Síntese do oleato de etila catalisada pela lipase nativa de Aspergillus Niger imobilizada em nanotubos de carbono

• Autor(a) principal: Dias, Michele do Rocio Gonçalves
• Data de Publicação: 2015
• Tipo de documento: Trabalho de conclusão de curso
• Idioma: por
• Título da fonte: Repositório Institucional da UTFPR (da Universidade Tecnológica Federal do Paraná (RIUT))
• Texto Completo: http://repositorio.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/9160
• topic: CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA::QUIMICA ORGANICA; Enzimas; Enzimas imobilizadas; Nanotubos; Nanotecnologia; Enzymes; Immobilized enzymes; Nanotubes; Nanotechnology

A utilização de enzimas como catalisadores tem sido muito explorada nos últimos anos, devido as suas vantagens em relação aos catalisadores clássicos, podendo destacar a sua alta especificidade, o controle na formação de subprodutos, além disso, as enzimas trabalham em condições suaves de temperatura e pressão. Uma classe especial de enzimas são as lipases, que são capazes de catalisar reações de esterificação em ambientes apropriados. As reações de esterificação catalisadas por lipases são um processo de grande importância industrial, atualmente, a obtenção de ésteres metílicos e etílicos produzidos a partir de ácidos graxos de cadeia longa tem sido usado na produção de biodiesel. O desenvolvimento de técnicas de imobilização tem sido importante por proporcionar a reutilização das enzimas, facilitar a separação dos produtos, aumentar a estabilidade em solventes orgânicos e reduzir o custo do processo. Nos últimos anos, as pesquisas sobre nanomateriais, incluindo os nanotubos de carbono, têm atraído muita atenção devido a sua capacidade em diversas aplicações, dentre elas, como suportes para imobilização de enzimas. Com isso o presente trabalho apresenta o estudo da reação de esterificação do ácido oleico e etanol, utilizando como biocatalisador a lipase nativa de Aspergillus niger, na sua forma livre e imobilizada em nanotubos de carbono de paredes múltiplas (MWCNTs) ou nanocompósitos (MWCNTs/PVA). Para este estudo foi realizada a otimização das condições reacionais com a lipase na sua forma livre utilizando o planejamento fatorial, variando a temperatura, massa da lipase nativa de A. niger e razão molar do ácido oleico:etanol, sendo obtidos como parâmetros ótimos para a reação de esterificação a massa de 15 mg da lipase de A. niger, proporção ácido oleico:etanol 1:1 e temperatura de 30°C,sendo que o oleato de etila foi obtido com 66%de conversão quantificada pelo método Lowry-Tinsley e 91% quantificada por CG-FID, em 6 horas de reação. A lipase nativa de Aspergillus niger imobilizada nos suportes MWNTCs/PVA e MWNTCs, sem e com funcionalização dos MWNTCs em peróxido (H2O2) e meio básico (KOH) apresentou-se inativa quando imobilizada nos nanocompósitos, não sendo observada a formação do oleato de etila,porém ao imobilizar a lipase de A. niger nos MWCNTs na ausência do PVA, as conversões em oleato de etila foram de 0-16%. Logo os resultados obtidos mostraram que a lipase de A. niger imobilizada sofreu inativação total ou parcial, em relação à obtenção do oleato de etila, evidenciando a influência da relação substrato-enzima-suporte. Por outro ladoao utilizar a lipase nativa em sua forma livre as conversões a oleato de etila foram de boas a ótimas, sendo de 31-97% sob condições reacionais favoráveis em 6 horas de reação,mostrando-se como um catalisador eficiente para a reação de esterificação entre ácido oleico e etanol.