Estudos estruturais de interacções proteína-ligando: aldeído oxidorredutase e tripsina

Detalhes bibliográficos
Autor(a) principal: Correia, Hugo David Cancela
Data de Publicação: 2012
Tipo de documento: Dissertação
Idioma: por
Título da fonte: Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)
Texto Completo: http://hdl.handle.net/10362/9793
Resumo: Dissertação para obtenção do Grau de Mestre em Bioquímica Estrutural e Funcional
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spelling Estudos estruturais de interacções proteína-ligando: aldeído oxidorredutase e tripsinaCristalografia de raios-XCinética enzimáticaInteracções proteína-ligandoAldeído oxidorredutaseTripsinaEspécies reactivas de oxigénioDissertação para obtenção do Grau de Mestre em Bioquímica Estrutural e FuncionalO conhecimento e compreensão das interacções entre proteínas e ligandos é muitas vezes a base para a resolução de questões complexas a nível biológico. Na presente dissertação são estudadas as proteínas Aldeído Oxidorredutase de Desulfovibrio gigas (DgAOR) e a tripsina de Bos taurus com vários ligandos por Cristalografia de Raios-X. A DgAOR é uma enzima de molibdénio da família da Xantina Oxidase que apresenta a função de catalisar a hidroxilação oxidativa de aldeídos a ácidos carboxílicos. Com o objectivo de se perceber qual a diferença entre as formas activa e inactiva desta enzima, foram realizados estudos cinéticos com ditionito de sódio e sulfureto de sódio, reagentes utilizados na activação de proteínas da mesma família. Os resultados mostraram uma activação inicial seguida de uma inactivação. O modelo cristalográfico determinado nas mesmas condições sugere uma molécula de peróxido de hidrogénio ligada ao átomo de molibdénio do centro activo. Quando comparada com a estrutura obtida usando apenas peróxido de hidrogénio, as semelhanças são notórias reforçando a presença desta espécie a bloquear o centro activo. De modo a elucidar o mecanismo de reacção da enzima, foram executados estudos com diferentes aldeídos, tendo-se observado a interacção entre o cofactor e os substratos, nalguns casos originando os produtos da reacção. A tripsina é uma protease de serina que catalisa a hidrólise de ligações peptídicas. Esta foi utilizada como modelo cristalográfico para o estudo de interacções com cinco compostos desenhados para a inibição da urocinase, uma enzima muito semelhante, da mesma família. Foram obtidas estruturas com os compostos AB1 e JS62 ligados ao centro activo permitindo a visualização das interacções entre estes e os resíduos chave da proteína. O composto AB11 não se ligou à proteína, enquanto que, para os restantes dois compostos, JS67 e SR5, obteve-se densidade electrónica de difícil interpretação no centro activo.Faculdade de Ciências e TecnologiaSantos-Silva, TeresaRUNCorreia, Hugo David Cancela2013-06-05T10:19:47Z20122012-01-01T00:00:00Zinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/10362/9793porinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos)instname:Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãoinstacron:RCAAP2024-03-11T03:43:06Zoai:run.unl.pt:10362/9793Portal AgregadorONGhttps://www.rcaap.pt/oai/openaireopendoar:71602024-03-20T03:19:02.413513Repositório Científico de Acesso Aberto de Portugal (Repositórios Cientìficos) - Agência para a Sociedade do Conhecimento (UMIC) - FCT - Sociedade da Informaçãofalse
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