Genipina como agente ativador de esferas de quitosana como suporte para a imobilização enzimática
Autor(a) principal: | |
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Data de Publicação: | 2018 |
Tipo de documento: | Dissertação |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS |
Texto Completo: | http://hdl.handle.net/10183/194375 |
Resumo: | Neste trabalho foi estudado o efeito de diversas variáveis implicadas na reação entre a genipina e a quitosana para seu uso em imobilização enzimática. A temperatura de reação, pH, tempo e concentração de genipina foram avaliados para a ativação do su-porte e a -galactosidase de Aspergillus oryzae foi usada como modelo. O resultado do processo de imobilização foi caracterizado pelos parâmetros de imobilização e cinética enzimática, assim como por sua estabilidade térmica e operacional. Foi encontrado que em pH alcalino (9,0), a 60 ºC por 1 h, resultou em uma atividade recuperada de 37,5 %. Também com a estabilidade térmica se determinou um fator de estabilização de 2,0 a 50 ºC para a enzima imobilizada; em processo de batelada, a enzima imobilizada manteve o 100 % da atividade relativa inicial durante 40 ciclos. Esta pesquisa mostrou, pela primeira vez, um estudo completo sobre os parâmetros que afetam o processo de ativação do su-porte e a possível estrutura formada entre a genipina e a quitosana. |
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Flores, Elí Emanuel EsparzaHertz, Plinho Francisco2019-05-18T02:37:02Z2018http://hdl.handle.net/10183/194375001092908Neste trabalho foi estudado o efeito de diversas variáveis implicadas na reação entre a genipina e a quitosana para seu uso em imobilização enzimática. A temperatura de reação, pH, tempo e concentração de genipina foram avaliados para a ativação do su-porte e a -galactosidase de Aspergillus oryzae foi usada como modelo. O resultado do processo de imobilização foi caracterizado pelos parâmetros de imobilização e cinética enzimática, assim como por sua estabilidade térmica e operacional. Foi encontrado que em pH alcalino (9,0), a 60 ºC por 1 h, resultou em uma atividade recuperada de 37,5 %. Também com a estabilidade térmica se determinou um fator de estabilização de 2,0 a 50 ºC para a enzima imobilizada; em processo de batelada, a enzima imobilizada manteve o 100 % da atividade relativa inicial durante 40 ciclos. Esta pesquisa mostrou, pela primeira vez, um estudo completo sobre os parâmetros que afetam o processo de ativação do su-porte e a possível estrutura formada entre a genipina e a quitosana.In this work, we studied the effect of some variables in the reaction of genipin and chitosan, aiming at enzymatic immobilization. Reaction temperature, pH, time and gen-ipin concentration were evaluated for support activation and β-galactosidase from Asper-gillus oryzae was used as enzyme model. The resulting immobilized preparation was characterized by immobilization and kinetic parameters and thermal and operational sta-bility. It was found that support activation at alkaline pH (9.0), at 60 ºC by 1 h, resulted in an activity recovery of 37.5 %. The thermal stability showed a stabilization factor of 2.0 at 50 ºC for the immobilized enzyme; on batch process, the immobilized preparation kept 100 % of its relative initial activity during 40 reaction cycles. This research shows, for the first time, a complete study about the parameters that affect the support activation process and the possible structure formed between genipin and chitosan.application/pdfporGenipinaImobilização enzimáticaQuitosanaGenipina como agente ativador de esferas de quitosana como suporte para a imobilização enzimáticaGenipin as activator agent on chitosan beads as support for en-zymatic immobilization info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisUniversidade Federal do Rio Grande do SulInstituto de Ciências e Tecnologia de AlimentosPrograma de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de AlimentosPorto Alegre, BR-RS2018mestradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGSinstname:Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)instacron:UFRGSTEXT001092908.pdf.txt001092908.pdf.txtExtracted Texttext/plain145966http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/194375/2/001092908.pdf.txt551f0366355519062120541a9c9b717aMD52ORIGINAL001092908.pdfTexto completoapplication/pdf1560144http://www.lume.ufrgs.br/bitstream/10183/194375/1/001092908.pdfed472b81e1cfedc115e5f3028a53f652MD5110183/1943752022-09-17 05:20:09.439oai:www.lume.ufrgs.br:10183/194375Biblioteca Digital de Teses e Dissertaçõeshttps://lume.ufrgs.br/handle/10183/2PUBhttps://lume.ufrgs.br/oai/requestlume@ufrgs.br||lume@ufrgs.bropendoar:18532022-09-17T08:20:09Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFRGS - Universidade Federal do Rio Grande do Sul (UFRGS)false |
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