Catálise intramolecular bifuncional em um diéster de fosfato: modelando o mecanismo da ribonuclease
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Data de Publicação: | 2008 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UFSC |
Texto Completo: | http://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/92100 |
Resumo: | Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. Programa de Pós-Graduação em Química |
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Catálise intramolecular bifuncional em um diéster de fosfato: modelando o mecanismo da ribonucleaseQuimicaQuimica organicaInibidores de fosfodiesteraseCataliseHidroliseDissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. Programa de Pós-Graduação em QuímicaAs ribonucleases constituem enzimas que quebram o RNA eficientemente, mas sua forma de atuação ainda não é de consenso entre os pesquisadores. Neste trabalho estudou-se a reação de hidrólise do diéster de fosfato, BMIPP. Foi obtido um perfil de pH em forma de sino, indicando uma catálise bifuncional pela espécie reativa zwiteriônica. Sugere-se que o efeito catalítico observado para BMIPP (106) deve-se a uma catálise intramolecular básica do imidazol desprotonado sobre a água, simultânea a uma catálise intramolecular ácida do imidazol protonado, assistindo o grupo de saída. O efeito isotópico obtido e os parâmetros de ativação são consistentes com o mecanismo proposto. O diéster BMIPP forma como produtos o monóester correspondente (Me-IMPP) e o fenol (IMP) e, posteriormente, a hidrólise do monoéster Me-IMPP leva a um segundo equivalente do IMP. Através dos estudos de ESI-MS (MS) foi possível detectar todos os produtos da reação do BMIPP. Cálculos computacionais também foram realizados, e para a estrutura otimizada do estado de transição da reação do BMIPP com H2O, observou-se que a distância entre o oxigênio fenólico e o hidrogênio do imidazol protonado é característico de ligação de hidrogênio (1,7 Å), favorecendo uma catálise ácida intramolecular. Apesar do impedimento conformacional dos grupos metilas, BMIPP se mostrou um eficiente modelo bifuncional da ribonuclease.Florianópolis, SCNome Aguilera, Faruk JoséUniversidade Federal de Santa CatarinaOrth, Elisa Souza2012-10-24T05:45:52Z2012-10-24T05:45:52Z20082008info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesis151 f.| il., grafs., tabs.application/pdf251887http://repositorio.ufsc.br/xmlui/handle/123456789/92100porreponame:Repositório Institucional da UFSCinstname:Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)instacron:UFSCinfo:eu-repo/semantics/openAccess2013-05-03T06:21:50Zoai:repositorio.ufsc.br:123456789/92100Repositório InstitucionalPUBhttp://150.162.242.35/oai/requestopendoar:23732013-05-03T06:21:50Repositório Institucional da UFSC - Universidade Federal de Santa Catarina (UFSC)false |
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