Seleção de suportes para imobilização de lipases

• Autor(a) principal: Rodriigues, Ricardo de Sousa
• Data de Publicação: 2020
• Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UTFPR (da Universidade Tecnológica Federal do Paraná (RIUT))
• Texto Completo: http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/24141
• topic: CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA; Enzimas; Enzimas imobilizadas; Adsorção; Enzymes; Immobilized enzymes; Adsorption

O objetivo deste trabalho foi imobilizar lipases (lip) de Burkholderia lata LBBIO-BL02 em diferentes suportes, por adsorção física e aplicar em reações de hidrólise de ésteres. Os suportes estudados foram: (1) óxido magnético de Cobalto (OMC); (2) silica mesoporosa expandida (SMP); (3) estrutura metalorgânica de clusters de íons Fe (III) (MOF) e (4) polímero produzido por eletrofiação a base de quitosana (QE). A eficiência de imobilização (E) e a retenção da atividade (R) foram dosadas por hidrólise do palmitato de p-nitrofenila (pNPP). A eficiência de imobilização (E) foi de 68% para o OMC, 73% para a SMP e 90% para o MOF. Não houve imobilização enzimática para o QE. A retenção da atividade (R) foi de 170% para a SMP-lip e 400% para o MOF-lip. Não houve retenção da atividade para o OMC. A enzima imobilizada no melhor suporte (maior E e R) foi estudada quanto a estabilidade em solventes orgânicos (1 h; 25 °C): metanol (log P -0,76), isopropanol (log P -0,28), etanol (log P -0,24), acetona (log P -0,23), n-hexano (log P -3,50) e n-heptano (log 4,0). As dosagens das atividades residuais foram realizadas por hidrólise do pNPP. Os resultados mostraram que a MOF-lip perdeu 60 e 30% da atividade catalítica quando incubadas em metanol e n-heptano respectivamente. Para os demais solventes a retenção da atividade foi 100%. Em seguida, reações de hidrólise de óleos vegetais (oliva, milho e girassol) foram realizadas com a MOF-lip. A atividade foi de 3200 U mg-1 para a hidrólise do óleo de oliva e 2800 U mg-1 para os óleos de milho e girassol. Os estudos indicaram que o MOF é um suporte promissor para imobilização de lipases e utilização em reações de hidrólise de ésteres.