Igs) are today the product that drives the blood products industry. Currently in Brazil, the use of Igs has been increasing a lot due to the increase in cases of autoimmune disorders, and the use of these Igs is fundamental to their treatment. Commercial immunoglobulin G (IgGc), widely used in treatments, still has a small degree of impurity. The main protein methodology of these proteins is known as "cold ethanol plasma fractionation", due to its high concentration of ethanol and low pH, which can cause a denaturation of the proteins. In this sense, the Aqueous two-phase system (ATPS) comes as an alternative methodology that allows an aqueous environment (85% - 99% water) that entails obtaining and purifying biomolecules under non-denaturing conditions. Extracting and purifying commercial immunoglobulin G (IgGc) by ATPS and studying the recovery and partitioning of the biomolecule was one of the objectives of the study, in addition to verifying the presence of antibodies against the Zika virus in the IgGc preparations. As for the Igs used in the present research, they came from the Brazilian Company of Blood Products and Biotechnology (HEMOBRÁS). For ATPS, a 22 factorial design was used, through which the effects of concentration of 4000 g/mol polyethyleneglycol (PEG) and concentration of salt (potassium phosphate) on the extraction of immunoglobulins were evaluated, using the following response variables: the partition coefficient (K ) and recovery (Y) of the extracted immunoglobulins. The results showed that the behavior of Igs partitioning depended directly on the concentration of PEG and the concentration of the salt used. The system that allowed for the greatest recovery of the biomolecule (Y=96.79%) was the one using PEG 4000 (12.5%) with a concentration of potassium phosphate of 10%, with immunoglobulins having a preferential partition for the phase salt (K=0.15). The electrophoretic profile of the proteins also showed that after partitioning the IgGc became purer. Thus, the ATPS proved to be an efficient technique in the extraction and purification of immunoglobulins, with a low cost and a high yield.porUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Biologia Aplicada a SaudeUFPEBrasilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/openAccessImunoglobulina GExtração (química)Vírus da ZikaExtração e avaliação do comportamento da imunoglobulina G comercial utilizando sistemas de duas fases aquosasinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesismestradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPELICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-82362https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/52371/3/license.txt5e89a1613ddc8510c6576f4b23a78973MD53ORIGINALDISSERTAÇÃO Josias Pereira Cavalcante Junior.pdfDISSERTAÇÃO Josias Pereira Cavalcante Junior.pdfapplication/pdf906888https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/52371/1/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Josias%20Pereira%20Cavalcante%20Junior.pdf6ef58c5203a91d39eedf188268520399MD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; 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