Purification and characterization of β-Fructosidase with inulinase activity from Aspergillus niger - 245

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Cruz, Vinícius D'Arcadia [UNESP]
Data de Publicação: 1998
Outros Autores: Belote, Juliana Gisele [UNESP], Dorta, Claudia [UNESP], Santos, Luíza Helena Oliveira dos [UNESP], Andriolo, Cláudia Regina [UNESP], Khenayfes, Marcelo de Oliveira [UNESP], Cruz, Rubens [UNESP]
Tipo de documento: Artigo
Idioma: eng
Título da fonte: Repositório Institucional da UNESP
Texto Completo: http://dx.doi.org/10.1590/S1516-89131998000300003
http://hdl.handle.net/11449/6469
Resumo: Aspergillus niger - 245, isolado do solo mostrou boa atividade de β-frutosidase meio formulado com extrato de tubérculos de dahlia. A enzima foi purificada por precipitação em sulfato de amônia e percolada em colunas de DEAE-Sephadex A-50 e CM-celulose, produzindo um único pico em todas as fases de purificação e mantendo a relação I/S entre 0,32 a 0,39. O pH ótimo para a atividade de inulinase (I) foi encontrado entre 4,0 - 4.5 e para a atividade de invertase (S) em 2,5 e 5,0. A temperatura ótima foi de 60O.C para ambas as atividades e nenhuma perda foi observada quando mantida nesta temperatura por 30 min. Os valores de Km foram de 1,44 e 5,0, respectivamente, para I e S e os valores de Vm de 10,48 e 30,55, respectivamente. A atividade I foi fortemente inibida por Hg2+, Ag+ e 2 x 10-3 M de glicose, mas não por frutose na mesma concentração. A enzima mostrou um mecanismo de exo-ação, atuando sobre a inulina de diferentes origens. em condições de ensaio foi obtida hidrólise total de frutanas, apesar de ter mostrado maior atividade sobre a inulina de chicória que sobre as de alcachofra de Jesrusalém e dahlia, nos primeiros 30 minutos de reação. Os resultados obtidos sugerem que a enzima apresenta bom potencial para aplicações industriais na preparação de xaropes de frutose.
id UNSP_3396579c1a3b33a84b93f8d1934e4ea0
oai_identifier_str oai:repositorio.unesp.br:11449/6469
network_acronym_str UNSP
network_name_str Repositório Institucional da UNESP
repository_id_str 2946
spelling Purification and characterization of β-Fructosidase with inulinase activity from Aspergillus niger - 245inulinaseinvertaseβ-fructosidaseinulinfructose syrupAspergillus nigerAspergillus niger - 245, isolado do solo mostrou boa atividade de β-frutosidase meio formulado com extrato de tubérculos de dahlia. A enzima foi purificada por precipitação em sulfato de amônia e percolada em colunas de DEAE-Sephadex A-50 e CM-celulose, produzindo um único pico em todas as fases de purificação e mantendo a relação I/S entre 0,32 a 0,39. O pH ótimo para a atividade de inulinase (I) foi encontrado entre 4,0 - 4.5 e para a atividade de invertase (S) em 2,5 e 5,0. A temperatura ótima foi de 60O.C para ambas as atividades e nenhuma perda foi observada quando mantida nesta temperatura por 30 min. Os valores de Km foram de 1,44 e 5,0, respectivamente, para I e S e os valores de Vm de 10,48 e 30,55, respectivamente. A atividade I foi fortemente inibida por Hg2+, Ag+ e 2 x 10-3 M de glicose, mas não por frutose na mesma concentração. A enzima mostrou um mecanismo de exo-ação, atuando sobre a inulina de diferentes origens. em condições de ensaio foi obtida hidrólise total de frutanas, apesar de ter mostrado maior atividade sobre a inulina de chicória que sobre as de alcachofra de Jesrusalém e dahlia, nos primeiros 30 minutos de reação. Os resultados obtidos sugerem que a enzima apresenta bom potencial para aplicações industriais na preparação de xaropes de frutose.Aspergillus niger - 245, a strain isolated from soil samples showed good β-fructosidase activity when inoculated in medium formulated with dahlia extract tubers. The enzyme was purified