Resolução do (RS)-1-feniletanol catalisada por diferentes lipases imobilizadas em nanotubos de carbono de paredes múltiplas

• Autor(a) principal: Amaral, Lilian Fenanda Martins do
• Data de Publicação: 2015
• Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UTFPR (da Universidade Tecnológica Federal do Paraná (RIUT))
• Texto Completo: http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/9161
• topic: CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA::QUIMICA ORGANICA; Enzimas; Enzimas imobilizadas; Nanotubos; Catálise; Enzymes; Immobilized enzymes; Nanotubes; Catalysis

Atualmente, a catálise enzimática vem se apresentando como uma alternativa mais eficiente e segura nos quesitos ambientais e principalmente uma importante ferramenta na síntese de compostos enantiomericamente puros. A classe de enzimas mais utilizada na resolução de racematos são as lipases, por serem estereosseletivas e possuírem ampla faixa de trabalho, o que as torna versáteis. Esses biocatalisadores são capazes de catalisar reações de transestereficação de alcoóis secundários com diferentes doadores acila com o intuito de obter o composto opticamente ativo. Nos últimos anos, as pesquisas sobre nanomateriais, especialmente os nanotubos de carbono, têm atraído muita atenção devido as suas propriedades e possibilidades de serem utilizados como suporte na imobilização de enzimas. Essa técnica permite melhorar o rendimento, aumentar a estabilidade, melhorar a atividade catalítica e reutilizar o biocatalisador em um novo ciclo. A partir dessas considerações, neste trabalho, a lipase comercial Burkholderia cepacia (PS) e Candida cylindracea (AY-30) foram imobilizadas em MWCNTs em PVA e MWCNTs na ausência de PVA. Estes sistemas foram usados como catalisadores na transesterificação do (RS)-1-feniletanol com acetato de vinila, como doador acila. Foram avaliadas o efeito da imobilização das lipases em MWCNTs funcionalizados por diferentes métodos: em peróxido (H2O2) e meio básico (KOH) e em meio ácido (HNO3/H2SO4). Ao utilizar os MWCNTs na presença de PVA, as reações catalisadas pela lipases PS, apresentaram conversões moderadas de 3,1-31% para o (R) acetato de 1-feniletila, com eep de 3,1-28%, eep>99 e razão enantiomérica (E>200). Ao utilizar a PS imobilizada em MWCNTs funcionalizados na ausência de PVA, todas as reações apresentaram excelente excesso enantiomérico dos produtos (eep>99%) e excesso enantiomérico do reagente (93-99,7%) e razão enantiomérica (E>200), com taxas de conversões variando de 47-64%. Os resultados obtidos com a lipase AY-30 imobilizada em ambos os sistemas, apresentou taxas de conversão próximas de zero, em relação à obtenção do (R) acetato de 1-feniletila, evidenciando a influência da relação substrato-enzima-suporte.