Processamento UV-C de proteínas do soro do leite: Efeitos na estrutura e digestibilidade

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Silva, Juliana Fracola da
Data de Publicação: 2019
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP
Texto Completo: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-03102019-090331/
Resumo: O aumento na expectativa de vida e rápido crescimento da proporção de idosos gera desafios e oportunidades quando se trata de condições fisiológicas relacionadas ao envelhecimento. A sarcopenia, perda de massa e resistência muscular, é uma doença comum entre a população sênior e está associada com a baixa ingestão e digestibilidade de nutrientes. Assim, a indústria de laticínios busca desenvolver novos produtos que atendam a demanda nutricional diária de idosos e ainda que tenham características sensoriais específicas para eles. No caso dos produtos derivados do leite sabe-se que as proteínas majoritárias do soro (α-lactoalbumina e β-lactoglobulina) têm sua digestão incompleta e apresentam potencial alergênico, podendo contribuir para um déficit nutricional. Neste contexto, este trabalho objetivou investigar os efeitos do tratamento com luz UV-C (266 nm) na estrutura da α-lactoalbumina e β-lactoglobulina e o impacto nas suas digestibilidades. As proteínas irradiadas por 2 h com luz monocromática (266 nm) foram submetidas à digestão gástrica in vitro simulando adultos jovens e idosos. As alterações na estrutura das proteínas foram estudas por técnicas espectroscópicas (UV-Vis, CD-UV, FTIR, RMN 1H e fluorescência), cromatografia líquida, e eletroforese (SDS-PAGE). Observou-se modificações na estrutura secundária e terciária da β-lactoglobulina, redução de pontes de dissulfeto, e formação do fotoproduto N-formilquinurenina (NFK). A irradiação aumentou a digestibilidade desta proteína em 50 pontos percentuais para idosos e 25 pontos percentuais para adultos jovens. Além disso, o perfil de peptídeos liberados após digestão para α-lactoalbumina e β-lactoglobulina tratadas com luz UV-C é diferente em comparação do perfil de peptídeos da proteína nativa.
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