Seleção de suportes para imobilização de lipases
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Data de Publicação: | 2020 |
Tipo de documento: | Trabalho de conclusão de curso |
Idioma: | por |
Título da fonte: | Repositório Institucional da UTFPR (da Universidade Tecnológica Federal do Paraná (RIUT)) |
Texto Completo: | http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/25566 |
Resumo: | O objetivo deste trabalho foi imobilizar lipases (lip) de Burkholderia lata LBBIO-BL02 em diferentes suportes, por adsorção física e aplicar em reações de hidrólisede ésteres. Os suportes estudados foram: (1) óxido magnético de Cobalto (OMC); (2) silica mesoporosa expandida (SMP); (3) estrutura metalorgânica de clusters de íons Fe (III) (MOF) e (4) polímero produzido por eletrofiação a base de quitosana (QE). A eficiência de imobilização (E) e a retenção da atividade (R) foram dosadas por hidrólise do palmitato de p-nitrofenila (pNPP). A eficiência de imobilização (E) foi de 68% para o OMC, 73% para a SMP e 90% para o MOF. Não houve imobilização enzimática para o QE. A retenção da atividade (R) foi de 170% para a SMP-lip e 400% para o MOF-lip. Não houve retenção da atividade para o OMC. A enzima imobilizada no melhor suporte (maior E e R) foi estudada quanto a estabilidade em solventes orgânicos (1 h; 25 °C): metanol (log P -0,76), isopropanol (log P -0,28), etanol (log P -0,24), acetona (log P -0,23), n-hexano (log P -3,50) e n-heptano (log 4,0). As dosagens das atividades residuais foram realizadas por hidrólise do pNPP. Os resultados mostraram que a MOF-lip perdeu 60 e 30% da atividade catalítica quando incubadas em metanol e n-heptano respectivamente. Para os demais solventes a retenção da atividade foi 100%. Em seguida, reações de hidrólise de óleos vegetais (oliva, milho e girassol) foram realizadas com a MOF-lip.A atividade foi de 3200 U mg-1para a hidrólise do óleo de oliva e 2800 U mg-1para os óleos de milho e girassol. Os estudos indicaram que o MOF é um suporte promissor para imobilização de lipases e utilização em reações de hidrólise de ésteres. |
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2021-07-13T16:10:46Z2022-12-092021-07-13T16:10:46Z2020-08-27RODRIGUES, Ricardo de Sousa. Seleção de suportes para imobilização de lipases. 2020. Trabalho de Conclusão de Curso (Licenciatura em Química) – Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Apucarana, 2020.http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/25566O objetivo deste trabalho foi imobilizar lipases (lip) de Burkholderia lata LBBIO-BL02 em diferentes suportes, por adsorção física e aplicar em reações de hidrólisede ésteres. Os suportes estudados foram: (1) óxido magnético de Cobalto (OMC); (2) silica mesoporosa expandida (SMP); (3) estrutura metalorgânica de clusters de íons Fe (III) (MOF) e (4) polímero produzido por eletrofiação a base de quitosana (QE). A eficiência de imobilização (E) e a retenção da atividade (R) foram dosadas por hidrólise do palmitato de p-nitrofenila (pNPP). A eficiência de imobilização (E) foi de 68% para o OMC, 73% para a SMP e 90% para o MOF. Não houve imobilização enzimática para o QE. 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Os estudos indicaram que o MOF é um suporte promissor para imobilização de lipases e utilização em reações de hidrólise de ésteres.In this work, lipases (lip) from Burkholderia lataLBBIO-BL02 were immobilized on different supports, by physical adsorption and applied in ester hydrolysis reactions. The supports studied were: (1) Cobalt magnetic oxide (OMC); (2) expandedmesoporous silica (SMP); (3) metal–organic frameworks of Fe (III) ion (MOF) and (4) polymer produced by electrospinning based on chitosan (QE). Immobilization efficiency (E) and activity retention (R) were measured by hydrolysis of p-nitrophenyl palmitate (pNPP). The immobilization efficiency (E) was 68%, 73 and 90% respectively for the OMC. There was not enzymatic immobilization for the QE. Activity (R) retention was 170% for SMP-lip and 400% for MOF-lip. There was no retention of activity for the OMC. The enzyme immobilized on the best support (highest E and R) was studied for stability in organic solvents (1 h; 25 °C): methanol (log P -0.76), isopropanol (log P -0.28), ethanol (log P -0.24), acetone (log P -0.23), n-hexane (log P -3.50) and n-heptane (log P -4.0). The residual activities were carried by hydrolysis of the pNPP. Results showed that MOF-lip lost 60 and 30% of the catalytic activity when incubated in methanol and n-heptane, respectively. For other solvents, activity retention was 100%. Hydrolysis reactions of vegetable oils (olive, corn and sunflower) were carried out with MOF-lip. The activity was 3200 U mg-1for the hydrolysis of olive oil and 2800 U mg-1for corn and sunflower oils. The results indicated that MOF is a promising support for immobilizing lipases and for use in ester hydrolysis reactions.porUniversidade Tecnológica Federal do ParanáApucaranaLicenciatura em QuímicaUTFPRBrasilCNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICAEnzimas imobilizadasEnzimas - Aplicações industriaisCatalisadoresImmobilized enzymesEnzymes - Industrial applicationsCatalystsSeleção de suportes para imobilização de lipasesSelection of supports for immobilizing lipasesinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisApucaranaBaron, Alessandra MachadoNascimento, Valeria Marta Gomes doBaron, Alessandra MachadoBail, AlesandroGarcia, Patrícia SalomãoRODRIGUES, RICARDO DE SOUSAinfo:eu-repo/semantics/embargoedAccessreponame:Repositório Institucional da UTFPR (da Universidade Tecnológica Federal do Paraná (RIUT))instname:Universidade Tecnológica Federal do Paraná (UTFPR)instacron:UTFPRORIGINALAP_COLIQ_2020_1_01.pdfAP_COLIQ_2020_1_01.pdfapplication/pdf7566077http://repositorio.utfpr.edu.br:8080/jspui/bitstream/1/25566/1/AP_COLIQ_2020_1_01.pdfe5929ab75493c837b2087c481ea67aedMD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81290http://repositorio.utfpr.edu.br:8080/jspui/bitstream/1/25566/2/license.txtb9d82215ab23456fa2d8b49c5df1b95bMD52TEXTAP_COLIQ_2020_1_01.pdf.txtAP_COLIQ_2020_1_01.pdf.txtExtracted texttext/plain49http://repositorio.utfpr.edu.br:8080/jspui/bitstream/1/25566/3/AP_COLIQ_2020_1_01.pdf.txt837be1cbe6dd57dacb9fcf2d67a728bcMD53THUMBNAILAP_COLIQ_2020_1_01.pdf.jpgAP_COLIQ_2020_1_01.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1244http://repositorio.utfpr.edu.br:8080/jspui/bitstream/1/25566/4/AP_COLIQ_2020_1_01.pdf.jpg2b3de3c0f0001c8e424efaec4bd1f7c1MD541/255662021-07-14 03:04:05.074oai:repositorio.utfpr.edu.br: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ório de PublicaçõesPUBhttp://repositorio.utfpr.edu.br:8080/oai/requestopendoar:2021-07-14T06:04:05Repositório Institucional da UTFPR (da Universidade Tecnológica Federal do Paraná (RIUT)) - Universidade Tecnológica Federal do Paraná (UTFPR)false |
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