Estudo Econômico e Cinético de Duas Lactases Comerciais

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Pontes, Antonina Madalena Santana
Data de Publicação: 2019
Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Institucional da UFT
Texto Completo: http://hdl.handle.net/11612/3475
Resumo: A lactose é o principal açúcar do leite, sendo dividida em glicose e galactose por ação da enzima lactase. Algumas pessoas têm deficiência dessa enzima no organismo, portanto, ocasionando a intolerância à lactose. Nesse contexto, há a necessidade de se produzir alimentos zero lactose, tendo em vista a necessidade da otimização dos processos de fabricação, e também a produção de alimentos de qualidade e seguros ao consumidor. Neste trabalho, avaliou-se a hidrólise da lactose pelas enzimas comerciais β-galactosidase de origem de levedura Kluyveromyces lactis, e do fungo filamentoso Aspergillus oryzae. Nesse cenário, para o estudo da hidrólise da lactose foi empregado um Delineamento Central Composto Rotacional (DCCR), analisadas em 5 níveis de variação para avaliar o efeito de diferentes fatores, sendo que concentração e tempo foram iguais para as duas lactases, e a temperatura partiu-se do ponto central, onde ocorre a maior atividade de cada enzima. Para a K. lactis utilizou-se temperaturas de 9,8; 20; 35; 50; e 60,2°C e para A. oryzae 29,8; 40; 55; 70; e 80,2°C. Após os ensaios serem executados conforme o delineamento, realizou-se a quantificação da lactose por Cromatografia Líquida de Alta Eficiência, com detector de índice de refração (CLAE-IR). Os resultados foram avaliados pela (ANOVA), e superfícies de resposta, com limite de significância de 5% (p<0,05). Os modelos de regressão de hidrólise da lactose explicaram adequadamente ao nível de 95%, obtendo-se uma variação dos dados de R2 = 0,8159, para a K. lactis e R2 = 0,8895 para A. oryzae, levando em consideração que os termos lineares (temperatura e concentração) e quadráticos (temperatura) foram significativos nas duas enzimas. O máximo de hidrólise alcançado pelos experimentos foi de 98,59% para K. lactis a 35°C e 94,14% para A. oryzae a 55°C, para ambas, a concentração de 0,70%(v/v) e o tempo 195 minutos, foram os mesmo. Com essas variáveis, gerou-se gráficos de superfícies de resposta, para análise das melhores condições otimizadas segundo o modelo experimental, sendo de 145 minutos para as duas, uma concentração de 0,49%(v/v) a 30,80°C para K. lactis (100%) e concentração de 0,51%(v/v) a 41,40°C para A. oryzae (98,24%). Apesar dos altos valores de hidrólise obtidos, apenas a K. lactis consegue atender a RDC n°135/2017 para produtos zero lactose. Por conseguinte, o produto final apresentou 0,07 g/100 ml, resultado abaixo do exigido. Então, levando em consideração que as enzimas utilizadas foram adquiridas em comércio local, o intuito é levar ao consumidor a informação do custo-benefício do produto utilizado no controle da intolerância a lactose que nesse caso a K. lactis foi economicamente mais viável.
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spelling Pontes, Antonina Madalena SantanaAlvim, Tarso da Costa2022-01-11T01:14:00Z2022-01-11T01:14:00Z2019PONTES, Antonina Madalena Santana. Estudo Econômico e Cinético de Duas Lactases Comerciais. 67f. Monografia (Graduação). Curso de Engenharia de Alimentos. Universidade Federal do Tocantins. Palmas, 2019.http://hdl.handle.net/11612/3475A lactose é o principal açúcar do leite, sendo dividida em glicose e galactose por ação da enzima lactase. Algumas pessoas têm deficiência dessa enzima no organismo, portanto, ocasionando a intolerância à lactose. Nesse contexto, há a necessidade de se produzir alimentos zero lactose, tendo em vista a necessidade da otimização dos processos de fabricação, e também a produção de alimentos de qualidade e seguros ao consumidor. Neste trabalho, avaliou-se a hidrólise da lactose pelas enzimas comerciais β-galactosidase de origem de levedura Kluyveromyces lactis, e do fungo filamentoso Aspergillus oryzae. Nesse cenário, para o estudo da hidrólise da lactose foi empregado um Delineamento Central Composto Rotacional (DCCR), analisadas em 5 níveis de variação para avaliar o efeito de diferentes fatores, sendo que concentração e tempo foram iguais para as duas lactases, e a temperatura partiu-se do ponto central, onde ocorre a maior atividade de cada enzima. Para a K. lactis utilizou-se temperaturas de 9,8; 20; 35; 50; e 60,2°C e para A. oryzae 29,8; 40; 55; 70; e 80,2°C. Após os ensaios serem executados conforme o delineamento, realizou-se a quantificação da lactose por Cromatografia Líquida de Alta Eficiência, com detector de índice de refração (CLAE-IR). Os resultados foram avaliados pela (ANOVA), e superfícies de resposta, com limite de significância de 5% (p<0,05). Os modelos de regressão de hidrólise da lactose explicaram adequadamente ao nível de 95%, obtendo-se uma variação dos dados de R2 = 0,8159, para a K. lactis e R2 = 0,8895 para A. oryzae, levando em consideração que os termos lineares (temperatura e concentração) e quadráticos (temperatura) foram significativos nas duas enzimas. O máximo de hidrólise alcançado pelos experimentos foi de 98,59% para K. lactis a 35°C e 94,14% para A. oryzae a 55°C, para ambas, a concentração de 0,70%(v/v) e o tempo 195 minutos, foram os mesmo. Com essas