Purificação e propriedades da gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de músculo de Caiman sp

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Vieira, Muriel Mourão, 1945-
Data de Publicação: 1983
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFPR
Texto Completo: https://hdl.handle.net/1884/68440
Resumo: Orientadora: Dra. Momoyo Sato Nakano
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spelling Vieira, Muriel Mourão, 1945-Nakano, MomoyoUniversidade Federal do Paraná. Setor de Ciências Biológicas. Programa de Pós-Graduação em Ciências (Bioquímica)2021-02-17T21:57:46Z2021-02-17T21:57:46Z1983https://hdl.handle.net/1884/68440Orientadora: Dra. Momoyo Sato NakanoTese (Doutorado) - Universidade Federal do Paraná, Curso de Pós-Graduação em BioquímicaInclui referências: p. 113-140Resumo: D-Gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de músculo de Caiman sp foi isolada e purificada. O perfil de pH, o ponto isoelétrico, a composição de aminoácidos e as constantes cinéticas foram descritos. Foi demonstrado que a enzima ê um tetrâmero com peso molecular de aproximadamente 140.000 daltons. Eletroforese em gel de poliacrilamida em presença de SDS demonstrou uma única banda, correspondendo à subunidade, com peso molecular de 36.000. Foi demonstrado que nucleotídeos de adenina inibem competitivamente a atividade enzimática com relação ao NAD. Incubação da enzima com ATP, a 0°C causou perda da atividade enzimática, sendo a mesma parcialmente recuperada por aquecimento à temperatura ambiente. A GPDH ê inativada quando incubada em presença de ureia. A reassociação da enzima foi parcial, mesmo em presença de NAD e somente conseguida quando a mesma não estava totalmente dissociada. A GPDH ê inativada quando incubada a 37°C em presença de NADH ou gliceraldeldo-3-fosfato. Foi demonstrado que NAD não tem qualquer efeito protetor em relação a este tipo de inativação, mas que a presença de 2-mercaptoetanol protege a enzima. A GPDH tem aproximadamente 13,8 grupos-SH por mol dos quais 4 são mais reativos, correspondendo aos grupos-SH do sitio ativo. Através de estudos de fixação do NAD sobre a apoenzima, foi verificado que 4 moles de NAD podem ser ligados por mol de enzima. Os resultados obtidos para a GPDH de músculo de Caiman sp demonstram que esta enzima se assemelha mais às enzimas de músculo do que às enzimas de levedura ou bactérias.140 f. : il., grafs., tabs.application/pdfDisponível em formato digitalBioquímicaCiências (Bioquímica)Purificação e propriedades da gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase de músculo de Caiman spinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisporreponame:Repositório Institucional da UFPRinstname:Universidade Federal do Paraná (UFPR)instacron:UFPRinfo:eu-repo/semantics/openAccessORIGINALT - MURIEL MOURAO VIEIRA.pdfapplication/pdf6171372https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/68440/1/T%20-%20MURIEL%20MOURAO%20VIEIRA.pdf6070f6fc2a1dfda0421b3ff3110813ecMD51open access1884/684402021-02-17 18:57:46.345open accessoai:acervodigital.ufpr.br:1884/68440Repositório de PublicaçõesPUBhttp://acervodigital.ufpr.br/oai/requestopendoar:3082021-02-17T21:57:46Repositório Institucional da UFPR - Universidade Federal do Paraná (UFPR)false
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