Heveínas da seringueira (Hevea brasiliensis) : prospecção in silico, análise estrutural e expressão diferencial sob estresses biótico e abiótico
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Data de Publicação: | 2022 |
Tipo de documento: | Dissertação |
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Título da fonte: | Repositório Institucional da UFPE |
Texto Completo: | https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/45882 |
Resumo: | Peptídeos antimicrobianos são classificados de acordo com a conservação do padrão dos resíduos de cisteína, hidrofobicidade e motivos conservados na estrutura primária, secundária e terciária. Dentre eles, a classe hevein-like constitui pequenas lectinas com domínio heveína responsável pela ligação à quitina. Tendo em vista o aumento do número de cepas resistentes aos antibióticos convencionais, o presente estudo buscou prospectar peptídeos do tipo heveína a partir da espécie Hevea brasiliensis, inferindo sobre sua estrutura e potencial antimicrobiano. Para isso, foram utilizadas sequências sondas do tipo hevein-like, disponíveis em banco de dados, como templates para sua mineração in silico no genoma de H. brasiliensis. As sequências de aminoácidos dos peptídeos hevein-like de H. brasiliensis (HbHevs) foram caracterizadas, seus modelos teóricos tridimensionais foram gerados por modelagem comparativa, com estabilidade avaliada pela simulação em dinâmica molecular. Em paralelo, foram realizados desenhos racionais de peptídeos de até 20 aminoácidos baseados nas HbHevs. Os modelos teóricos dos peptídeos desenhados foram geradas por modelagem ab initio, sendo a seguir submetidas à simulação molecular. Nesse estudo, foram encontrados 11 HbHevs anfifílicos de hidrofobicidade entre 28 a 40% (GRAVY -0,96 a -0,23), massa molecular de 3,54 a 4,7 kDa, ponto isoelétrico 4,0 a 7,5 e predominância de carga líquida aniônica. Foi observada uma conservação nas posições dos resíduos de aminoácidos responsáveis pelo sítio de ligação à quitina, como a Ser-19/Ser-12 e Tyr-30/Tyr-23. No entanto, em HbHev11 houveram mutações que alteraram a configuração do sítio de ligação. Os HbHevs 8-11, quando comparados aos demais peptídeos, ausentaram sete aminoácidos na região do primeiro loop estrutural. As simulações em dinâmica molecular indicaram estabilidade dos modelos estruturais pelo desvio da raiz quadrática média, além da análise do raio de giro presumir que os HbHevs são compactos e rígidos. Com base nos preditores in silico, os peptídeos desenhados apresentaram atividade antimicrobiana e baixa probabilidade de serem tóxicos. Os peptídeos selecionados apresentaram estabilidade na dinâmica molecular, algumas formando estrutura Beta-hairpin. Entre os peptídeos sintetizados e testados in vitro, o HbHev_PB8 se mostrou ativo contra Acinetobacter baumannii (ATCC 13883). Dessa forma, o presente trabalho encontrou peptídeos hevein-like em H. brasiliensis, incluindo configurações canônicas e outras distintas que promovem uma diversidade no arsenal químico natural. As HbHevs identificadas poderão servir de base para desenvolvimento de peptídeos bioinspirados de interesse à saúde humana. |
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Tendo em vista o aumento do número de cepas resistentes aos antibióticos convencionais, o presente estudo buscou prospectar peptídeos do tipo heveína a partir da espécie Hevea brasiliensis, inferindo sobre sua estrutura e potencial antimicrobiano. Para isso, foram utilizadas sequências sondas do tipo hevein-like, disponíveis em banco de dados, como templates para sua mineração in silico no genoma de H. brasiliensis. As sequências de aminoácidos dos peptídeos hevein-like de H. brasiliensis (HbHevs) foram caracterizadas, seus modelos teóricos tridimensionais foram gerados por modelagem comparativa, com estabilidade avaliada pela simulação em dinâmica molecular. Em paralelo, foram realizados desenhos racionais de peptídeos de até 20 aminoácidos baseados nas HbHevs. Os modelos teóricos dos peptídeos desenhados foram geradas por modelagem ab initio, sendo a seguir submetidas à simulação molecular. Nesse estudo, foram encontrados 11 HbHevs anfifílicos de hidrofobicidade entre 28 a 40% (GRAVY -0,96 a -0,23), massa molecular de 3,54 a 4,7 kDa, ponto isoelétrico 4,0 a 7,5 e predominância de carga líquida aniônica. Foi observada uma conservação nas posições dos resíduos de aminoácidos responsáveis pelo sítio de ligação à quitina, como a Ser-19/Ser-12 e Tyr-30/Tyr-23. No entanto, em HbHev11 houveram mutações que alteraram a configuração do sítio de ligação. Os HbHevs 8-11, quando comparados aos demais peptídeos, ausentaram sete aminoácidos na região do primeiro loop estrutural. As simulações em dinâmica molecular indicaram estabilidade dos modelos estruturais pelo desvio da raiz quadrática média, além da análise do raio de giro presumir que os HbHevs são compactos e rígidos. Com base nos preditores in silico, os peptídeos desenhados apresentaram atividade antimicrobiana e baixa probabilidade de serem tóxicos. 