Proteome of bull fertility: a comparative study between resting and in-service Nellore bulls

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Udoekong, Ekaette Chris
Data de Publicação: 2023
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: eng
Título da fonte: LOCUS Repositório Institucional da UFV
Texto Completo: https://locus.ufv.br//handle/123456789/31317
https://doi.org/10.47328/ufvbbt.2023.433
Resumo: Este estudo teve como objetivo analisar o proteoma espermático de touro Nelore, comparando seus perfis proteicos espermáticos e identificando proteínas diferencialmente abundantes durante seus períodos de serviço e descanso. Um total de vinte touros com idades entre 19,8 e 22,7 meses foram investigados no período de descanso e na estação de monta (em serviço). Amostras de sêmen foram coletadas de touros por eletroejaculação e preservadas em nitrogênio líquido. Um total de 155 proteínas espermáticas foram identificadas a partir da análise de proteínas usando SDA-PAGE. 84 dessas proteínas eram comuns a touros em repouso e em serviço, enquanto 61 foram encontradas apenas em touros em repouso e cinco encontradas apenas em amostras de touros em serviço. As proteínas espermáticas diferencialmente expressas observadas na eletroforese em gel de dodecil sulfato de sódio e poliacrilamida foram identificadas usando LC-MS/MS. Em RB, a albumina foi expressa diferencialmente e significativamente (p<0,05) menor, regulada negativamente em touros em serviço. SRN, proacrosina bovina, GAPDHS, ASRGL1, BSP1, CES5A, SPACA3, SPAM1, ADAM32 e ACE foram significativamente (p<0,05) mais baixos e regulados negativamente em ISB. SPADH1 e LOC101907989 foram expressos diferencialmente em touros em serviço, significativamente (p<0,05) mais baixos e menos regulados em touros em repouso; SPADH1 (espermadesina-1) associa-se às proteínas do plasma seminal BSP-30k Da, plasma seminal PDC- 109, plasma seminal A3, ANG1, RNASE4, SRN e proteínas de ligação a carboidratos (proteína não caracterizada). Esses achados sugerem que essas proteínas espermáticas desempenham um papel significativo e estão associadas ao aumento da fertilidade em touros durante os períodos de serviço, e não quando estão em repouso. Este estudo sugere uma limpeza prévia dos touros reprodutores antes da estação reprodutiva para permitir processos biológicos e correlações favoráveis de outras proteínas espermáticas com SPADH1 na regulação da maturação, funções, fertilidade e interação oócito-espermatozoide. Palavras-chave: Fertilidade. Proteínas do plasma seminal. Espermadesina-1.
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spelling Udoekong, Ekaette ChrisGuimarães, Simone Eliza Facioni2023-08-17T18:49:06Z2023-08-17T18:49:06Z2023-06-16UDOEKONG, Ekaette Chris. Proteome of bull fertility: a comparative study between resting and in-service Nellore bulls. 2023. 42 f. Dissertação (Mestrado em Zootecnia) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa. 2023.https://locus.ufv.br//handle/123456789/31317https://doi.org/10.47328/ufvbbt.2023.433Este estudo teve como objetivo analisar o proteoma espermático de touro Nelore, comparando seus perfis proteicos espermáticos e identificando proteínas diferencialmente abundantes durante seus períodos de serviço e descanso. Um total de vinte touros com idades entre 19,8 e 22,7 meses foram investigados no período de descanso e na estação de monta (em serviço). Amostras de sêmen foram coletadas de touros por eletroejaculação e preservadas em nitrogênio líquido. Um total de 155 proteínas espermáticas foram identificadas a partir da análise