Contribuição ao estudo da separação e da identificação de peptídeos com potencial anti-hipertensivo obtidos da tripsinólise de caseínas
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Data de Publicação: | 2017 |
Tipo de documento: | Dissertação |
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Título da fonte: | LOCUS Repositório Institucional da UFV |
Texto Completo: | http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/10624 |
Resumo: | Determinados peptídeos, após serem liberados da estrutura proteica, podem exercer funções fisiológicas benéficas no corpo humano. A literatura tem evidenciado a caseína como substrato para obtenção de peptídeos com diversas atividades biológicas. Dentre essas, a atividade anti-hipertensiva é uma das bioatividades mais investigadas. A hipertensão está relacionada a uma das principais causas de mortes por doenças cardiovasculares no mundo. O principal tratamento dessa patologia consiste na administração de fármacos. No entanto, efeitos colaterais decorrentes de longos períodos de tratamento indicam a necessidade de pesquisas para o emprego de compostos naturais capazes de auxiliar no controle da hipertensão com pouco ou nenhum efeito colateral. Diante do exposto, foi realizado um estudo bibliográfico com análise crítica das informações apresentadas na literatura, objetivando evidenciar aspectos relacionados à obtenção de peptídeos derivados de caseína com potencial anti-hipertensivo. Neste trabalho, foi observado que pesquisas sobre peptídeos bioativos representam uma área altamente promissora e o uso de peptídeos anti-hipertensivos na saúde humana é caracterizado por oportunidades e desafios. A obtenção e purificação industrial de compostos bioativos (rendimento), bem como a atuação dos mesmos nos tecidos-alvo (dosagem e viabilidade biológica), são assuntos que ainda necessitam ser mais explorados. No estudo experimental, foi proposto um protocolo diferenciado de separação do hidrolisado de caseína bovina sob condições otimizadas e identificou-se os peptídeos contidos nas frações cromatográficas obtidas. Os resultados confirmaram algumas características apresentadas na literatura em relação à alta atividade anti-hipertensiva de peptídeos e a estrutura dos mesmos. Além disso, foi possível evidenciar uma expressiva correlação entre a sequência tripeptídica da região C-terminal com a alta atividade biológica avaliada. |
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Coimbra, Jane Sélia dos ReisPereira, Maria Cristina BaracatEller, Monique RenonOliveira, Mara Rosehttp://lattes.cnpq.br/8572007924780474Oliveira, Eduardo Basílio de2017-06-09T13:46:15Z2017-06-09T13:46:15Z2017-02-21OLIVEIRA, Mara Rose. Contribuição ao estudo da separação e da identificação de peptídeos com potencial anti-hipertensivo obtidos da tripsinólise de caseínas. 2017. 86 f. Dissertação (Mestrado em Ciência e Tecnologia de Alimentos) - Universidade Federal de Viçosa, Viçosa. 2017.http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/10624Determinados peptídeos, após serem liberados da estrutura proteica, podem exercer funções fisiológicas benéficas no corpo humano. A literatura tem evidenciado a caseína como substrato para obtenção de peptídeos com diversas atividades biológicas. Dentre essas, a atividade anti-hipertensiva é uma das bioatividades mais investigadas. A hipertensão está relacionada a uma das principais causas de mortes por doenças cardiovasculares no mundo. O principal tratamento dessa patologia consiste na administração de fármacos. No entanto, efeitos colaterais decorrentes de longos períodos de tratamento indicam a necessidade de pesquisas para o emprego de compostos naturais capazes de auxiliar no controle da hipertensão com pouco ou nenhum efeito colateral. Diante do exposto, foi realizado um estudo bibliográfico com análise crítica das informações apresentadas na literatura, objetivando evidenciar aspectos relacionados à obtenção de peptídeos derivados de caseína com potencial anti-hipertensivo. Neste trabalho, foi observado que pesquisas sobre peptídeos bioativos representam uma área altamente promissora e o uso de peptídeos anti-hipertensivos na saúde humana é caracterizado por oportunidades e desafios. A obtenção e purificação industrial de compostos bioativos (rendimento), bem como a atuação dos mesmos nos tecidos-alvo (dosagem e viabilidade biológica), são assuntos que ainda necessitam ser mais explorados. No estudo experimental, foi proposto um protocolo diferenciado de separação do hidrolisado de caseína bovina sob condições otimizadas e identificou-se os peptídeos contidos nas frações cromatográficas obtidas. Os resultados confirmaram algumas características apresentadas na literatura em relação à alta atividade anti-hipertensiva de peptídeos e a estrutura dos mesmos. Além disso, foi possível evidenciar uma expressiva correlação entre a sequência tripeptídica da região C-terminal com a alta atividade biológica avaliada.Certain peptides, after released from protein structure, can exert beneficial physiological functions in human body. Literature has been evidencing the casein as a substrate for obtaining peptides with several biological activities. Among these, antihypertensive activity is one of the most investigated bioactivities. Hypertension is related to one of the leading causes of cardiovascular disease deaths worldwide. The main treatment of this pathology is the administration of drugs. However, side effects resulting from long periods of treatment indicate the need for research for employment of natural compounds capable of assisting in the control of hypertension with little or no side effect. Based on the above exposed, it was carried out a bibliographic study with a critical analysis of information showed in the literature, aiming to evidence aspects related to the obtaining of peptides derived from casein with antihypertensive potential. In this study, it was observed that research on bioactive peptides represents a highly promising area and the use of antihypertensive peptides in human health is characterized by opportunities and challenges. The obtaining and industrial purification of bioactive compounds (yield), as well as their performance in the target tissues (dosage and bioavailability) are issues that still need to be further explored. In the experimental study, it was proposed a unusual protocol for the separation of bovine casein hydrolysate under optimized conditions and identified the peptides contained in the chromatographic fractions obtained. The results confirmed some characteristics presented in the literature regarding the high antihypertensive activity of peptides and their structure. In addition, it was possible to evidence an expressive correlation between the C-terminal tripeptide sequence and the high biological activity evaluated.Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e TecnológicoporUniversidade Federal de ViçosaTecnologia de alimentosCaseínaPeptídeosHipertensãoCiência de AlimentosContribuição ao estudo da separação e da identificação de peptídeos com potencial anti-hipertensivo obtidos da tripsinólise de caseínasContribution to the study of the separation and identification of peptides with antihypertensive potential obtained from casein trypsinolysisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisUniversidade Federal de ViçosaDepartamento de Tecnologia de AlimentosMestre em Ciência e Tecnologia de AlimentosViçosa - MG2017-02-21Mestradoinfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:LOCUS Repositório Institucional da UFVinstname:Universidade Federal de Viçosa (UFV)instacron:UFVORIGINALtexto completo.pdftexto completo.pdftexto completoapplication/pdf2059306https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/10624/1/texto%20completo.pdf949ea7e556954a5bfd98a4236cd5a706MD51LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/10624/2/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD52THUMBNAILtexto completo.pdf.jpgtexto completo.pdf.jpgIM Thumbnailimage/jpeg3713https://locus.ufv.br//bitstream/123456789/10624/3/texto%20completo.pdf.jpg5ca8f4f1b4c87031ba8c1c051784a1d8MD53123456789/106242017-06-09 23:00:22.348oai:locus.ufv.br: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Repositório InstitucionalPUBhttps://www.locus.ufv.br/oai/requestfabiojreis@ufv.bropendoar:21452017-06-10T02:00:22LOCUS Repositório Institucional da UFV - Universidade Federal de Viçosa (UFV)false |
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