variáveis, gerou-se gráficos de superfícies de resposta, para análise das melhores condições otimizadas segundo o modelo experimental, sendo de 145 minutos para as duas, uma concentração de 0,49%(v/v) a 30,80°C para K. lactis (100%) e concentração de 0,51%(v/v) a 41,40°C para A. oryzae (98,24%). Apesar dos altos valores de hidrólise obtidos, apenas a K. lactis consegue atender a RDC n°135/2017 para produtos zero lactose. Por conseguinte, o produto final apresentou 0,07 g/100 ml, resultado abaixo do exigido. Então, levando em consideração que as enzimas utilizadas foram adquiridas em comércio local, o intuito é levar ao consumidor a informação do custo-benefício do produto utilizado no controle da intolerância a lactose que nesse caso a K. lactis foi economicamente mais viável.Lactose is the main sugar in milk, being divided into glucose and galactose by the action of the enzyme lactase. Some people have deficiency of this enzyme in the body, therefore, causing lactose intolerance. In this context, there is a need to produce zero lactose foods, due to the need to optimize manufacturing processes, as well as the production of quality and safe food to the consumer. In this work, the hydrolysis of lactose by the commercial enzymes β-galactosidase of yeast origin Kluyveromyces lactis, and the filamentous fungus Aspergillus oryzae was evaluated. In this scenario, a Rotational Composite Central Design (DCCR) was used to study the hydrolysis of lactose, analyzed in 5 levels of variation to evaluate the effect of different factors, and the concentration and time were the same for the two lactases, and the temperature the central point where the highest activity of each enzyme occurs. For K. lactis, temperatures of 9.8; 20; 35; 50; and 60.2°C and for A. oryzae 29.8; 40; 55; 70; and 80.2°C. After the tests were carried out according to the design, the quantification of the lactose was performed by High Efficiency Liquid Chromatography, with refractive index detector (HPLC-RID). The results were evaluated by (ANOVA) and response surfaces, with significance limit of 5% (p <0.05). The regression models of lactose hydrolysis adequately explained at the 95% level, obtaining a variation of the data of R2 = 0.8159, for K. lactis and R2 = 0.8895 for A. oryzae, taking into account that the linear (temperature and concentration) and quadratic (temperature) terms were significant in both enzymes. The maximum hydrolysis reached by the experiments was 98.59% for K. lactis at 35 ° C and 94.14% for A. oryzae at 55 ° C for both the concentration 0.70% (v/v) and the time 195 minutes, were the same. With these variables, response surface graphs were generated to analyze the best optimized conditions according to the experimental model, with 145 minutes for both, a concentration of 0.49% (v/v) at 30,80°C for K. lactis (100%) and 0.51% (v/v) concentration at 41.40°C for A. oryzae (98.24%). Despite the high hydrolysis values obtained, only K. lactis can meet RDC No. 135/2017 for zero lactose products. Therefore, the final product had 0.07 g / 100 ml, a result below that required. Therefore, taking into account that the enzymes used were purchased locally, the purpose is to provide the consumer with the cost-benefit information of the product used to control lactose intolerance, which in this case K. lactis was economically more viable.Universidade Federal do TocantinsPalmasEngenharia de AlimentosPalmasGraduaçãoAcesso Livre.info:eu-repo/semantics/openAccessCNPQ::ENGENHARIASLactaseHidróliseIntolerância a lactoseDelineamento Central Composto RotacionalEstudo Econômico e Cinético de Duas Lactases Comerciaisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisporreponame:Repositório Institucional da UFTinstname:Universidade Federal do Tocantins (UFT)instacron:UFTORIGINALAntonina Madalena Santana Pontes- TCC.pdfAntonina Madalena Santana Pontes- TCC.pdfapplication/pdf2041273http://repositorio.uft.edu.br/bitstream/11612/3475/1/Antonina%20Madalena%20Santana%20Pontes-%20TCC.pdf5930904a482c8d02f25d7c61ab776bb8MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748http://repositorio.uft.edu.br/bitstream/11612/3475/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52TEXTAntonina Madalena Santana Pontes- TCC.pdf.txtAntonina Madalena Santana Pontes- TCC.pdf.txtExtracted texttext/plain111143http://repositorio.uft.edu.br/bitstream/11612/3475/3/Antonina%20Madalena%20Santana%20Pontes-%20TCC.pdf.txta0f6160ef2c3e57537af501daa66198cMD53THUMBNAILAntonina Madalena Santana Pontes- TCC.pdf.jpgAntonina Madalena Santana Pontes- TCC.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1307http://repositorio.uft.edu.br/bitstream/11612/3475/4/Antonina%20Madalena%20Santana%20Pontes-%20TCC.pdf.jpgbe7da2dd7dfd2ff3ed234200bf07b3cfMD5411612/34752022-01-11 03:01:07.837oai:repositorio.uft.edu.br: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Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.uft.edu.br/oai/requestbiblioarraias@uft.edu.br || bibliogpi@uft.edu.br || bibliomira@uft.edu.br || bibliopalmas@uft.edu.br || biblioporto@uft.edu.br || biblioarag@uft.edu.br || dirbib@ufnt.edu.br || bibliocca@uft.edu.br || bibliotoc@uft.edu.bropendoar:2022-01-11T06:01:07Repositório Institucional da UFT - Universidade Federal do Tocantins (UFT)false
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