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Considering the increase in the number of strains resistant to conventional antibiotics, the present study sought to prospect hevein-like peptides from the species Hevea brasiliensis, inferring their structure and antimicrobial potential. For this, probe sequences of hevein-like, available in the database, were used as templates to mine in genome of H. brasiliensis. The amino acid sequences of the hevein-like peptides of H. brasiliensis (HbHevs) were characterized, their theoretical three-dimensional models were generated by comparative modeling, including the evaluation of structural stability by molecular dynamics simulation. In parallel, rational design of peptides of up to 20 amino acids based on HbHevs were performed. Theoretical models of the designed peptides were generated by ab initio modeling and then submitted to molecular simulation. In this study, 11 amphiphilic HbHevs were found with hydrophobicity between 28 and 40% (GRAVY -0.96 to -0.23), molecular mass of 3.5 to 4.7 kDa, isoelectric point 4.0 to 7.5 and predominance of anionic net charge. Moreover, it was observed conservation in the positions of amino acid residues responsible for the chitin binding site, such as Ser-19/Ser-12 and Tyr- 30/Tyr-23. However, HbHev11 had mutations that altered the binding site configuration. HbHevs 8-11, when compared to the other peptides, lacked seven amino acids in the region of the first structural loop. Molecular dynamics simulations indicated stability of structural models by root-mean-square deviation, in addition, HbHevs were assumed to be compact and rigid by radius gyration analysis. Based on in silico predictors, the designed peptides had antimicrobial activity and low probability of toxicity. The selected peptides showed stability in molecular dynamics, some forming a Beta-hairpin structure. Among the peptides synthesized and tested in vitro, HbHev_PB8 was active against Acinetobacter baumannii (ATCC 13883). Thus, the present work found hevein-like peptides in H. brasiliensis, including canonical and other distinct configurations which provide a diversity in natural chemical arsenal. The identified HbHevs could serve as basis for the development of bioinspired peptides of interest to human health.porUniversidade Federal de PernambucoPrograma de Pos Graduacao em Ciencias BiologicasUFPEBrasilhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/info:eu-repo/semantics/embargoedAccessLectinasAgentes anti-infecciososBioinformáticaHeveínas da seringueira (Hevea brasiliensis) : prospecção in silico, análise estrutural e expressão diferencial sob estresses biótico e abióticoinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesismestradoreponame:Repositório Institucional da UFPEinstname:Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)instacron:UFPECC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; charset=utf-8811https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/45882/2/license_rdfe39d27027a6cc9cb039ad269a5db8e34MD52LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-82142https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/45882/3/license.txt6928b9260b07fb2755249a5ca9903395MD53ORIGINALDISSERTAÇÃO Ricardo Salas Roldan Filho.pdfDISSERTAÇÃO Ricardo Salas Roldan Filho.pdfapplication/pdf6524299https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/45882/1/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Ricardo%20Salas%20Roldan%20Filho.pdf7585d398e26b1a626d19ec76aa8cd09aMD51TEXTDISSERTAÇÃO Ricardo Salas Roldan Filho.pdf.txtDISSERTAÇÃO Ricardo Salas Roldan Filho.pdf.txtExtracted texttext/plain161050https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/45882/4/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Ricardo%20Salas%20Roldan%20Filho.pdf.txt195cb548fb63852cb55185d3d6f0ac4dMD54THUMBNAILDISSERTAÇÃO Ricardo Salas Roldan Filho.pdf.jpgDISSERTAÇÃO Ricardo Salas Roldan Filho.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1255https://repositorio.ufpe.br/bitstream/123456789/45882/5/DISSERTA%c3%87%c3%83O%20Ricardo%20Salas%20Roldan%20Filho.pdf.jpg2c83caac208557a11efc479d1b526951MD55123456789/458822022-08-24 02:19:52.033oai:repositorio.ufpe.br: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ório InstitucionalPUBhttps://repositorio.ufpe.br/oai/requestattena@ufpe.bropendoar:22212022-08-24T05:19:52Repositório Institucional da UFPE - Universidade Federal de Pernambuco (UFPE)false |
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