de proteínas usando SDA-PAGE. 84 dessas proteínas eram comuns a touros em repouso e em serviço, enquanto 61 foram encontradas apenas em touros em repouso e cinco encontradas apenas em amostras de touros em serviço. As proteínas espermáticas diferencialmente expressas observadas na eletroforese em gel de dodecil sulfato de sódio e poliacrilamida foram identificadas usando LC-MS/MS. Em RB, a albumina foi expressa diferencialmente e significativamente (p<0,05) menor, regulada negativamente em touros em serviço. SRN, proacrosina bovina, GAPDHS, ASRGL1, BSP1, CES5A, SPACA3, SPAM1, ADAM32 e ACE foram significativamente (p<0,05) mais baixos e regulados negativamente em ISB. SPADH1 e LOC101907989 foram expressos diferencialmente em touros em serviço, significativamente (p<0,05) mais baixos e menos regulados em touros em repouso; SPADH1 (espermadesina-1) associa-se às proteínas do plasma seminal BSP-30k Da, plasma seminal PDC- 109, plasma seminal A3, ANG1, RNASE4, SRN e proteínas de ligação a carboidratos (proteína não caracterizada). Esses achados sugerem que essas proteínas espermáticas desempenham um papel significativo e estão associadas ao aumento da fertilidade em touros durante os períodos de serviço, e não quando estão em repouso. Este estudo sugere uma limpeza prévia dos touros reprodutores antes da estação reprodutiva para permitir processos biológicos e correlações favoráveis de outras proteínas espermáticas com SPADH1 na regulação da maturação, funções, fertilidade e interação oócito-espermatozoide. Palavras-chave: Fertilidade. Proteínas do plasma seminal. Espermadesina-1.This study aimed to analyses sperm proteome of Nellore bulls by comparing their sperm protein profiles and identifying differentially abundant proteins during their in-service and resting periods. A total of twenty bulls aged between 19.8 and 22.7 months were investigated at their resting period and at the breeding season (in-service). Semen samples were collected from bulls by electroejaculatation and preserved in liquid nitrogen. A total of 155 sperm proteins were identified from the protein analysis using SDA-PAGE. 84 of these proteins were specific to both resting bulls and in-service bulls while 61 were found only in resting bulls and five found only in the samples from in-service bulls. The differentially expressed sperm proteins observed in sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis were identified using LC-MS/MS. In resting bulls, albumin was differentially expressed and significantly (p<0.05) lower, down regulated in in-service bulls. SRN, bovin proacrosine, GAPDHS, ASRGL1, BSP1, CES5A, SPACA3, SPAM1, ADAM32 and ACE were significantly (p<0.05) lower and down regulated in in-service bulls. SPADH1 and LOC101907989 were differentially expressed in in-service bulls, significantly (p<0.05) lower and down regulated in resting bulls; SPADH1 (spermadhesin-1) associates with seminal plasma proteins BSP-30k Da, seminal plasma PDC-109, seminal plasma A3, ANG1, RNASE4, SRN and carbohydrate-binding proteins (uncharacterized protein). These findings suggest that these sperm proteins play significant role and are associated with increased fertility in bull during in-service periods rather than when they are at rest. This study suggests prior clean-up of breeding bulls before breeding season to allow for biological processes and favorable correlations of other sperm protein like SPADH1 in the regulation of sperm maturation, functions, fertility and oocyte-sperm interaction. Keywords: Fertility. Seminal plasma proteins. Spermadhesin-1.engUniversidade