by precipitation in ammonium sulphate and percolated in DEAE-Sephadex A-50 and CM-cellulose columns, witch showed a single peack in all the purification steps, maintaining the I/S ratio between 0.32 to, 0.39. Optimum pH for inulinase activity (I) was between 4.0 - 4.5 and for invertase activity (S) between 2.5 and 5.0. The optimum temperature was 60O.C for both activities and no loss in activity was observed when it was maintained at this temperature for 30 min. The Km value was 1.44 and 5.0, respectively, for I and S and Vm value 10.48 and 30.55, respectively. The I activity was strongly inhibited by Hg2+ and Ag+ and 2 x 10-3 M of glucose, but not by fructose at the same concentration. The enzyme showed an exo-action mechanism, acting on the inulin of different origins. In assay conditions total hydrolysis of all the frutans was obtained, although it has shown larger activity on the chicory inulin than that one from artichoke Jerusalem and dahlia, in the first 30 min. The obtained results suggested that the enzyme presented good potential for industrial application in the preparing the fructose syrupsFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)UNESP Faculdade de Ciências e Letras Departamento de Ciências BiológicasUNESP Faculdade de Ciências e Letras Departamento de Ciências BiológicasBrazilian Archives of Biology and TechnologyUniversidade Estadual Paulista (Unesp)Cruz, Vinícius D'Arcadia [UNESP]Belote, Juliana Gisele [UNESP]Dorta, Claudia [UNESP]Santos, Luíza Helena Oliveira dos [UNESP]Andriolo, Cláudia Regina [UNESP]Khenayfes, Marcelo de Oliveira [UNESP]Cruz, Rubens [UNESP]2014-05-20T13:22:09Z2014-05-20T13:22:09Z1998-01-01info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/articleapplication/pdfhttp://dx.doi.org/10.1590/S1516-89131998000300003Brazilian Archives of Biology and Technology. Brazilian Archives of Biology and Technology, v. 41, n. 3, p. 288-295, 1998.1516-8913http://hdl.handle.net/11449/646910.1590/S1516-89131998000300003S1516-891319980003000032-s2.0-2242431956S1516-89131998000300003.pdfSciELOreponame:Repositório Institucional da UNESPinstname:Universidade Estadual Paulista (UNESP)instacron:UNESPengBrazilian Archives of Biology and Technology0.6760,281info:eu-repo/semantics/openAccess2024-06-13T17:38:31Zoai:repositorio.unesp.br:11449/6469Repositório InstitucionalPUBhttp://repositorio.unesp.br/oai/requestopendoar:29462024-06-13T17:38:31Repositório Institucional da UNESP - Universidade Estadual Paulista (UNESP)false
dc.title.none.fl_str_mv Purification and characterization of β-Fructosidase with inulinase activity from Aspergillus niger - 245
title Purification and characterization of β-Fructosidase with inulinase activity from Aspergillus niger - 245
spellingShingle Purification and characterization of β-Fructosidase with inulinase activity from Aspergillus niger - 245
Cruz, Vinícius D'Arcadia [UNESP]
inulinase
invertase
β-fructosidase
inulin
fructose syrup
Aspergillus niger
title_short Purification and characterization of β-Fructosidase with inulinase activity from Aspergillus niger - 245
title_full Purification and characterization of β-Fructosidase with inulinase activity from Aspergillus niger - 245
title_fullStr Purification and characterization of β-Fructosidase with inulinase activity from Aspergillus niger - 245
title_full_unstemmed Purification and characterization of β-Fructosidase with inulinase activity from Aspergillus niger - 245
title_sort Purification and characterization of β-Fructosidase with inulinase activity from Aspergillus niger - 245
author Cruz, Vinícius D'Arcadia [UNESP]
author_facet Cruz, Vinícius D'Arcadia [UNESP]
Belote, Juliana Gisele [UNESP]
Dorta, Claudia [UNESP]
Santos, Luíza Helena Oliveira dos [UNESP]
Andriolo, Cláudia Regina [UNESP]
