Estudos sobre a proteolise peptica da ovalbumina

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Tahin, Quivo Schwartzburd, 1938-
Data de Publicação: 1968
Tipo de documento: Tese
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)
Texto Completo: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1580249
Resumo: Orientador : Antonio C. M. Paiva
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spelling Estudos sobre a proteolise peptica da ovalbuminaPepsinaPeptídeos hidrolasesOrientador : Antonio C. M. PaivaTese (doutorado) - Universidade de Campinas, Instituto de BiologiaResumo: A composição de aminoácidos da pepsina caracteriza-se pelo grande número de resíduos dicarboxílicos e de resíduos com cadeias laterais apolares, e de raros resíduos básicos. Devido a isso, e à presença de uma fosfoserina, a enzima apresenta ponto isoelétrico menor do que 1,08. A atividade enzímica da pespsina (tanto a proteolítica como a peptidásica, como a esterásica) dá-se otimamente em pHs ácidos. A proteólise péptica de substratos nativos dá-se em pHs ótimos mais baixos do que os da proteólise péptica de substratos desnaturados e também mais baixos do que os verificados para a hidrólise péptica de peptídeos sintéticos ou de ésteres sintéticos. Uma das hipóteses para explicar a necessidade dos baixos pHs para a melhor ação catalítica da pepsina baseia-se na possível atração eletrostática entre a enzima, que em meio ácido se comportaria como um ânion, e o substrato protéico, que em meio ácido se comportaria como um cátion (pois geralmente o ponto isoelétrico dos substratos é acima de 4,0). Outra hipótese é a de que o passo limitante da proteólise péptica seria a desnaturação do substrato, favorecida pelo pH ácido. Estudamos neste trabalho o efeito do pH e da temperatura sobre a cinética da ação da pepsina sobre a ovalbumina nativa ou previamente desnaturada por ácido... Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digitalAbstract: Not informed.DoutoradoDoutor em Ciências Biológicas[s.n.]Paiva, Antonio C. MPaiva, Antonio Cechelli de MattosUniversidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de BiologiaPrograma de Pós-Graduação em Ciências BiológicasUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINASTahin, Quivo Schwartzburd, 1938-1968info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisapplication/pdf52f. : il.(Broch.)https://hdl.handle.net/20.500.12733/1580249TAHIN, Quivo Schwartzburd. Estudos sobre a proteolise peptica da ovalbumina. 1968. 52f. Tese (doutorado) - Universidade de Campinas, Instituto de Biologia, Campinas, SP. Disponível em: https://hdl.handle.net/20.500.12733/1580249. Acesso em: 2 set. 2024.https://repositorio.unicamp.br/acervo/detalhe/59907porreponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instname:Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)instacron:UNICAMPinfo:eu-repo/semantics/openAccess2017-02-18T02:10:08Zoai::59907Biblioteca Digital de Teses e DissertaçõesPUBhttp://repositorio.unicamp.br/oai/tese/oai.aspsbubd@unicamp.bropendoar:2017-02-18T02:10:08Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP) - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP)false
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