Federal de ViçosaZootecniaNelore (Bovino)FecundidadeSêmenProteínasGenética e Melhoramento dos Animais DomésticosProteome of bull fertility: a comparative study between resting and in-service Nellore bullsProteoma da fertilidade de touros: um estudo comparativo entre touros Nelore em repouso e em serviçoinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisUniversidade Federal de ViçosaDepartamento de ZootecniaMestre em ZootecniaViçosa - MG2023-06-16Mestradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:LOCUS Repositório Institucional da UFVinstname:Universidade Federal de Viçosa (UFV)instacron:UFVORIGINALtexto completo.pdftexto completo.pdftexto completoapplication/pdf833879https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/31317/1/texto%20completo.pdfa44430aa64f42d515daf9e7dc03d322dMD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/31317/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52123456789/313172024-02-02 15:13:08.353oai:locus.ufv.br:123456789/31317Tk9URTogUExBQ0UgWU9VUiBPV04gTElDRU5TRSBIRVJFClRoaXMgc2FtcGxlIGxpY2Vuc2UgaXMgcHJvdmlkZWQgZm9yIGluZm9ybWF0aW9uYWwgcHVycG9zZXMgb25seS4KCk5PTi1FWENMVVNJVkUgRElTVFJJQlVUSU9OIExJQ0VOU0UKCkJ5IHNpZ25pbmcgYW5kIHN1Ym1pdHRpbmcgdGhpcyBsaWNlbnNlLCB5b3UgKHRoZSBhdXRob3Iocykgb3IgY29weXJpZ2h0Cm93bmVyKSBncmFudHMgdG8gRFNwYWNlIFVuaXZlcnNpdHkgKERTVSkgdGhlIG5vbi1leGNsdXNpdmUgcmlnaHQgdG8gcmVwcm9kdWNlLAp0cmFuc2xhdGUgKGFzIGRlZmluZWQgYmVsb3cpLCBhbmQvb3IgZGlzdHJpYnV0ZSB5b3VyIHN1Ym1pc3Npb24gKGluY2x1ZGluZwp0aGUgYWJzdHJhY3QpIHdvcmxkd2lkZSBpbiBwcmludCBhbmQgZWxlY3Ryb25pYyBmb3JtYXQgYW5kIGluIGFueSBtZWRpdW0sCmluY2x1ZGluZyBidXQgbm90IGxpbWl0ZWQgdG8gYXVkaW8gb3IgdmlkZW8uCgpZb3UgYWdyZWUgdGhhdCBEU1UgbWF5LCB3aXRob3V0IGNoYW5naW5nIHRoZSBjb250ZW50LCB0cmFuc2xhdGUgdGhlCnN1Ym1pc3Npb24gdG8gYW55IG1lZGl1bSBvciBmb3JtYXQgZm9yIHRoZSBwdXJwb3NlIG9mIHByZXNlcnZhdGlvbi4KCllvdSBhbHNvIGFncmVlIHRoYXQgRFNVIG1heSBrZWVwIG1vcmUgdGhhbiBvbmUgY29weSBvZiB0aGlzIHN1Ym1pc3Npb24gZm9yCnB1cnBvc2VzIG9mIHNlY3VyaXR5LCBiYWNrLXVwIGFuZCBwcmVzZXJ2YXRpb24uCgpZb3UgcmVwcmVzZW50IHRoYXQgdGhlIHN1Ym1pc3Npb24gaXMgeW91ciBvcmlnaW5hbCB3b3JrLCBhbmQgdGhhdCB5b3UgaGF2ZQp0aGUgcmlnaHQgdG8gZ3JhbnQgdGhlIHJpZ2h0cyBjb250YWluZWQgaW4gdGhpcyBsaWNlbnNlLiBZb3UgYWxzbyByZXByZXNlbnQKdGhhdCB5b3VyIHN1Ym1pc3Npb24gZG9lcyBub3QsIHRvIHRoZSBiZXN0IG9mIHlvdXIga25vd2xlZGdlLCBpbmZyaW5nZSB1cG9uCmFueW9uZSdzIGNvcHlyaWdodC4KCklmIHRoZSBzdWJtaXNzaW9uIGNvbnRhaW5zIG1hdGVyaWFsIGZvciB3aGljaCB5b3UgZG8gbm90IGhvbGQgY29weXJpZ2h0LAp5b3UgcmVwcmVzZW50IHRoYXQgeW91IGhhdmUgb2J0YWluZWQgdGhlIHVucmVzdHJpY3RlZCBwZXJtaXNzaW9uIG9mIHRoZQpjb3B5cmlnaHQgb3duZXIgdG8gZ3JhbnQgRFNVIHRoZSByaWdodHMgcmVxdWlyZWQgYnkgdGhpcyBsaWNlbnNlLCBhbmQgdGhhdApzdWNoIHRoaXJkLXBhcnR5IG93bmVkIG1hdGVyaWFsIGlzIGNsZWFybHkgaWRlbnRpZmllZCBhbmQgYWNrbm93bGVkZ2VkCndpdGhpbiB0aGUgdGV4dCBvciBjb250ZW50IG9mIHRoZSBzdWJtaXNzaW9uLgoKSUYgVEhFIFNVQk1JU1NJT04gSVMgQkFTRUQgVVBPTiBXT1JLIFRIQVQgSEFTIEJFRU4gU1BPTlNPUkVEIE9SIFNVUFBPUlRFRApCWSBBTiBBR0VOQ1kgT1IgT1JHQU5JWkFUSU9OIE9USEVSIFRIQU4gRFNVLCBZT1UgUkVQUkVTRU5UIFRIQVQgWU9VIEhBVkUKRlVMRklMTEVEIEFOWSBSSUdIVCBPRiBSRVZJRVcgT1IgT1RIRVIgT0JMSUdBVElPTlMgUkVRVUlSRUQgQlkgU1VDSApDT05UUkFDVCBPUiBBR1JFRU1FTlQuCgpEU1Ugd2lsbCBjbGVhcmx5IGlkZW50aWZ5IHlvdXIgbmFtZShzKSBhcyB0aGUgYXV0aG9yKHMpIG9yIG93bmVyKHMpIG9mIHRoZQpzdWJtaXNzaW9uLCBhbmQgd2lsbCBub3QgbWFrZSBhbnkgYWx0ZXJhdGlvbiwgb3RoZXIgdGhhbiBhcyBhbGxvd2VkIGJ5IHRoaXMKbGljZW5zZSwgdG8geW91ciBzdWJtaXNzaW9uLgo=Repositório InstitucionalPUBhttps://www.locus.ufv.br/oai/requestfabiojreis@ufv.bropendoar:21452024-02-02T18:13:08LOCUS Repositório Institucional da UFV - Universidade Federal de Viçosa (UFV)false
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