Khenayfes, Marcelo de Oliveira [UNESP]
Cruz, Rubens [UNESP]
author_role author
author2 Belote, Juliana Gisele [UNESP]
Dorta, Claudia [UNESP]
Santos, Luíza Helena Oliveira dos [UNESP]
Andriolo, Cláudia Regina [UNESP]
Khenayfes, Marcelo de Oliveira [UNESP]
Cruz, Rubens [UNESP]
author2_role author
author
author
author
author
author
dc.contributor.none.fl_str_mv Universidade Estadual Paulista (Unesp)
dc.contributor.author.fl_str_mv Cruz, Vinícius D'Arcadia [UNESP]
Belote, Juliana Gisele [UNESP]
Dorta, Claudia [UNESP]
Santos, Luíza Helena Oliveira dos [UNESP]
Andriolo, Cláudia Regina [UNESP]
Khenayfes, Marcelo de Oliveira [UNESP]
Cruz, Rubens [UNESP]
dc.subject.por.fl_str_mv inulinase
invertase
β-fructosidase
inulin
fructose syrup
Aspergillus niger
topic inulinase
invertase
β-fructosidase
inulin
fructose syrup
Aspergillus niger
description Aspergillus niger - 245, isolado do solo mostrou boa atividade de β-frutosidase meio formulado com extrato de tubérculos de dahlia. A enzima foi purificada por precipitação em sulfato de amônia e percolada em colunas de DEAE-Sephadex A-50 e CM-celulose, produzindo um único pico em todas as fases de purificação e mantendo a relação I/S entre 0,32 a 0,39. O pH ótimo para a atividade de inulinase (I) foi encontrado entre 4,0 - 4.5 e para a atividade de invertase (S) em 2,5 e 5,0. A temperatura ótima foi de 60O.C para ambas as atividades e nenhuma perda foi observada quando mantida nesta temperatura por 30 min. Os valores de Km foram de 1,44 e 5,0, respectivamente, para I e S e os valores de Vm de 10,48 e 30,55, respectivamente. A atividade I foi fortemente inibida por Hg2+, Ag+ e 2 x 10-3 M de glicose, mas não por frutose na mesma concentração. A enzima mostrou um mecanismo de exo-ação, atuando sobre a inulina de diferentes origens. em condições de ensaio foi obtida hidrólise total de frutanas, apesar de ter mostrado maior atividade sobre a inulina de chicória que sobre as de alcachofra de Jesrusalém e dahlia, nos primeiros 30 minutos de reação. Os resultados obtidos sugerem que a enzima apresenta bom potencial para aplicações industriais na preparação de xaropes de frutose.
publishDate 1998
dc.date.none.fl_str_mv 1998-01-01
2014-05-20T13:22:09Z
2014-05-20T13:22:09Z
dc.type.status.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.uri.fl_str_mv http://dx.doi.org/10.1590/S1516-89131998000300003
Brazilian Archives of Biology and Technology. Brazilian Archives of Biology and Technology, v. 41, n. 3, p. 288-295, 1998.
1516-8913
http://hdl.handle.net/11449/6469
10.1590/S1516-89131998000300003
S1516-89131998000300003
2-s2.0-2242431956
S1516-89131998000300003.pdf
url http://dx.doi.org/10.1590/S1516-89131998000300003
http://hdl.handle.net/11449/6469
identifier_str_mv Brazilian Archives of Biology and Technology. Brazilian Archives of Biology and Technology, v. 41, n. 3, p. 288-295, 1998.
1516-8913
10.1590/S1516-89131998000300003
S1516-89131998000300003
2-s2.0-2242431956
S1516-89131998000300003.pdf
dc.language.iso.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv Brazilian Archives of Biology and Technology
0.676
0,281
dc.rights.driver.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Brazilian Archives of Biology and Technology
publisher.none.fl_str_mv Brazilian Archives of Biology and Technology
dc.source.none.fl_str_mv SciELO
reponame:Repositório Institucional da UNESP
instname:Universidade Estadual Paulista (UNESP)
instacron:UNESP
instname_str Universidade Estadual Paulista (UNESP)
instacron_str UNESP
institution UNESP
reponame_str Repositório Institucional da UNESP
collection Repositório Institucional da UNESP
repository.name.fl_str_mv Repositório Institucional da UNESP - Universidade Estadual Paulista (UNESP)
repository.mail.fl_str_mv
_version_ 1803649839355920384